的微管蛋白是由两个球状多肽的一种二聚体蛋白质：α和β微管蛋白。它们以管状排列以产生微管，微管与肌动蛋白微丝和中间丝一起构成细胞骨架。
微管存在于不同的基本生物学结构中，例如精子的鞭毛，纤毛生物的延伸，气管的纤毛和输卵管等。
另外，微管蛋白形成的结构作为细胞内物质和细胞器的运输途径（类似于火车轨道）。物质和结构的置换是可能的，这要归功于与微管相关的运动蛋白，称为驱动蛋白和动力蛋白。
一般特征
微管蛋白亚基是55,000道尔顿的异二聚体，是微管的构建基块。微管蛋白存在于所有真核生物中，并且在进化过程中一直高度保守。
二聚体由称为α和β微管蛋白的两种多肽组成。这些聚合形成微管，其由平行排列成中空管形状的十三根原丝组成。
微管最相关的特征之一是结构的极性。换句话说，微管的两端是不同的：一端被称为快速增长或“更多”的一端，另一端被称为缓慢增长或“更少”的一端。
极性很重要，因为它决定了沿着微管的移动方向。微管蛋白二聚体能够在快速组装周期中聚合和去极化。这种现象也发生在肌动蛋白丝中。
第三种亚基是伽玛微管蛋白。它不是微管的一部分，位于中心体中。然而，它参与了微管的成核和形成。
α和β微管蛋白
α和β亚基强烈缔合，形成复杂的异二聚体。实际上，复合物的相互作用是如此强烈，以至于在正常条件下它不会解离。
这些蛋白质由550个氨基酸组成，大部分是酸性的。尽管α和β微管蛋白非常相似，但它们是由不同的基因编码的。
可以在α微管蛋白中发现带有乙酰基的氨基酸残基，从而使其在鞭毛细胞中具有不同的特性。
微管蛋白的每个亚基均与两个分子缔合：在α微管蛋白中，GTP不可逆地结合并且不会发生化合物的水解，而在β微管蛋白中的第二个结合位点可逆地结合GTP并将其水解。
GTP水解会导致一种称为“动态不稳定性”的现象，其中微管会经历微管的生长和下降周期，具体取决于微管蛋白的添加速度和GTP水解的速度。
这种现象导致微管的高周转率，其中结构的半衰期仅为几分钟。
特征
细胞骨架
微管蛋白的α和β亚基聚合形成微管，微管是细胞骨架的一部分。
除微管外，细胞骨架还由两个其他结构元素组成：大约7 nm的肌动蛋白微丝和直径10至15 nm的中间丝。
细胞骨架是细胞的框架，它支持并维持细胞的形状。然而，膜和亚细胞区室不是静止的并且以恒定的运动来进行内吞，吞噬和物质分泌的现象。
细胞骨架的结构允许细胞适应自身以实现所有上述功能。
除参与细胞分裂外，它是细胞器，质膜和其他细胞成分执行其正常功能的理想培养基。
它们还有助于细胞运动现象，例如变形虫的运动，以及专门的运动结构，例如纤毛和鞭毛。最后，它负责肌肉的运动。
有丝分裂
由于动态的不稳定性，微管可以在细胞分裂过程中完全重组。在相间的微管阵列能够拆卸，并且微管蛋白亚基是游离的。
微管蛋白可自行重组并产生有丝分裂纺锤体，这与染色体的分离有关。
有某些药物，例如秋水仙碱，紫杉醇和长春碱会破坏细胞分裂过程。它直接作用于微管蛋白分子，影响微管组装和解离现象。
中心体
在动物细胞中，微管延伸至中心体，该结构靠近由一对中心体组成的核（每个中心体垂直），并被称为周质中心基质的无定形物质包围。
质心是由九个微管三胞胎组成的圆柱体，其组织类似于纤毛和鞭毛。
在细胞分裂的过程中，微管从中心体延伸，从而形成有丝分裂纺锤体，负责将染色体正确分配给新的子代细胞。
中心粒似乎并不是细胞内微管组装所必需的，因为它们不像某些啮齿动物的胚珠一样存在于植物细胞或某些真核细胞中。
在中心小周基质中，发生了微管组装的起始，其中在γ微管蛋白的帮助下发生了成核作用。
进化论
三种类型的微管蛋白（α，β和γ）由不同的基因编码，与原核生物中发现的编码40,000道尔顿蛋白质的基因FtsZ同源。细菌蛋白在功能和结构上与微管蛋白相似。
该蛋白质很可能在细菌中具有祖先的功能，并在进化过程中被修饰，最后得到具有在真核生物中发挥功能的蛋白质。
参考文献
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