的B淋巴细胞，或B细胞，属于参与体液免疫应答系统中的白细胞团。它们的特征在于产生抗体，该抗体识别并攻击为其设计的特定分子。
在1950年代发现了淋巴细胞，David Glick在研究家禽的免疫系统时证明了两种不同类型（T和B）的存在。但是，B细胞的鉴定是在1960年代中期至1970年代初期进行的。
人类B淋巴细胞的照片（来源：NIAID，来自Wikimedia Commons）
由B淋巴细胞产生的抗体充当体液免疫系统的效应子，因为它们参与抗原的中和或促进它们被与所述系统协作的其他细胞消除。
抗体有五种主要类别，它们是称为免疫球蛋白的血液蛋白。但是，最丰富的抗体称为IgG，占血清分泌的免疫球蛋白的70％以上。
特征与结构
淋巴细胞是直径8至10微米的小细胞。它们具有大核，并具有异染色质形式的丰富DNA。它们没有专门的细胞器和线粒体，核糖体和溶酶体，它们位于细胞膜和细胞核之间的一小块剩余空间中。
B细胞以及T淋巴细胞和其他造血细胞都起源于骨髓。当它们勉强“致力于”淋巴样谱系时，它们还不表达抗原表面受体，因此它们不能对任何抗原作出反应。
膜受体的表达在成熟过程中发生，然后它们能够被某些抗原刺激，从而诱导其随后的分化。
这些细胞一旦成熟，就会释放到血液中，成为唯一具有合成和分泌抗体能力的细胞群。
但是，抗原识别以及紧随其后发生的大多数事件并不是在循环中发生，而是在“次要”淋巴器官中发生，例如脾脏，淋巴结，阑尾，扁桃体和淋巴集结。
发展历程
B淋巴细胞起源于T细胞，自然杀伤（NK）细胞和一些树突状细胞之间共享的前体。随着它们的发育，这些细胞迁移到骨髓中的不同位置，它们的存活取决于特定的可溶性因子。
分化或发育的过程始于编码抗体重链和轻链的基因的重排，随后将产生这些重链和轻链。
特征
B淋巴细胞在防御系统方面具有非常特殊的功能，因为当其表面的受体（抗体）与来自“侵入性”或“危险”来源的抗原接触时，B淋巴细胞的功能就很明显多奇怪。
膜受体-抗原相互作用触发B淋巴细胞的激活反应，使这些细胞增殖并分化为效应细胞或浆细胞，能够将更多的抗体分泌到血液中，例如被其发射的抗原识别的抗体答案。
淋巴细胞在免疫应答中的作用（来源：SPQR10，来自Wikimedia Commons）
在体液免疫反应中，抗体发挥效应子的作用，被它们“标记”或“中和”的抗原可以通过不同方式消除：
-抗体可以与各种抗原分子结合，形成被吞噬细胞识别的聚集体。
-入侵微生物的膜上存在的抗原可以被抗体识别，从而激活所谓的“补体系统”。该系统实现了入侵微生物的裂解。
-在抗原是毒素或病毒颗粒的情况下，专门针对这些分子分泌的抗体可以与它们结合，覆盖它们并防止它们与宿主的其他细胞成分相互作用。
在过去的二十年中，已经进行了许多与免疫系统有关的研究，从而阐明了B细胞的其他功能，这些功能包括抗原的呈递，细胞因子的产生以及通过分泌B细胞而确定的“抑制”能力。白介素IL-10。
种类
B细胞可分为两个功能组：效应B细胞或血浆B细胞，以及记忆B细胞。
效应B细胞
浆细胞或效应B淋巴细胞是在血浆中循环的产生抗体的细胞。它们能够产生抗体并将其释放到血流中，但是它们与质膜相关的抗原受体数量很少。
这些细胞在相对较短的时间内产生大量抗体分子。已经发现效应子B淋巴细胞每秒可产生数十万抗体。
记忆B细胞
记忆淋巴细胞比效应细胞具有更长的半衰期，并且由于它们是被抗原存在激活的B细胞的克隆，因此它们表达与产生它们的细胞相同的受体或抗体。
激活
抗原分子与结合至B细胞膜的免疫球蛋白（抗体）结合后，就会激活B淋巴细胞。
抗原-抗体相互作用可以触发两个反应：（1）抗体（膜受体）可以发出内部生化信号，从而触发淋巴细胞激活过程，或者（2）抗原可以被内化。
内体囊泡中抗原的内在化导致其酶促加工（如果它是蛋白质抗原），其中所得的肽被“呈递”在B细胞表面，以被辅助T淋巴细胞识别。
辅助性T淋巴细胞执行分泌可溶性细胞因子的功能，从而调节抗体在血液中的表达和分泌。
成熟度
与鸟类不同，哺乳动物B淋巴细胞在骨髓内成熟，这意味着当它们离开这个地方时，它们会表达特异性膜受体以结合膜抗原或抗体。
在此过程中，其他细胞负责分泌实现B淋巴细胞分化和成熟的某些因子，例如干扰素γ（IFN-γ）。
