的缬氨酸属于识别为蛋白质的“基本”部件中22个氨基酸; 它以首字母缩写“ Val”和字母“ V”标识。该氨基酸不能由人体合成，因此被归类为人类的九种必需氨基酸。
许多球状蛋白的内部富含缬氨酸和亮氨酸残基，因为它们都通过疏水相互作用结合在一起，并且对于蛋白质的结构折叠和三维构象至关重要。
氨基酸缬氨酸的化学结构（来源：Clavecin，来自维基共享资源）
缬氨酸于1856年由V. Grup-Besanez从胰腺的水提物中首次纯化。但是，“缬氨酸”这个名字是由E. Fisher于1906年创造的，当时他设法人工合成了它，并观察到它的结构与戊二酸非常相似，后者在通常被称为“缬草”的植物中发现。
缬氨酸是在脊椎动物共有的某些蛋白质的保守位置上发现的氨基酸之一，例如在脊椎动物细胞色素C的80位上，亮氨酸，缬氨酸，异亮氨酸和蛋氨酸的顺序相同。
在具有抗性，坚硬和弹性特征的组织或生物材料中，例如韧带，肌腱，血管，线或蜘蛛网，发现了大量的缬氨酸，由于其与其他氨基酸的疏水性相互作用，它们具有柔韧性和抵抗力。
谷氨酸残基替代血红蛋白β链中的缬氨酸残基，后者是负责通过血液输送氧气的蛋白质，导致蛋白质结构形成不良，从而导致血红蛋白“ S”。
这种突变会导致镰状细胞性贫血或镰状细胞性疾病，这是一种病理状态，其中红细胞具有特征性的新月形或镰状形状，使它们与正常血细胞区别开来，并具有圆形和扁平的外观。
当今最常用的一些除草剂以磺酰脲和甲基磺胺磺隆为活性化合物，会破坏乙酰乳酸合酶，这是缬氨酸，亮氨酸和异亮氨酸合成第一步所必需的。这些农药造成的损害阻止了草和杂草的正常生长。
特点
缬氨酸是具有五碳骨架的氨基酸，属于具有脂肪族侧链的氨基酸。其疏水特性使其可以与苯丙氨酸，亮氨酸和异亮氨酸相比。
在其R基团或侧链中具有烃链的氨基酸在文献中通常被称为支链或支链氨基酸。缬氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸和异亮氨酸属于这一类。
通常，该组氨基酸被用作蛋白质合成中的内部结构元素，因为它们可以通过疏水相互作用相互结合，从水中“逃逸”并建立许多蛋白质的结构折叠特征。
它的分子量约为117 g / mol，并且由于其R基团或侧链为支链烃，因此不带电荷，其蛋白质结构的相对丰度略高于6％。
结构体
缬氨酸具有所有氨基酸的一般结构和三个典型的化学基团：羧基（COOH），氨基（NH2）和氢原子（-H）。在其R基团或侧链中，它具有三个碳原子，这使其具有非常疏水的特性。
对所有归类为“氨基酸”的化合物而言，缬氨酸具有一个手性中心碳原子，被称为α-碳，上面提到的四个化学基团均与该碳原子相连。
缬氨酸的IUPAC名称为2-3-氨基-3-丁酸，但一些化学家还称其为α-氨基缬草酸，其化学式为C5H11NO2。
所有氨基酸都可以D或L形式存在，缬氨酸也不例外。然而，L-缬氨酸形式比D-缬氨酸形式丰富得多，此外，它比D形式具有更高的光谱活性。
L-缬氨酸是用于形成细胞蛋白的形式，因此是两者的生物活性形式。它具有营养保健品，植物微量营养素，人类，藻类，酵母菌和细菌的代谢产物等多种功能。
特征
缬氨酸尽管是九种必需氨基酸之一，但除了参与蛋白质合成并作为其自身降解途径的代谢产物外，并未发挥重要作用。
