的麦芽糖酶，也被称为α葡糖苷酶，麦芽糖酶酸，葡萄糖转化酶，glucosidosucrasa，α葡糖苷酶溶酶体或麦芽糖酶-葡糖淀粉酶是在消化过程中的最后步骤负责麦芽糖的在肠上皮细胞中的水解酶淀粉。
它属于水解酶的类别，特别是糖苷酶的亚类，其能够破坏葡萄糖残基之间的α-糖苷键（EC.3.2.1.20）。该类别归类了几种酶，这些酶的特异性针对通过α-1,4键连接的末端糖苷的外切水解。
马耳他酶催化的反应。左边是麦芽糖分子，右边是水解产生的两个葡萄糖分子（来源：Dapantazis.jpg通过Wikimedia Commons）
一些麦芽糖酶能够水解多糖，但是速度要慢得多。通常，在麦芽糖酶的作用后，释放α-D-葡萄糖残基，但是，相同亚类的酶可以水解β-葡聚糖，从而释放β-D-葡萄糖残基。
麦芽糖酶的存在最初是在1880年证明的，现在知道它不仅存在于哺乳动物中，而且还存在于微生物（如酵母和细菌）以及许多高等植物和谷物中。
这些酶活性的重要性的一个例子与酿酒酵母有关，该啤酒酵母是负责生产啤酒和面包的微生物，由于其具有麦芽糖酶，该微生物能够降解麦芽糖和麦芽三糖，其产物被代谢成产物。该生物的特色发酵剂。
特点
在哺乳动物中
马尔他酶是与肠刷细胞膜相关的两亲性蛋白质。还已知一种被称为酸性麦芽糖酶的同工酶，其位于溶酶体中并且能够水解在不同底物上的不同类型的糖苷键，而不仅仅是麦芽糖和α-1,4键。两种酶都有许多结构特征。
溶酶体酶长约952个氨基酸，并通过糖基化和在N-和C-末端的肽去除进行翻译后加工。
用大鼠和猪肠中的酶进行的研究表明，在这些动物中，酶由两个亚基组成，这些亚基在某些物理性质方面互不相同。这两个亚基来自蛋白水解切割的同一多肽前体。
与猪和大鼠不同，人体内的酶没有两个亚基，而是一个单一的高分子量且高度糖基化（通过N和O糖基化）的酶。
在酵母中
酵母麦芽糖酶由MAL62基因编码，重68 kDa，是一种细胞质蛋白，可作为单体存在并水解多种α-葡萄糖苷。
在酵母中，在五个不同染色体的端粒区中编码有五个同工酶。MAL基因的每个编码基因座还包含与麦芽糖代谢有关的所有基因的基因复合物，包括渗透酶和调节蛋白，就好像它是操纵子一样。
在植物中
已显示植物中存在的酶对高于50°C的温度敏感，并且发芽和未发芽的谷物中大量存在麦芽糖酶。
此外，在淀粉降解过程中，该酶对麦芽糖具有特异性，因为它不作用于其他寡糖，但总是以葡萄糖的形成而终止。
合成
在哺乳动物中
人肠麦芽糖酶合成为一条多肽链。富含甘露糖残基的碳水化合物通过糖基化共翻译添加，这似乎可以保护序列免受蛋白水解降解。
关于这种酶的生物发生的研究表明，它以高分子量分子的形式组装在内质网的“膜结合”状态，并且随后被胰腺酶加工并在其中被“重新糖基化”。高尔基情结。
在酵母中
在酵母中，在五个不同染色体的端粒区中编码有五个同工酶。MAL基因的每个编码基因座还包含与麦芽糖代谢有关的所有基因的基因复合体，包括渗透酶和调节蛋白。
在细菌中
细菌（例如大肠杆菌）中的麦芽糖代谢系统与乳糖系统非常相似，尤其是在操纵子的遗传组织中，该操纵子负责在底物上合成调节蛋白，转运蛋白和酶活性蛋白（麦芽糖酶）。
特征
在大多数已检测到诸如麦芽糖酶的酶的生物中，这种酶起着相同的作用：降解二糖（如麦芽糖）以得到更容易代谢的可溶性碳水化合物。
在哺乳动物的肠道中，麦芽糖酶在淀粉降解的最终步骤中起关键作用。通常在诸如与糖原的储存有关的II型糖原病等病症中发现该酶的缺陷。
在细菌和酵母中，这种酶催化的反应以葡萄糖的形式代表了进入糖酵解途径的重要能量来源，无论是否出于发酵目的。
在植物中，麦芽糖酶与淀粉酶一起参与“睡着”的种子中胚乳的降解，并由赤霉素（植物生长调节激素）激活，这是发芽的前提。
此外，白天许多瞬时产生淀粉的植物都具有特定的麦芽糖酶，这些麦芽糖酶会导致夜间代谢中的中间体降解，叶绿体是这些生物体中主要的麦芽糖储存位点。
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