B细胞表面的膜抗体决定了每个抗原的抗原特异性。当它们在骨髓中成熟时，特异性由编码抗体分子的基因片段的随机重排定义。
当完全成熟的B细胞每个都只有两个功能基因，它们编码特定抗体的重链和轻链。
以后，由成熟细胞及其后代产生的所有抗体都具有相同的抗原特异性，也就是说，它们被赋予抗原谱系（它们产生相同的抗体）。
由于B淋巴细胞成熟时发生的遗传重排是随机的，因此估计此过程产生的每个细胞都表达独特的抗体，从而产生了超过一千万个表达针对不同抗原的抗体的细胞。
在成熟过程中，会选择性地消除识别产生它们的生物体的细胞外或膜成分的B淋巴细胞，从而确保“自身抗体”群体不扩散。
抗体
抗体代表能够识别抗原的三类分子之一，另外两类是T细胞受体分子（TCR）和主要的组织相容性复合体（MHC）蛋白。 ）。
与TCR和MHC不同，抗体具有更高的抗原特异性，它们对抗原的亲和力更高，并且已经得到了更好的研究（由于其易于纯化）。
抗体（免疫球蛋白）的简单示意图（来源：DO11.10，来自Wikimedia Commons）
抗体可以在B细胞表面或内质网膜上。它们通常存在于血浆中，但也可以存在于某些组织的组织液中。
- 结构体
存在不同类别的抗体分子，但是它们都是由两条重多肽链和两条轻多肽链组成的糖蛋白，它们构成相同的对并通过二硫键连接在一起。
在轻链和重链之间，形成一种“裂口”，其对应于抗体与抗原的结合位点。免疫球蛋白的每条轻链重约24 kDa，每条重链在55或70 kDa之间。轻链各自结合至重链，并且重链也彼此结合。
从结构上讲，抗体可分为两个“部分”：一个负责识别抗原（N端区域），另一个负责生物学功能（C端区域）。第一个被称为可变区，而第二个是恒定区。
一些作者将抗体分子描述为“ Y”形糖蛋白，这是由于两条链之间形成的抗原接触间隙的结构。
-抗体类型
抗体的轻链称为“κ”和“λ”（κ和λ），但有5种不同类型的重链，赋予每种抗体同种型同一性。
已经定义了五个免疫球蛋白同种型，其特征是存在重链γ，μ，α，δ和ε。它们分别是IgG，IgM，IgA，IgD和IgE。IgG和IgA都可以细分为其他亚型，分别称为IgA1，IgA2，IgG1，IgG2a，IgG2b和IgG3。
免疫球蛋白G
这是所有抗体中含量最高的抗体（占总数的70％以上），因此一些作者将其称为血清中存在的唯一抗体。
IgG具有重链，由字母“γ”标识，分子量为146至165 kDa。它们以单体形式分泌，浓度为0.5至10 mg / mL。
这些细胞的半衰期为7至23天，它们具有中和细菌和病毒的功能，此外，它们还介导抗体依赖性细胞毒性。
免疫球蛋白M
发现IgM是五聚体，即发现它是由五个相同的蛋白质部分组成的复合物，每个蛋白质部分具有两条轻链和两条重链。
如前所述，这些抗体的重链称为μ；它的分子量为970 kDa，在血清中的浓度约为1.5 mg / mL，半衰期为5至10天。
它参与细菌来源毒素的中和和这些微生物的“调理作用”。
免疫球蛋白A
IgA是单体抗体，有时是二聚体抗体。它们的重链由希腊字母“α”表示，分子量为160 kDa。它们的半衰期不超过6天，并且在血清中的浓度为0.5-0.3 mg / mL。
与IgM一样，IgA也具有中和细菌抗原的能力。它们还具有抗病毒活性，并且已发现它们是体液中的单体和上皮表面的二聚体。
免疫球蛋白D
IgD也被发现是单体。它们的重链具有约184kDa的分子量，并由希腊字母“δ”标识。它们在血清中的浓度非常低（小于0.1 mg / mL），半衰期为3天。
这些免疫球蛋白可以在成熟的B细胞表面发现，并通过胞质“尾巴”向内发送信号。
免疫球蛋白E
IgE的重链被鉴定为“ε”链并且重188kDa。这些蛋白质也是单体，半衰期少于3天，它们在血清中的浓度几乎可以忽略不计（少于0.0001）。
IgE在肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合中具有功能，它们还介导过敏反应和对寄生虫的反应。
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