但是，庞大的氨基酸（如缬氨酸和酪氨酸）负责纤维蛋白的柔韧性，而纤维蛋白是家蚕（通常被称为蚕或蚕）的蠕虫产生的丝线的主要蛋白质成分。桑树。
韧带和动脉血管等组织由称为弹性蛋白的纤维蛋白组成。它由具有重复的氨基酸甘氨酸，丙氨酸和缬氨酸序列的多肽链组成，就蛋白质的延伸和柔韧性而言，缬氨酸是最重要的残基。
缬氨酸参与了负责水果特有气味的化合物的主要合成途径。缬氨酸分子被转化为酯和醇的支链和甲基化衍生物。
在食品行业
有许多化学添加剂将缬氨酸与葡萄糖结合使用，以在某些烹饪制剂中获得可口的气味。
这些添加剂在100°C的温度下具有独特的黑麦气味，超过170°C时它们闻起来像热巧克力，使其在烘焙和糕点（糖果）行业的食品生产中广受欢迎。
这些化学添加剂使用人工合成的L-缬氨酸，因为它们从生物来源中纯化很麻烦，而且通常无法获得所需的纯度。
生物合成
所有的支链氨基酸如缬氨酸，亮氨酸和异亮氨酸主要在植物和细菌中合成。这意味着诸如人类和其他哺乳动物的动物需要吃富含这些氨基酸的食物，以满足其营养需求。
缬氨酸的生物合成通常始于通过乙酰羟基异构酸还原酶将两个碳原子从羟乙基硫胺素焦磷酸转移至丙酮酸。
这两个碳原子通过TPP依赖性反应从第二个丙酮酸分子衍生而来，该反应与丙酮酸脱羧酶催化的反应非常相似，但由二羟酸脱水酶催化。
最后，缬氨酸氨基转移酶将由先前的脱羧作用而产生的氨基结合到酮酸化合物上，从而形成L-缬氨酸。氨基酸亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸具有很大的结构相似性，这是因为它们在其生物合成途径中共享许多中间体和酶。
L-缬氨酸生物合成过程中产生的酮酸通过亮氨酸和其他相关氨基酸的生物合成途径中的负反馈或变构调节来调节某些酶促步骤。
这意味着生物合成途径被其中产生的代谢物所抑制，这种代谢产物在积累时会向细胞提供一种特定信号，表明某些氨基酸过量，因此可以停止其合成。
降解
缬氨酸的前三个降解步骤在所有支链氨基酸的降解路径中共有。
缬氨酸可以进入柠檬酸循环或克雷布斯循环以转化为琥珀酰辅酶A。降解途径由被称为支链氨基酸氨基转移酶（BCAT）的酶催化的初始转氨作用组成。
该酶催化可逆的氨基转移，将支链氨基酸转化为相应的支链α-酮酸。
在该反应中，由于2-酮戊二酸接收从被代谢的氨基酸中除去并变成谷氨酸的氨基，因此必须要加入谷氨酸/ 2-酮戊二酸对。
缬氨酸分解代谢的第一反应步骤产生2-酮异戊酸酯，并伴有吡of醛5'-磷酸酯（PLP）向吡ido胺5'-磷酸酯（PMP）的转化。
接下来，将2-酮异戊酸用作线粒体酶复合物（称为支链α-酮酸脱氢酶）的底物，该酶复合物添加CoASH部分并形成异丁酰-CoA，随后将其脱氢并转化为甲基丙烯酰基-CoA。
甲基丙烯酰辅酶A在5个附加的酶促步骤中下游加工，包括水合，去除CoASH部分，氧化，添加另一个CoASH部分和分子重排，最终产生琥珀酰CoA，该酶立即进入循环克雷布斯。
缬氨酸丰富的食物
芝麻或芝麻籽中所含的蛋白质富含缬氨酸，每克蛋白质含有近60毫克的氨基酸。因此，对于饮食中缺乏这种氨基酸的儿童，建议使用芝麻饼干，蛋糕，条或牛轧糖。
