的脯氨酸（Pro中，P）属于22个分类为碱性氨基酸。它是非必需氨基酸，因为它可以由人和其他哺乳动物合成。
1900年，德国科学家Richard Willstatter首次提取并观察脯氨酸。然而，正是1901年的埃米尔·费舍尔（Emili Fischer）创造了基于氨基酸吡咯烷环的“脯氨酸”一词。该研究人员还设法详细解释了从酪蛋白牛奶中合成脯氨酸的方法。
氨基酸脯氨酸的化学结构（来源：Clavecin，来自Wikimedia Commons）
在酪蛋白等蛋白质中，脯氨酸在结构“扭曲”和折叠中起重要作用。在这种蛋白质中，脯氨酸均匀地分布在整个结构中，并与β酪蛋白和αs1蛋白结合。此外，它防止形成错误的结构弯曲或环。
在通常用于确定组成蛋白质的氨基酸的精确序列的生化分析中，脯氨酸是最难检测的氨基酸之一，因为脯氨酸的仲氨基具有不同的行为，因此不易检测。 。
坏血病可能是与脯氨酸有关的最著名的疾病。它与维生素C摄入不足有关，维生素C直接影响胶原蛋白纤维中脯氨酸的羟基化，由于全身胶原蛋白纤维的不稳定性而导致全身性衰弱。
特点
与α-碳相连的仲氨基使脯氨酸的分类任务有些困难。然而，在某些文献中，由于脯氨酸的侧链或R基团是疏水的或脂族的，因此将其与支链氨基酸或脂族侧链一起分类。
脯氨酸最重要的特征之一是在任何情况下都不会形成氢键，因此非常适合在蛋白质的三级结构中构建复杂而复杂的转折。
正如所有氨基酸都有两个依赖于中心碳原子的同工型一样，脯氨酸在自然界中也可以作为L-脯氨酸或D-脯氨酸被发现。然而，L-脯氨酸形式是自然界中最丰富的形式，是蛋白质结构的一部分。
在发现蛋白质的蛋白质中，脯氨酸经常占据靠近多肽链的表面或折叠或“扭曲”位点的位置，因为脯氨酸的刚性和封闭结构使与其他氨基酸的强相互作用变得困难。 。
结构体
脯氨酸在碱性氨基酸中具有特殊的结构，因为它具有仲氨基（NH2）而不是所有氨基酸都具有的伯氨基。
R基团或脯氨酸的侧链是吡咯烷或四氢吡咯环。该基团由五个碳原子的杂环胺（无双键）形成，其中每个碳原子都被氢原子饱和。
脯氨酸具有以下特性：吡咯烷杂环中包含“中心”碳原子，因此唯一的“游离”或“突出”原子是羧基（COOH）和氢原子（H ）的氨基酸杂环。
脯氨酸的分子式为C5H9NO2，IUPAC名称为吡咯烷-2-羧酸。它的分子量约为115.13 g / mol，在蛋白质中的出现频率约为7％。
特征
胶原蛋白和原胶原纤维是大多数脊椎动物中最丰富的蛋白质。这些组成皮肤，肌腱，骨骼矩阵和许多其他组织。
胶原蛋白纤维由许多重复的多肽三螺旋组成，而三螺旋又由甘氨酸-脯氨酸-脯氨酸/羟脯氨酸序列中的多个脯氨酸和甘氨酸残基组成（后者是脯氨酸的修饰衍生物）。
在其天然形式中，脯氨酸是胶原蛋白原的一部分，胶原蛋白是胶原蛋白多肽和某些其他结缔组织蛋白的前体。酶原胶原脯氨酸羟化酶负责羟化脯氨酸残基以产生羟脯氨酸，从而实现胶原蛋白本身的成熟。
脯氨酸在胶原纤维中的主要功能是什么？
羟脯氨酸使其具有抗胶原蛋白的特性，因为该氨基酸衍生物具有在构成蛋白质的三螺旋链之间形成大量氢键的能力。
催化脯氨酸残基羟化的酶需要维生素C（抗坏血酸）的存在，如上所述，坏血病是由于脯氨酸残基羟化失败导致胶原纤维变弱所致。 ，这会导致保留胶原纤维的氢键减少。
其他功能
脯氨酸对于蛋白质折叠和扭曲的形成至关重要。
其封闭的结构使该氨基酸难以“容纳”在蛋白质内部，此外，由于它无法形成氢键与附近的其他残基“相互作用”，因此会诱导“转弯”或“扭曲”的形成。在发现蛋白质的整个结构中。
所有短命蛋白质均具有至少一个具有丰富脯氨酸，谷氨酸，丝氨酸和苏氨酸重复序列的区域。这些区域的范围为12至60个残基，称为PEST序列。
含有PEST序列的蛋白质被泛素化标记，随后在蛋白酶体中降解。
生物合成
可以从糖酵解，戊糖磷酸途径或柠檬酸循环（克雷布斯循环）的中间体合成许多氨基酸。脯氨酸和精氨酸在短谷氨酸途径中形成。
实际上，所有活生物体共有的生物合成途径是由于谷氨酸5激酶（在细菌中）或γ-谷氨酰胺的作用，将L-谷氨酸转化为γ-L-谷氨酰基-5-磷酸而开始的。 -激酶（人类）。
该反应涉及ATP依赖性磷酸化，由此除主要产物外，还产生ADP分子。
