所述乳酸脱氢酶，乳酸脱氢酶，乳酸脱氢酶NAD依赖性或简称LDH是属于该组的氧化还原酶的酶几乎在所有的动物组织，植物和许多微生物如细菌，酵母 ， 和古细菌。
这类酶由酶命名委员会的编号EC 1.1.1.27表示，负责将乳酸转化为丙酮酸（通过氧化），反之亦然（通过还原），氧化或还原烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（ NAD +和NADH）的过程称为乳酸发酵。
乳酸脱氢酶B的晶体结构（资料来源：Bcndoye，来自Wikimedia Commons）
与酒精发酵不同，酒精发酵仅在某些微生物（例如酵母）中发生，并使用糖酵解丙酮酸生产乙醇，而乳酸发酵则发生在不同生物的许多生物和身体组织中。
这种重要的细胞代谢酶是在1940年代从大鼠骨骼肌中结晶出来的，迄今为止，最有特色的是骨骼肌和哺乳动物心脏组织。
在“较高”的动物中，该酶使用乳酸的L异构体（L-乳酸）生产丙酮酸，但是某些“较低”的动物和细菌则通过糖酵解获得的丙酮酸产生D-乳酸。
乳酸脱氢酶通常主要在厌氧条件下（血液供应不足）在组织或细胞中表达，例如在人类中，可以表征诸如癌症，肝脏或心脏病等病理状况。
然而，丙酮酸向乳酸的转化是运动和眼睛角膜氧化过程中肌肉的典型现象。
特征
乳酸脱氢酶在许多代谢途径中发挥多种功能。它是分解代谢和合成代谢碳水化合物途径之间微妙平衡的中心。
在有氧糖酵解过程中，丙酮酸（该途径本身的最后产物）可以用作丙酮酸脱氢酶复合物的底物，通过丙酮脱羧酶复合物进行脱羧，释放出乙酰基-CoA分子，这些新陈代谢在下游用于代谢。克雷布斯循环。
相反，在厌氧糖酵解中，糖酵解的最后一步会生成丙酮酸，但是乳酸脱氢酶会用它生成乳酸和NAD +，从而还原在甘油醛3-催化的反应中使用的NAD +。磷酸脱氢酶。
由于在厌氧生物过程中以ATP形式产生能量的主要来源是糖酵解，所以乳酸脱氢酶在糖酵解途径先前步骤中产生的NADH的再氧化中起基本作用，这对于其他相关酶的功能至关重要。
乳酸脱氢酶还参与糖原的生成，糖原发生在将乳酸转化为糖原的组织中，在某些有氧组织（如心脏）中，乳酸是一种被重新氧化以产生能量并以ATP形式降低能量的燃料。 NAD +。
特征与结构
自然界中乳酸脱氢酶有多种分子形式。仅在动物中，已经确定存在五种乳酸脱氢酶活性，它们均为四聚体，并且基本上由两种类型的多肽链组成，称为H和M亚基（可以是同四聚体或异四聚体）。
H形通常存在于心脏组织中，而M形则存在于骨骼肌中。两条链在丰度，氨基酸组成，动力学性质和结构性质方面彼此不同。
H和M形式是不同基因的翻译产物，可能位于不同的染色体上，并且也受不同基因的控制或调节。H型在有氧代谢组织中占主导地位，M型在厌氧组织中占主导地位。
在哺乳动物和鸟类中，另一种名称使用字母A，B和C表示不同类型的酶。因此，肌肉乳酸脱氢酶称为A 4，心脏称为B 4，第三个称为C 4，它是睾丸特有的。
这些同工酶的表达受发育依赖和组织依赖。
该酶已从不同的动物来源中分离出来，已确定其四聚体结构的平均分子量约为140 kDa，NADH或NAD +的结合位点由包含6条链的β折叠片组成和4个alpha螺旋。
决心
通过分光光度法
动物来源的乳酸脱氢酶活性是通过丙酮分光光度法在体外通过变色测量确定的，这归功于在丙酮酸至乳酸转化反应期间发生的氧化还原过程。
用分光光度计在340nm下进行测量，并测定由于NADH的氧化或“消失”而引起的光密度的降低速率，其被转化为NAD +。
即，确定的反应如下：
丙酮酸+ NADH + H + →乳酸+ NAD +
酶促测定必须在最佳pH和酶底物浓度的条件下进行，因此不会由于底物不足或由于酸度或碱性的极端条件而低估样品中的含量。
通过免疫组织化学
确定乳酸脱氢酶存在的另一种方法（也许更现代）与免疫工具有关，即与抗体有关。
这些方法利用了抗原与针对它的特异性产生的抗体的结合之间的亲和力，对于快速确定特定组织中是否存在酶（如LDH）非常有用。
根据目的，所使用的抗体必须对检测任何同工酶或具有乳酸脱氢酶活性的任何蛋白质具有特异性。
为什么要确定乳酸脱氢酶？
该酶的测定用于不同目的，但主要用于某些疾病的临床诊断，包括心肌梗塞和癌症。
在细胞水平上，乳酸质脱氢酶的释放被认为是确定坏死或凋亡过程发生的参数之一，因为质膜可渗透。
还可以在组织中确定其催化的反应产物，以便确定由于任何特定原因，厌氧代谢是否占主导地位。
反应
正如最初提到的，乳酸脱氢酶（系统名称为（S）-乳酸：NAD +脱氢酶）以NAD +依赖性的方式催化乳酸向丙酮酸的转化，反之亦然，这归功于氢化物离子（H - ）从丙酮酸至乳酸或从NADH氧化的丙酮酸盐。
乳酸脱氢酶反应方案和机理（资料来源：Jazzlw，维基共享资源）
NAD +具有一个ADP单元和另一个从烟酸衍生的核苷酸基团，也称为烟酸或维生素B 3，该辅酶参与了具有重要生物学意义的多种反应。
重要的是要强调该反应中的平衡向乳酸侧移动，并且已经表明该酶还能够氧化其他（S）-2-羟基一元羧酸并且使用NADP +作为底物，尽管效率较低。
取决于所考虑的身体区域，同时取决于与氧气存在或不存在有关的代谢特性，组织会产生不同量的乳酸，这是LDH催化的反应产物。
例如，如果考虑缺少线粒体的红细胞（红细胞），该线粒体可以将糖酵解过程中产生的丙酮酸代谢为CO 2和水，那么可以说它们是人体内主要的产生乳酸的细胞，因为所有的丙酮酸都被乳酸脱氢酶转化为乳酸。
另一方面，如果考虑肝细胞和骨骼肌细胞，则它们负责产生最小量的乳酸，因为它被迅速代谢。
正常值
血清中的乳酸脱氢酶浓度是肝脏，心脏，骨骼肌，红细胞和肿瘤等中几种同工酶表达的产物。
在血清中，乳酸脱氢酶活性的正常范围在260至850 U / ml（每毫升单位）之间，平均值为470±130 U / ml。同时，血液溶血液的LDH活性在16,000至67,000 U / ml之间变化，相当于平均34,000±12,000 U / ml。
LDH高意味着什么？
血清中乳酸脱氢酶浓度的定量对某些心脏病，肝脏，血液甚至癌症的诊断具有重要价值。
在患有心肌梗塞的患者（实验性和临床患者）以及癌症患者中，特别是患有子宫内膜癌，卵巢癌，乳腺癌和子宫癌的妇女中，发现了高水平的LDH活性。
取决于“过量”或高浓度的特定同工酶，乳酸脱氢酶同工酶的定量被许多治疗医师用于确定组织损伤（严重或慢性）。
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