通常，大豆富含所有必需氨基酸，包括缬氨酸。但是，它们的蛋氨酸和半胱氨酸含量很低。大豆蛋白或组织结构具有非常复杂的四级结构，但在存在胃液的情况下，它们易于溶解并分离成较小的亚基。
酪蛋白通常存在于牛奶及其衍生物中，富含重复的缬氨酸序列。像大豆蛋白一样，这种蛋白很容易分解并在哺乳动物的肠道中吸收。
据估计，每摄入100克大豆蛋白，就会摄入约4.9克缬氨酸。每100毫升牛奶摄入4.6毫升缬氨酸。
其他富含这种氨基酸的食物是牛肉，鱼以及各种类型的蔬菜和绿色食品。
摄入的好处
缬氨酸与氨基酸的大部分一样，是一种糖原氨基酸，也就是说，它可以整合到糖原异生途径中，许多神经学家声称，其摄入有助于维持心理健康，肌肉协调并减轻压力。
许多运动员食用富含缬氨酸的片剂，因为它们有助于再生组织，尤其是肌肉组织。作为一种能够整合到糖异生中的氨基酸，它有助于产生能量，这不仅对体育锻炼很重要，而且对神经功能也很重要。
富含缬氨酸的食物有助于维持体内氮化合物的平衡。这种平衡对于从摄入的蛋白质中产生能量，身体的生长和康复至关重要。
它的食用可防止对肝脏和胆囊的损害，并有助于许多身体功能的优化。
BCAA是增加肌肉体积和恢复肌肉的运动员中最受欢迎的膳食补充剂之一。
这种片剂由具有不同氨基酸混合物的片剂组成，这些氨基酸通常包括支链氨基酸，例如L-缬氨酸，L-异亮氨酸和L-亮氨酸。它们还富含维生素B12和其他维生素。
用猪进行的一些实验表明，在哺乳期，缬氨酸的需求量更高，对母亲的限制很大，因为这种氨基酸有助于分泌乳汁，并提高哺乳新生儿的生长速度。
缺乏症
婴儿每天建议摄入的缬氨酸每克蛋白质约35毫克，而成人则略低（约13毫克）。
与缬氨酸和其他支链氨基酸有关的最常见疾病是“枫糖浆尿病”或“酮症酸尿”。
这是一种遗传性疾病，是由编码亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸衍生的α-酮酸脱氢酶的基因缺陷导致的，这些缺陷是它们的代谢所必需的。
在这种疾病中，人体从饮食中吸收这三种氨基酸时，不能吸收其中的任何一种，因此，衍生的酮酸会累积并排出尿液（也可以在血清和脑脊液中检出）。
另一方面，缺乏缬氨酸的饮食与神经系统疾病如癫痫病有关。由于组织修复系统和生物分子的合成受到损害，它也可能导致体重减轻，亨廷顿氏病，甚至可能导致某些类型的癌症的发展。
参考文献
- 阿布·贝克（S.Abu-Baker）（2015）。生物化学评论：概念和联系
- 纳尔逊（DL）纳尔（AL）莱宁格（Lhninger）和MM考克斯（MM）（2008）。Lehninger生物化学原理。麦克米伦。
- Plimmer，RHA和Phillips，H.（1924年）。蛋白质分析。三，通过溴化估计组氨酸和酪氨酸。生化杂志，18（2），312
- RHA普利默（1912）。蛋白质的化学组成（第1卷）。朗文，绿色。
- Torii，KAZUO和Iitaka，Y.（1970年）。L-缬氨酸的晶体结构。晶体学报B：结构晶体学和晶体化学，26（9），1317-1326。
- Tosti，V.，Bertozzi，B.，&Fontana，L.（2017年）。地中海饮食的健康益处：代谢和分子机制。老年医学杂志：系列A，73（3），318-326。