谷氨酸5-半醛脱氢酶（在细菌中）或γ-谷氨酰磷酸还原酶（在人类中）催化的反应将γ-L-谷氨酰-5-磷酸转化为L-谷氨酸5-半醛，该反应可辅因子NADPH的存在。
L-谷氨酸-5-半醛可逆地自发脱水为（S）-1-1-吡咯啉-5-羧酸盐，随后被吡咯啉-5-羧酸盐还原酶转化为L-脯氨酸（在细菌和人类中） ），在其反应中还需要NADPH或NADH分子。
降解
脯氨酸，精氨酸，谷氨酰胺和组氨酸不断降解为α-酮戊二酸，进入柠檬酸循环或Krebs循环。在脯氨酸的特殊情况下，它首先被脯氨酸氧化酶氧化为吡咯啉-5-羧酸盐。
在第一步中，脯氨酸氧化为吡咯啉-5-羧酸盐，游离的质子被E-FAD接受，还原为E-FADH2。该步骤是氨基酸脯氨酸所独有的。
通过自发反应，将5-羧酸吡咯啉转化为谷氨酸γ-半醛，然后将其用作谷氨酸γ-半醛脱氢酶的底物。在此步骤中，释放了两个质子，其中一个质子被NAD接受，被NAD还原为NADH，另一个质子以H +的形式释放。
像脯氨酸一样，精氨酸被转化为γ-半醛谷氨酸，但通过涉及两种不同酶的另一种代谢途径。
谷氨酸酶γ-半醛脱氢酶将谷氨酸酶γ-半醛转化为L-谷氨酸。随后，该L-谷氨酸再次被谷氨酸脱氢酶氧化，最终与之形成α-酮戊二酸，将其掺入柠檬酸循环中。
在谷氨酸氧化步骤中，质子（H +）和氨基（NH 3 +）被释放。质子还原NADP +基团并形成NADPH分子。
尽管脯氨酸和精氨酸的降解途径与生物合成途径之间存在许多相似之处，但这些氨基酸是通过完全相反的途径使用不同的酶，不同的辅因子和不同的细胞内区室进行合成和降解的。
缬氨酸丰富的食物
通常，所有高蛋白食品均含有大量脯氨酸。这些包括肉，牛奶，鸡蛋等。但是，当我们的身体处于最佳的健康和营养状态时，它能够内源性合成脯氨酸。
脯氨酸还可以在许多豆类和坚果中以及在燕麦等全谷物中找到。其他富含脯氨酸的食物包括麦麸，核桃，杏仁，豌豆和豆类等。
一些保健食品商店经常将氨基酸L-赖氨酸和L-脯氨酸组合制成片剂，以帮助患有关节疾病的人或减缓组织的衰老。
然而，还没有确定地表明，服用这些氨基酸的膳食补充剂对延缓衰老或其他典型的年龄增长具有显著作用。
摄入的好处
通常向患有关节炎，扭伤，韧带撕裂，脱位，肌腱炎等关节疾病的人开出富含脯氨酸的饮食，这是由于其与胶原蛋白的合成有关。身体的结缔组织。
美容行业中使用的许多药理洗剂和片剂都富含L-脯氨酸，因为一些研究表明，该氨基酸可以以某种方式增加胶原蛋白的合成，从而改善皮肤质地，加速伤口，撕裂伤，溃疡和烧伤的愈合。
在食品工业中，蛋白质具有“生物活性肽”，其功能超出其营养特性。这些肽通常具有2至9个氨基酸残基，包括脯氨酸，精氨酸和赖氨酸。
所述生物活性肽可以具有一定的阿片样物质作用的抗高血压活性。它们可以通过刺激针对某些病原体的免疫反应来充当免疫调节剂，甚至可以引起血管活性增加，从而改善食用它们的人的血液循环。
缺乏症
面筋是小麦籽粒中存在的一种蛋白质，可引起肠道发炎。患有“谷蛋白不耐受”的人被称为“ celiac”患者，并且已知该蛋白富含脯氨酸和谷氨酰胺，对于这种情况的人来说，其蛋白水解降解是困难的。
一些疾病与重要蛋白质的错误折叠有关，这些缺陷与脯氨酸残基中酰胺键的顺-反异构化很常见，因为与其他肽键不同反式异构体极受青睐，脯氨酸则不利。
在脯氨酸残基中，已经观察到，与脯氨酸残基相邻的酰胺中的反式异构体比首先形成顺式异构体的趋势明显，这会产生蛋白质的“错误”构象。
代谢紊乱
与其他必需氨基酸和非必需氨基酸一样，与脯氨酸有关的主要病理疾病通常与该氨基酸的同化途径中的缺陷有关。
例如，高脯氨酸血症是参与脯氨酸降解途径的一种酶（特别是1-pyrroline-5-羧酸盐脱氢酶）中一种酶缺乏的典型案例，会导致其底物的积累，最终使路线无效。
通常通过血浆中脯氨酸含量高以及患病患者尿液中存在1-吡咯啉-5-羧酸酯代谢物来诊断这种病理。
该疾病的主要症状包括神经系统疾病，肾脏疾病和听力丧失或耳聋。其他更严重的病例包括严重的智力低下和明显的精神运动困难。
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