的乳铁蛋白，也被称为apolactoferrina或乳运铁蛋白，是由具有的能力，以结合和转移铁离子（Fe3 +的）许多哺乳动物物种产生的糖蛋白。它存在于许多体液中，并且与血浆铁结合蛋白（称为“转铁蛋白”）有关。
它于1939年由Sorensen和Sorensen从牛乳中分离出来，近30年后的1960年，Johannson确定了它在人乳中的存在（其名称源于其被分类为世界上最丰富的铁结合蛋白）。牛奶）。
乳铁蛋白的结构（资料来源：Lije also Wikimedia Commons）
随后的研究确定了乳铁蛋白存在于其他外分泌腺分泌物中，例如胆汁，胰液和小肠分泌物，以及嗜中性粒细胞的次级颗粒（属于免疫系统的浆细胞）中。
该蛋白质还存在于眼泪，唾液，精液，阴道液，支气管和鼻腔分泌物以及尿液中，尽管在牛奶中含量特别丰富（它是酪蛋白之后的第二高浓度蛋白质），初乳。
尽管最初将其简单地认为是牛奶中具有抑菌活性的蛋白质，但它是一种具有多种生物学功能的蛋白质，尽管并非所有人都与其转移铁离子的能力有关。
乳铁蛋白的结构
如前所述，乳铁蛋白是一种分子量约为80 kDa的糖蛋白，由703个氨基酸残基组成，其序列在不同物种之间具有很高的同源性。它是一种碱性蛋白质，带正电，等电点在8到8.5之间。
N瓣和C瓣
它由一条多肽链组成，该多肽链折叠形成两个对称的小叶，称为N瓣（残基1-332）和C瓣（残基344-703），彼此之间具有33-41％的同源性。
N瓣和C瓣均由β折叠的片和α螺旋组成，每个瓣构成两个域，即域I和域II（C1，C2，N1和N2）。
两个叶通过“铰链”区域连接，该区域由残基333和343之间的α螺旋组成，这使蛋白质具有更大的分子柔性。
对这种蛋白质的氨基酸序列的分析揭示了许多潜在的糖基化位点。糖基化程度是高度可变的，并确定对蛋白酶活性或对相当低的pH的抗性。在其碳水化合物部分中最常见的糖是甘露糖，约有3％的己糖和1％的己胺。
乳铁蛋白的每个叶都能够可逆地与两种金属离子可逆结合，它们分别是铁（Fe2 +，Fe3 +），铜（Cu2 +），锌（Zn2 +），钴（Co3 +）或锰（Mn2 +）。与碳酸氢根离子协同作用。
其他分子
尽管亲和力较低，它也可以与其他分子结合，例如脂多糖，糖胺聚糖，DNA和肝素。
当蛋白质与两个铁离子结合时，称为全铁乳铁蛋白，而当蛋白质以其“游离”形式时，则称为脱铁铁铁蛋白；当蛋白质仅与一个铁原子结合时，则称为单铁乳铁蛋白。
Apolactoferrin具有开放构象，而hololactfererrin具有封闭构型，使其对蛋白水解的抵抗力更高。
其他形式的乳铁蛋白
一些作者描述了乳铁蛋白的三种同工型：α，β和γ。乳铁蛋白-α形式表示为具有铁结合能力并且没有核糖核酸酶活性。乳铁蛋白-β和乳铁蛋白-γ形式具有核糖核酸酶活性，但不能与金属离子结合。
特征
乳铁蛋白是一种糖蛋白，对铁结合的亲和力比转铁蛋白（血浆中的铁转运蛋白）高得多，这使它能够在很宽的范围内结合铁离子。 pH值
鉴于它具有净正电荷并分布在各种组织中，因此它是一种多功能蛋白质，涉及多种生理功能，例如：
-肠铁吸收的调节
-免疫反应过程
-人体的抗氧化机制
-用作抗癌和抗炎剂
-它是防止微生物感染的保护剂
-作为转录因子
-参与蛋白酶的抑制
-它是一种抗病毒，抗真菌和抗寄生虫蛋白
-它也可以作为促凝剂并具有核糖核酸酶活性
-这是骨骼生长因子。
乳铁蛋白和大肠杆菌铁载体的结构表示（来源：W。Henley，通过Wikimedia Commons）
关于抵抗微生物感染，乳铁蛋白有两种作用方式：
-在感染部位隔离铁（这会导致传染性微生物营养不足，起到抑菌作用）或
-与传染原直接相互作用，可能引起细胞溶解。
药理用途
乳铁蛋白可以通过从牛奶中纯化而直接获得，但是其他现代系统是基于其在不同生物体中以重组蛋白的形式生产的，具有容易，快速和经济的增长。
作为某些药物中的活性化合物，该蛋白可用于治疗胃和肠道溃疡以及腹泻和丙型肝炎。
它可用于抵抗细菌和病毒起源的感染，此外，还可以用作免疫系统的刺激物，以预防某些疾病，例如癌症。
人体乳铁蛋白的来源
可以在胚胎发育的两个和四个细胞阶段中检测这种蛋白的表达，然后在胚泡阶段中检测直至植入。
后来在嗜中性粒细胞以及形成的消化系统和生殖系统的上皮细胞中得到证实。
该蛋白质的合成在髓样和分泌性上皮中进行。在成人中，在母乳和初乳中检测到最高水平的乳铁蛋白表达。
它也可以在许多粘液分泌物中发现，例如子宫，精液和阴道液，唾液，胆汁，胰液，小肠分泌物，鼻分泌物和眼泪。已经发现这种蛋白质的水平在孕妇和月经周期中会改变。
在2000年，确定了在肾脏中产生乳铁蛋白，通过收集管表达和分泌乳铁蛋白，并可以在其远端重新吸收乳铁蛋白。
成年人类的血浆乳铁蛋白大多数来自嗜中性粒细胞，在那里被储存在特定的次级颗粒和第三级颗粒中（尽管浓度较低）。
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