所述整联是一大组或蛋白质家族，显然特有的动物界的细胞表面。它们是细胞与其他细胞和细胞基质保持相互作用（以粘附的形式）的主要资源。
它的结构由两个称为α和β的亚基组成。在哺乳动物中，已知存在16-18个alpha单元和3-8个beta单元，它们的作用将取决于它们的组合以及细胞或特定组织的生理状态。
ITGB3蛋白（β3整联蛋白）的分子结构图。摘自并编辑：Emw。
有几种具有粘附功能的蛋白质。但是，整联蛋白是分布最广泛的一类，并且与细胞基质的所有关键蛋白质相互作用。整合素参与吞噬作用，细胞迁移和伤口愈合，甚至因参与转移而受到了高度研究。
特点
它们是蛋白质，其特征在于将一个细胞的细胞骨架与另一个和/或细胞外基质机械结合（在细胞-细胞和/或细胞-基质相互作用中）。从生化角度看，它们检测粘附是否发生，并在两个方向上转换将细胞外环境与细胞内环境联系起来的细胞信号。
它们与其他受体（例如免疫球蛋白，钙黏着蛋白，选择素和合成多糖）一起工作或起作用。关于整联蛋白的配体，它们由纤连蛋白，纤维蛋白原，胶原和玻连蛋白等构成。
这些与它们的配体的结合是由于细胞外二价阳离子，例如钙或镁。一种或另一种的使用将取决于特定的整联蛋白。
整联蛋白具有以气球状头部结尾的细长形状，根据电子显微镜观察，该头部从脂质双层伸出超过20纳米。
结构体
整联蛋白是允许细胞之间通讯的蛋白质。
资料来源：伯克希尔社区学院生物科学图像库
整联蛋白是异二聚体，也就是说，它们是总是由两种蛋白质组成的分子。两种蛋白都被认为是亚基或启动子，并被区分为α亚基和β亚基。两个亚基都是非共价连接的。它们的分子量在90至160 kDa之间。
动物界中不同组的生物之间，α和β亚基的数量不同。例如，在诸如果蝇（果蝇）之类的昆虫中，有5个alpha和2个beta亚基，而在秀丽隐杆线虫的线虫中，有2个alpha和1个beta。
研究人员建议在哺乳动物中存在固定数量的亚基及其组合。然而，文献中对此数字尚无共识。例如，有人提到存在18个alpha亚基，8个beta和24个组合，而其他人则提到22个组合具有16个alpha和8个beta。
每个子单元具有以下结构。
α亚基
α亚基具有以下结构：具有七个形成头部的片层或片层的β-螺旋结构域，大腿上的结构域，小腿的两个结构域，单个跨膜结构域以及不具有酶促活性的短细胞质尾巴或与肌动蛋白结合。
它提供了约1000至1200个残基的链。它可以结合二价阳离子。
在对整合素的研究最多的哺乳动物中，可以根据α亚基是否包含插入的结构域（αI）进行分组。
使用插入的域Alpha I
插入的αI结构域由200个氨基酸组成。整联蛋白中该结构域的存在表明它们是胶原蛋白和白细胞的受体。
未插入域
没有集成域的alpha整合素分为4个亚家族，我们将在下面看到。
PS1
糖蛋白受体，也称为层粘连蛋白，对于整合肌肉，肾脏和皮肤组织至关重要。
PS2
该亚家族是精氨酰基糖基天冬氨酸的受体，也称为RGD或Arg-Gly-Asp。
PS3
在无脊椎动物，尤其是昆虫中已经观察到该亚科。尽管对其知之甚少，但已有研究评估其在人类CD11d白细胞整合素基因功能活性中的重要作用。
PS4
该亚家族被称为alpha 4 / alpha 9组，并包含具有相同名称的亚基。
所述亚基能够与β1和β7亚基配对，并且它们共享与呈现插入的αI结构域的α亚基非常相似的配体，例如血管细胞粘附分子，可溶性配体，纤维蛋白原等。甚至包括病原体。
Beta亚基
在结构上，β亚基由一个头部，一个称为茎/腿的部分，一个跨膜结构域和一个胞质尾部组成。头部由一个βI结构域组成，该结构域插入一个结合到plexin-semaphore-integrin域（也称为PSI）的混合域中。
茎/腿部分包含四个模块，这些模块与富含半胱氨酸的整联蛋白表皮生长因子相同或非常相似，并且已经提到了细胞质尾巴。该细胞质尾巴，如在α亚基中，没有酶或肌动蛋白结合活性。
它们的链上带有许多残基，残基的范围在760至790之间，并且可以结合二价阳离子（如α亚基）。
上皮细胞中的整联蛋白信号传导。摘自英语维基百科的K.murphy。
特征
整联蛋白具有多种功能，但是主要已知的是我们将在下面看到的那些功能。
细胞与细胞外基质的附着或偶联
得益于整联蛋白，细胞与细胞外基质之间存在的连接有利于细胞抵抗机械压力，从而防止它们被从基质上撕下来。
多项研究表明，与细胞基质偶联是发展多细胞真核生物的基本要求。
细胞迁移是整合素通过结合或偶联至不同的底物进行干预的过程。因此，他们干预了免疫反应和伤口愈合。
从细胞外基质到细胞的信号转导
整合素参与信号转导过程。这意味着它们干预了细胞外液信息的接收，对其进行了编码，然后细胞内分子的改变就开始了。
这种信号转导涉及许多生理过程，例如程序性细胞破坏，细胞分化，减数分裂和有丝分裂（细胞分裂）以及细胞生长等。
整合素与癌症
多项研究表明，整联蛋白在肿瘤的发展，特别是转移和血管生成中起着重要的作用。这样的一个例子是整联蛋白αVβ3和α1β1。
这些整联蛋白与癌的生长，增加的治疗抗性和造血肿瘤有关。
进化论
毫无疑问，细胞之间形成组织的有效粘附是多细胞生物进化发展中必须存在的关键特征。
整联蛋白家族的出现可以追溯到大约6亿年前的后生动物的出现。
一组具有祖先组织学特征的动物是有孔的，通常称为海海绵。在这些动物中，细胞粘附是通过细胞外蛋白聚糖基质发生的。与该基质结合的受体具有典型的整联蛋白结合基序。
实际上，在该动物组中，已经鉴定出与某些整联蛋白的特定亚基有关的基因。
在进化的过程中，后生动物的祖先获得了一个整合素和一个整合素结合域，该整合素在这个巨大的动物群中已随着时间的推移而被保守。
在结构上，整群动物的最大复杂性见于脊椎动物。具有新域的无脊椎动物中不存在不同的整联蛋白。实际上，已在人类中鉴定出超过24种不同的功能整合素-而在果蝇果蝇中只有5种。
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