的酶，生物催化剂或生物催化剂是这样的分子，蛋白质通常起源，具有加速众生内发生的化学反应的能力。催化蛋白分子是酶，而具有RNA性质的蛋白是核酶。
在没有酶的情况下，细胞中发生的大量反应并无法存活。这些负责将过程加速到接近10 6的数量级，有时甚至更高。
酶-底物复合物的键锁连接的示意图。来源：Competitive_inhibition_es.svg：* Competitive_inhibition.svg：由Jerry Crimson Mann撰写，由TimVickers修改，由Fvasconcellos矢量化。衍生作品：Retama（talk）衍生作品：Bekerr
催化
催化剂是能够改变化学反应速率而不被所述反应消耗的分子。
化学反应涉及能量：参与反应或反应物的初始分子以一种能量开始。吸收额外的能量以达到“过渡状态”。随后，能量随产品一起释放。
反应物和产物之间的能量差表示为∆G。如果产物的能级高于反应物，则该反应是负离子的并且不是自发的。相反，如果产物的能量较低，则反应是强力的和自发的。
但是，仅仅因为反应是自发的，并不意味着它会以可观的速率发生。反应速度取决于∆G *（星号表示活化能）。
读者必须牢记这些概念，以了解酶的作用。
酵素
什么是酶？
酶是难以置信的复杂性的生物分子，主要由蛋白质组成。反过来，蛋白质是氨基酸的长链。
酶最突出的特征之一是它们对靶分子的特异性-这种分子称为底物。
酶的特征
酶以各种形式存在。一些完全由蛋白质组成，而另一些则具有非蛋白质性质的区域，称为辅因子（金属，离子，有机分子等）。
因此，脱辅基酶是没有辅因子的酶，并且脱辅酶及其辅因子的组合称为全酶。
它们是相当大的分子。但是，酶上只有一个小位点直接参与与底物的反应，该区域是活性位点。
当反应开始时，酶像钥匙一样键合其底物（此模型是对实际生物过程的简化，但可以用来说明该过程）。
人体中发生的所有化学反应都被酶催化。实际上，如果这些分子不存在，我们将不得不等待数百或数千年才能完成反应。因此，必须以非常特定的方式控制酶活性的调节。
酶的名称和分类
当我们看到一个分子的名称以–ase结尾时，我们可以确定它是一种酶（尽管该规则也有例外，例如胰蛋白酶）。这是酶的命名约定。
酶有六种基本类型：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂解酶，异构酶和连接酶。负责：氧化还原反应，原子转移，水解，双键加成，异构化和分子结合。
酵素如何运作？
在催化部分，我们提到了反应速度取决于∆G *的值。该值越高，反应越慢。酶负责降低此参数-因此提高了反应速度。
产物和反应物之间的差异以及它们的分布保持相同（酶不影响酶）。该酶促进过渡态的形成。
酶抑制剂
在酶的研究中，抑制剂是设法降低催化剂活性的物质。它们分为两种类型：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。第一类与基板竞争，而其他则没有。
通常，抑制过程是可逆的，尽管一些抑制剂可以几乎永久地保持与酶的连接。
例子
我们的细胞以及所有生物的细胞中都有大量的酶。但是，最著名的是那些参与代谢途径（例如糖酵解，克雷布斯循环和电子传输链）的物质。
琥珀酸脱氢酶是氧化还原酶类型的酶，其催化琥珀酸的氧化。在这种情况下，反应涉及两个氢原子的损失。
生物催化剂（酶）和化学催化剂之间的区别
与生物催化剂一样，有化学催化剂可以提高反应速度。但是，两种类型的分子之间存在显着差异。
酶催化的反应发生得更快
首先，酶能够以接近10 6至10 12的数量级增加反应速度。化学催化剂也提高了速度，但仅提高了几个数量级。
大多数酶在生理条件下起作用
由于生物反应是在生物体内进行的，因此它们的最佳条件围绕着温度和pH的生理值。化学家们则需要剧烈的温度，压力和酸度条件。
特异性
酶在它们催化的反应中非常特异。在大多数情况下，它们仅适用于一个或几个基板。特异性也适用于他们生产的产品类型。化学催化剂的基材范围更广。
决定酶与其底物之间相互作用特异性的力决定了蛋白质本身的构象（范德华相互作用，静电，氢键和疏水）。
酶调节精确
最后，酶具有更大的调节能力，其活性根据细胞中不同物质的浓度而变化。
调节机制包括变构控制，酶的共价修饰以及合成酶量的变化。
参考文献
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