的疏水性相互作用(HI)是保持浸没在溶液或极性溶剂的非极性化合物之间的凝聚的力。与其他非共价相互作用(例如氢键,离子相互作用或范德华力)不同,疏水相互作用不取决于溶质的内在特性,而取决于溶剂。
这些相互作用的一个非常说明性的例子可以是将水与油混合时发生的相分离。在这种情况下,由于水分子围绕油分子的排列,油分子彼此“相互作用”。
水中脂肪乳液(Catrin Sohrabi,来自Wikimedia Commons)
这些交互作用的概念自1940年代之前就已经存在。然而,术语“疏水键”是由考兹曼(Kauzmann)在1959年提出的,当时他研究了稳定某些蛋白质三维结构最重要的因素。
HI是生物系统中最重要的非特异性相互作用之一。它们在当今广泛的工程应用以及化学和制药行业中也发挥着重要作用。
什么是疏水相互作用?
IH的物理原因是基于非极性物质无法与溶液中的水分子形成氢键。
它们被称为“非特异性相互作用”,因为它们与溶质分子之间的亲和力无关,而与水分子通过氢键保持其自身相互作用的趋势有关。
当与水接触时,非极性或疏水性分子倾向于自发聚集,以通过减少与水接触的表面积来获得最大的稳定性。
这种作用可能被误认为是很强的吸引力,但这仅是物质相对于溶剂的非极性特性的结果。
从热力学的角度解释,这些自发的缔合发生在寻找能量上有利的状态时,其中自由能的变化最小(ΔG)。
考虑到∆ G = ∆ H-T∆ S,最有利于能量的状态是熵(∆ S)较大的状态,即水分子较少,通过接触降低旋转和平移自由度的状态与非极性溶质。
当非极性分子彼此结合并与水分子结合时,与这些分子保持分开(每个分子都被水分子的不同“笼”包围)相比,会获得更好的状态。
生物重要性
由于HIs发生在多种生化过程中,因此它们具有高度相关性。
这些过程包括蛋白质的构象变化,底物与酶的结合,酶复合物亚基的缔合,生物膜的聚集和形成,水溶液中蛋白质的稳定化等。
在定量方面,不同的作者承担了确定HI在大量蛋白质结构稳定性中的重要性的任务,认为这些相互作用的贡献超过50%。
由于HI,许多膜蛋白(整体和外围)与脂质双层有关,因为它们的结构中具有疏水域。此外,许多可溶性蛋白的三级结构的稳定性取决于HI。
细胞生物学研究中的某些技术利用了某些离子去污剂具有的形成胶束的特性,这些胶束是两亲性化合物的“半球形”结构,由于HI,其非极性区域相互结合。
胶束还用于涉及脂溶性药物递送的药物研究中,其形成对于人体中复杂维生素和脂质的吸收也是必不可少的。
疏水相互作用的例子
膜
HI的一个很好的例子是细胞膜的形成。这样的结构由磷脂双层构成。它的组织是由于HI发生在非极性尾巴之间,与周围的水介质“排斥”。
蛋白
HI对球状蛋白的折叠有很大影响,球状蛋白的生物活性形式是在特定的空间构型建立后获得的,该结构由结构中某些氨基酸残基的存在决定。
- apomyoglobin的情况
肌红蛋白(缺乏血红素基团的肌红蛋白)是一种小的α-螺旋蛋白,已经成为研究其多肽链非极性残基中折叠过程和IH重要性的模型。
在Dyson等人于2006年进行的一项研究中,使用了平滑肌球蛋白的突变序列,结果表明,平滑肌球蛋白折叠事件的启动主要取决于具有α-螺旋非极性基团的氨基酸之间的HI。
因此,在氨基酸序列中引入的微小变化意味着三级结构的重要修饰,这导致形成不良的蛋白质和失活的蛋白质。
清洁剂
HI的另一个明显例子是我们每天用于家庭目的的商业洗涤剂的作用方式。
清洁剂是两亲性分子(具有极性区域和非极性区域)。它们可以“乳化”脂肪,因为它们具有与水分子形成氢键并与脂肪中的脂质发生疏水相互作用的能力。
当与水溶液中的脂肪接触时,去污剂分子彼此结合,以使无极性尾巴彼此面对,从而包围脂质分子,并且极性区域暴露于胶束表面,从而进入与水接触。
参考文献
- 钱德勒,D。(2005)。界面和疏水组件的驱动力。自然,437(7059),640-647。
- 崔X.,刘J.,谢L.,黄J.,刘Q. 通过介导表面纳米结构和化学而不是通过疏水性单调调节疏水性相互作用。Angewandte Chemie-国际版,57(37),11903-11908。
- Dyson,JH,Wright,PE,&Sheraga,HA(2006)。疏水相互作用在蛋白质折叠的起始和传播中的作用。PNAS,103(35),13057-13061。
- Lodish,H.,Berk,A.,Kaiser,CA,Krieger,M.,Bretscher,A.,Ploegh,H.,Amon,A.,Scott,M.&Martin,K.(2003)。分子细胞生物学(第5版)。Freeman,WH&Company。
- Luckey,M.(2008年)。膜结构生物学:具有生化和生物物理基础。剑桥大学出版社。取自www.cambrudge.org/9780521856553
- Meyer,EE,Rosenberg,KJ,和Israelachvili,J。(2006)。了解疏水相互作用的最新进展。美国国家科学院院刊,103(43),15739-15746。
- 尼尔森(DL)和考克斯(MM)(2009)。Lehninger生物化学原理。欧米茄版(第5版)。
- Némethy,G.(1967年)。Angewandte Chemie。Chem.Int.6(3),195-280。
- 奥托(Otto,S.)和恩格伯茨(Engberts),JBFN(2003)。疏水相互作用和化学反应性。有机和生物分子化学,1(16),2809-2820。
- Pace,CN,Fu,H.,Fryar,KL,Landua,J.,Trevino,SR,Shirley,BA,Hendricks,M.,Iimura,S.,Gajiwala,K.,Scholtz,J.&Grimsley,GR( 2011)。疏水相互作用对蛋白质稳定性的贡献。Journal of Molecular Biology,408(3),514–528。
- Silverstein,TP(1998)。油和水不混合的真正原因。化学教育杂志,75(1),116-118。