卵清蛋白：结构，功能，变性 - 生物学 - 2025

该卵清蛋白是鸟类的“清除”鸡蛋最丰富的蛋白质。它属于被称为“丝氨酸蛋白酶抑制剂”或“丝氨酸蛋白酶抑制剂”的蛋白质家族，是高度多样化的真核蛋白质组（包括300多种同源蛋白质）。

它是分离出的首批纯度很高的蛋白质之一，由于其在鸟类的生殖结构中具有出乎意料的丰富性，因此在制备用于研究结构，特性，许多蛋白质的合成和分泌。

卵清蛋白的分子结构（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工通过Wikimedia Commons获得）

以百分比表示，卵清蛋白占蛋清总蛋白含量的60％至65％，但与Serpin蛋白家族的其他成员不同，它不具有蛋白酶抑制剂的活性。

鸡蛋白还含有其他蛋白质：

-卵转铁蛋白，也称为伴白蛋白，占白色蛋白总含量的13％

-卵粘液蛋白，一种糖蛋白，占总量的11％

-Ovomucin，另一种硫酸化糖蛋白，占3.5％

-溶菌酶或muramidase，也占白色蛋白质总含量的3.5％

-球蛋白，占4％

卵清蛋白的合成是在卵通过鸟类输卵管的过程中由中间肽的混合物产生的，有报道说，涉及的基因的转录仅在雌激素（一种性激素）的存在下发生。

结构体

卵清蛋白是一种单体磷酸糖蛋白，分子量约为45 kDa，等电点接近4.5。因此，在其结构中，存在许多用于磷酸化和糖基化的位点，这是蛋白质中非常常见的翻译后修饰。

该蛋白由一个7700个碱基对的基因编码，其特征是存在8个外显子和7个内含子，因此人们怀疑其信使经过了多个转录后修饰以产生成熟蛋白。

鸡蛋中的卵清蛋白具有386个氨基酸残基，并且已证明该蛋白的纯形式由三个亚类组成，分别称为A1，A2和A3，分别具有两个，一个和一个磷酸基团。

关于三级结构，卵清蛋白的氨基酸序列揭示了6个半胱氨酸残基的存在，它们之间形成了四个二硫键。此外，一些结构研究表明，该蛋白质的N末端被乙酰化。

S-

储存鸡蛋后，卵白蛋白的结构被修饰，形成了文献中称为S-卵白蛋白的形式，它是一种对热更稳定的形式，由于二硫化物和巯基之间的交换机制而形成。

除了储存温度以外，卵清蛋白的这种“形式”还取决于卵的内部pH而形成，这在自然界中的任何类型的蛋白质中都是可以预期的。

因此，S-卵清蛋白是某些人摄入鸡蛋后遭受的一些超敏反应。

特征

尽管卵清蛋白属于以蛋白酶抑制剂活性为特征的蛋白质家族，但它不具有抑制活性，其功能尚未被充分阐明。

然而，已经假设该酶的潜在功能是金属离子往返于胚胎的运输和储存。其他作者提出，它在胚胎生长过程中还可以作为胚胎的营养来源。

从实验的角度来看，卵清蛋白代表了用于各种结构，功能，合成和蛋白质分泌研究系统的主要“模型”蛋白质之一，这就是为什么它对科学问题的进展非常重要。

食品行业的职能

此外，由于它是鸡蛋白中含量最丰富的蛋白质之一，因此对于食用不同鸟蛋的人类和其他动物来说，这是极为重要的蛋白质。

在烹饪方面，卵清蛋白以及蛋清中的其余蛋白质被用于其功能特性，特别是用于起泡沫的能力，在此过程中多肽被变性，形成空气界面。 /所述分散状态的稳定液体特性。

变性

由于卵清蛋白具有许多巯基，因此它是一种反应性强且易于变性的蛋白质。

卵清蛋白的变性温度在84到93°C之间，其中93是S-卵清蛋白形式的特征，在较高温度下更稳定。卵清蛋白因加热而变性，导致在煮蛋过程中看到特有的白色“凝胶”的形成。

煎鸡蛋（来源：WhatamIdoing，来自Wikimedia Commons）

当考虑该蛋白质的变性以及盐的类型和浓度时，PH也是重要的因素。对于卵清蛋白，变性pH约为6.6。

在不同的变性条件下，卵清蛋白分子具有很高的聚集趋势，通常可以通过添加盐和提高温度来加速这一过程。

卵白蛋白和其他蛋清蛋白在加热时形成凝胶状结构的能力，以及与水分子结合并起乳化剂作用的能力，是赋予它们最重要的功能特性和这就是为什么它们被如此开发的原因，尤其是在食品工业中。

该蛋白质的变性过程对于研究固态和凝胶态之间的过渡机制以及研究不同类型的盐在不同浓度（离子强度）下对完整性的影响非常有用。蛋白质。

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