的原肌球蛋白是三种蛋白是在一些无脊椎动物的肌肉细胞脊椎动物横纹肌骨骼肌肌细胞和肌原纤维的细丝的一部分中的一个。
它主要与肌肉肌原纤维中的肌动蛋白丝有关，但是有报道表明，尽管程度较小，但它也可以与非肌肉细胞骨架中的肌动蛋白丝有关。
Tropomyocin的原子模型（来源：Spid〜commonswiki，基于版权声明）。通过Wikimedia Commons
1946年至1948年间，它首次分离并结晶，所用的方法与几年前获得肌动蛋白和肌球蛋白的方法相似，肌动蛋白和肌球蛋白是肌丝中最丰富的两种蛋白质。
在骨骼肌细胞中，原肌球蛋白与肌钙蛋白一起构成一种调节蛋白二重物，充当钙的“传感器”，因为它与肌动蛋白纤维的抑制性结合在与钙离子结合后会逆转。它们响应直接收缩的神经刺激进入细胞。
特点
在脊椎动物细胞中，原肌球蛋白始终是骨骼肌和平滑肌中肌原纤维中细丝的一部分，在其中发挥调节功能。
科学家将原肌球蛋白描述为一种不对称蛋白质，对热非常稳定（稳定），其聚合反应似乎取决于所发现培养基的离子浓度。
它属于广泛分布于真核生物中的纤维和螺旋蛋白的大型复杂家族。在脊椎动物中，原肌球蛋白分为两大类：
-高分子量的氨基酸（介于284-281个氨基酸之间）。
-低分子量的氨基酸（介于245-251个氨基酸之间）。
当单独检查时，所有同工型的氨基酸残基数量是40的倍数。有一种假设是，当两种蛋白质形成复合物时，这些氨基酸的“簇”中的每一个都与G-肌动蛋白单体相互作用。在细丝中。
哺乳动物含有至少20种原肌球蛋白同工型，由四个基因编码，这些基因通过替代启动子表达，其产物（mRNA）通过替代剪接（“剪接”）进行加工。
这些同工型中的一些具有差异表达。许多是组织和阶段特有的，因为某些是在特定的肌肉组织中发现的，并且可能仅在发育的特定时间表达它们。
结构体
Tropomyosin是一种二聚体蛋白，由两个卷曲的α多肽螺旋组成，每个螺旋都有大约284个氨基酸残基，分子量接近70 kDa，长度超过400 nm。
由于可以有多种同工型，它们的结构可以由两个相同或两个不同的分子组成，因此分别形成同型二聚体或异型二聚体。它们在结合肌动蛋白丝的“强度”上有所不同。
Tropomyosin分子也呈丝状，位于“沟”区域，该区域位于构成细丝的F-肌动蛋白链的G-肌动蛋白聚合物链之间。一些作者将它们的结合描述为两种蛋白质之间的“形式的互补性”。
该蛋白质的序列被认为是重复的七肽（7个氨基酸）的“串”，其七种特征和特性促进了构成其结构的两个螺旋的稳定包装，并在它们之间形成了结合位点。对于肌动蛋白。
原肌球蛋白和肌动蛋白纤维之间的结合主要通过静电相互作用发生。
原肌球蛋白的N末端在不同的肌肉同工型中是高度保守的。如此之多，以至于果蝇的前九个残基中有八个是相同的（果蝇），而在所有脊椎动物中，前二十个N端残基中有18个是保守的。
特征
如前所述，Tropomyosin和肌钙蛋白构成了脊椎动物和某些无脊椎动物骨骼肌和心脏纤维的肌肉收缩的调节二重体。
肌钙蛋白是由三个亚基组成的蛋白质复合物，一个亚基对钙作出反应并与其结合，另一个与原肌球蛋白结合，另一个与肌动蛋白F细丝结合。
每个原肌球蛋白分子与调节前者运动的肌钙蛋白复合物相关。
当肌肉放松时，原肌球蛋白处于一种特殊的拓扑结构中，该肌理蛋白阻断肌动蛋白上的肌球蛋白结合位点，从而防止收缩。
当充分刺激肌肉纤维时，细胞内钙浓度增加，引起与原肌球蛋白相关的肌钙蛋白构象变化。
肌钙蛋白的构象变化也诱导了原肌球蛋白的构象变化，这导致肌球蛋白肌动蛋白结合位点的“释放”并允许肌原纤维的收缩发生。
在发现的非肌肉细胞中，原肌球蛋白显然具有结构功能或调节细胞形态和迁移率。
肌球蛋白作为过敏原
在动物源性食物引起的过敏反应中，原肌球蛋白被认为是最丰富的过敏性肌肉蛋白之一。
它存在于脊椎动物和无脊椎动物的肌肉和非肌肉细胞中。各种研究表明，由甲壳类动物如虾，蟹和龙虾引起的过敏反应是通过过敏性过敏患者血清中的免疫球蛋白“检测”其表位的结果。
人们认为这种蛋白质具有交叉反应性过敏原的作用，因为对虾过敏的患者，例如对其他具有相似特性蛋白质的甲壳类和软体动物也过敏。
参考文献
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