的蛋白酶K是属于该组的丝氨酸蛋白酶，即一种酶，它具有在其中央的催化活性的氨基酸丝氨酸和具有通过水解破坏肽键的功能。反过来，该酶属于枯草杆菌蛋白酶蛋白家族（肽酶S8）。
蛋白酶K的分子量（MW）为28,900道尔顿，于1974年首次从真菌Engyodontium相册（以前称为Tritirachium album Limber）的提取物中分离出。
蛋白酶K的分子结构。来源：Lykchiniadis
它具有很高的蛋白水解能力，能够降解头发中的角蛋白。英文中的角蛋白一词拼写为“角蛋白”，因此被称为“蛋白酶K”。
由于它具有很高的裂解天然蛋白的能力，因此该酶可用于各种分子生物学技术。它主要用于分离和制备高分子量（MW）核酸。
蛋白酶K通过释放核DNA的同时破坏蛋白质并使RNase和DNase失活，即消除DNA和RNA制剂中的核酸酶。
另一方面，已经发现蛋白酶K可以水解某些变性的天然蛋白，这引起了研究人员对其在of病毒蛋白（PrPC）研究中的用途的兴趣。
然而，尽管它们具有高蛋白水解潜能，但仍有一些蛋白对蛋白酶K的作用具有抗性。其中有一些异常蛋白，称为病毒（PrPSc），与可传播的海绵状脑病有关。
蛋白酶K特性
蛋白酶K具有由三层组成的三级结构，在两层螺旋之间插入了七链β片。由于它属于肽酶S8家族，其特征是在其活性位点具有催化三联体，其顺序顺序为（Asp，His和Ser），这使它们与其他肽酶家族区分开来。
来自丝氨酸蛋白酶组的该酶的特征在于水解接近脂族和芳族氨基酸的羧基的肽键。
另一方面，它能够在某些腐蚀性物质（例如十二烷基硫酸钠（SDS），Tris-HCL和EDTA）的存在下起作用，这些物质可帮助蛋白质变性，使其失去天然结构。
这是制备用于电泳技术的蛋白质的初步步骤。蛋白酶K作用的pH范围很宽（2.0至12.0），最佳pH在7.5至12.0之间，其等电点为8.9。可以看出，它在很宽的pH范围内具有活性。
蛋白酶K的另一个突出特点是在高温（50-60°C）下的稳定性。
酶活性
蛋白酶K需要存在钙离子，尽管这对于保持其稳定性至关重要，但这并不影响其活性。
为了使蛋白酶K完全消化底物，需要大约5分钟到2小时的接触时间。
然而，从这个意义上讲，Daza等人比较了在不同时间暴露于蛋白酶K时获得的DNA的纯度，并得出结论，延长孵育时间（长达24小时）会显着提高DNA的质量。
但是，关于在不同方案中使用的蛋白酶K酶的浓度，可以说它变化很大。
可以从极低的浓度（5 µg / ml）到500 µg / ml的浓度使用。但是最常见的工作浓度范围是50–100μg / ml，特别是对于蛋白质消化和核酸酶失活而言。尽管对于组织的治疗需要2 mg / ml的浓度。
应用领域
它的应用非常广泛，可以总结如下：
-通过各种方法用于蛋白质的消化和DNA提取，例如：盐析，PK-SDS，十六烷基三甲基溴化铵（CTAB），改性乙酸钾和碘化钠提取。
-灭活核酸酶（RNA酶和DNA酶）。
-在原位杂交技术（HIS）中，除了消除不良蛋白质外，还有助于核酸的释放。
-蛋白质的修饰。
-在研究水平上，进行各种研究。
蛋白酶K的优势
在使用蛋白酶K的DNA提取技术之间进行了数项比较研究，在其他不使用蛋白酶K的技术之间进行了比较研究，所有研究得出的结论是，使用该酶具有更大的益处。优点包括：
-获得高分子量，高质量和纯度的DNA。
-提取的DNA最多可稳定3个月。
提取的DNA可用于以下技术：DNA印迹，聚合酶链反应（PCR），电泳等。
蛋白酶K抗性蛋白
各种研究已经得出结论，病毒（异常有毒的PrPSc蛋白）与PrPC（天然）蛋白的不同之处在于，它们对蛋白酶K的作用具有抗性，而PrPC对它的作用敏感。
其他作者描述了在PrPSc的结构中有敏感部分，其他部分对蛋白酶K具有抗性。但是，这两个部分均具有相同的毒性和传染性。
另一方面，Bastian等人在1987年从一种微小螺旋体中分离出4种蛋白，分别为28、30、66和76 kda。发现所有这些都对蛋白酶K的作用具有抗性，并且还与某些病毒具有交叉反应。
已知该物种可引起白内障和重要的神经系统损害，并且由于巴斯蒂安（Bastian）的科学发现，除其他研究外，人们已尝试将该微生物与可传播的海绵状脑病联系起来。
然而，这种退行性神经病理学的病因学至今仍归因于病毒。
从这个意义上说，Butler等人在1991年鉴定并鉴定了一类对两种猪肺炎支原体菌株的40 kda蛋白酶K有抗性的蛋白。这种病原体影响猪，感染其组织，但在这种情况下，与被测病毒没有交叉反应。
需要更多的研究来阐明这方面的许多未知数。
参考文献
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