该组蛋白是碱性蛋白与DNA相互作用以形成核小体，其形成在真核生物染色体的染色质成分的链。
核小体是由DNA和蛋白质组成的复合物，于1974年被发现，正是组蛋白组装了这种基础水平的染色质组织。但是，自1960年代之前就知道了组蛋白的存在。
带有核糖体的八聚体中心和缠绕在其周围的DNA的核小体的图形表示（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工通过Wikimedia Commons）
组蛋白的组织方式是，双带DNA围绕着由这些彼此紧密相互作用的蛋白质组成的蛋白质中心包裹。组蛋白的中心呈盘状，DNA约为1.7倍。
多个氢键使DNA与每个核小体中组蛋白形成的蛋白质中心结合。这些键大部分形成在组蛋白的氨基酸骨架和DNA的糖磷酸骨架之间。一些疏水性相互作用和离子键也参与。
称为“染色质重塑复合物”的蛋白质负责破坏和形成DNA与组蛋白之间的连接，从而使转录机制进入核小体中包含的DNA。
尽管核酸与组蛋白形成的蛋白质中心接近，但这些核酸的排列方式使得在必要时它们允许转录因子和其他与基因表达或基因沉默相关的蛋白质进入。
组蛋白可以经历多种修饰，产生多种变体，从而可能存在许多不同形式的染色质，这些染色质具有以不同方式调节基因表达的特性。
特点
它们是自然界中最保守的真核蛋白质之一。例如，已证明豌豆组蛋白H4在母牛H4蛋白的102个氨基酸位置中仅两个不同。
组蛋白是相对较小的蛋白质，不超过140个氨基酸。它们富含碱性氨基酸残基，因此它们具有净正电荷，这有助于它们与带负电荷的核酸相互作用形成核小体。
核糖体和桥接组蛋白是已知的。核小体组蛋白是H3，H4，H2A和H2B，而结合组蛋白属于组蛋白H1家族。
在核小体组装过程中，最初形成了特定的二聚体H3-H4和H2A-H2B。然后，两个H3-H4二聚体结合在一起形成四聚体，随后与H2A-H2B二聚体结合，形成八聚体中心。
所有组蛋白主要在细胞周期的S期合成，而核小体则在复制叉之后组装在新生的DNA螺旋中。
结构体
组蛋白的一般结构包括在真核生物中高度保守的碱性氨基酸区域和球状羧基区域。
一种结构基序，称为“组蛋白折叠”，由两个发夹相连并形成一个小的疏水中心的三个α螺旋组成，负责构成核小体的组蛋白之间的蛋白质-蛋白质相互作用。
正是这种组蛋白的折叠构成了所有真核生物中这些核小体蛋白的球形羧基结构域。
组蛋白还具有小的“尾巴”或氨基末端和其他羧基末端区域（蛋白酶可接近的），长度不超过40个氨基酸。这两个区域均富含碱性氨基酸，可以经历多种翻译后共价修饰。
绑定组蛋白
在真核生物中，有两个结合组蛋白的家族，它们的结构彼此不同。一些具有三重结构，上述球形结构域的侧面是“非结构化”的N和C端结构域。而其他人只有C端域。
尽管大多数组蛋白得以保留，但在某些生物体的特殊细胞的胚胎发生或成熟过程中，可能会出现一些特定的变体。一些结构上的变化与翻译后修饰有关，例如：
- 磷酸化：被认为与染色质缩合度的改变有关，通常发生在丝氨酸残基中。
- 乙酰化：与具有转录活性的染色体区域相关。它通常发生在赖氨酸残基的侧链上。当它们出现在这些残基上时，它们的正电荷减少，从而降低了蛋白质对DNA的亲和力。
- 甲基化：可以从蛋白质核心突出的赖氨酸残基发生单甲基，二甲基或三甲基化。
特定的酶负责在组蛋白中进行这些共价修饰。这些酶包括组蛋白乙酰转移酶（HATs），组蛋白脱乙酰酶复合物（HDACs）以及组蛋白甲基转移酶和脱甲基酶。
种类
组蛋白的表征已通过多种生化技术进行，其中基于弱阳离子交换树脂的色谱法尤为突出。
某些作者建立了一种分类形式，其中在真核生物中区分出了5种主要类型的组蛋白：FI，具有21 kDa的蛋白质； F。F2A1或FIV，正负11.3 kDa；F2A2或FIIbI，14.5 kDa；分子量为13.7 kDa的F2B或FIIb2，分子量为15.3 kDa的F3或FIII。
除IF组外，所有这些类型的组蛋白均以等摩尔量存在于细胞中。
另一种具有相同效度并且可能是目前使用最广泛的分类法提出存在两种不同类型的组蛋白，即：属于核小体八聚体一部分的那些和结合或桥接的组蛋白，它们在两个核小体之间连接核小体。是。
某些变体也可能在物种之间发生，并且与核心组蛋白不同，变体是在相间过程中合成的，并通过取决于ATP水解释放能量的过程插入到预先形成的染色质中。
核糖体组蛋白
核小体的中心由四个组成组蛋白中的每一个组成的对：H2a，H2b，H3和H4；在其上缠绕有约145个碱基对的DNA片段。
组蛋白H4和H2B原则上是不变的。但是，在组蛋白H3和H2A中，有些变异是显而易见的，其生物物理和生化特性改变了核小体的正常性质。
H2A.Z蛋白是人类中组蛋白H2A的变体，具有较大的酸性区域，并且可以根据与之相关的组蛋白H3变体来促进核小体的稳定性。
这些组蛋白显示出物种之间的某些可变性，特例是组蛋白H2B，分子的前三分之一是高度可变的。
绑定组蛋白
结合或桥接的组蛋白是H1类组蛋白。这些负责核小体之间的结合以及在每个颗粒的开始和末端突出的DNA的保护。
与核小体组蛋白不同，并非所有的H1型组蛋白都具有组蛋白“折叠”的球形区域。这些蛋白质与核小体之间的DNA结合，从而促进染色质平衡向更浓缩和活性较低的状态转变（从转录角度而言）。
研究已将这些组蛋白与衰老，DNA修复和凋亡过程相关联，这就是为什么它们被认为在维持基因组完整性方面起着至关重要的作用的原因。
特征
组蛋白的所有氨基酸残基都以一种或另一种方式参与其与DNA的相互作用，这解释了它们在真核生物界中如此保守的事实。
组蛋白以染色质的形式参与DNA包装对于复杂的多细胞生物具有重要意义，在复杂的多细胞生物中，不同的细胞系只能通过改变其基因对转录机制的可及性来专门化。
转录活跃的基因组区域在核小体中密集，这表明DNA与组蛋白的缔合对于其转录的负调控或正调控至关重要。
同样，在整个细胞的生命周期中，对大量内部和外部刺激的反应都取决于染色质的微小变化，通常与染色质的重塑和翻译后修饰有关。与DNA的亲密关系。
多个组蛋白变量在真核生物中具有不同的功能。其中之一与组蛋白H3的变体参与负责有丝分裂期间染色体分离的着丝粒结构的形成有关。
已显示该蛋白质在其他真核生物中的对应物对于在有丝分裂和减数分裂过程中纺锤体微管结合的蛋白质动线粒组装至关重要。
参考文献
- 阿尔伯茨（Alberts，B.），约翰逊（Johnson），路易斯（J.），摩根（Morgan），D。拉夫（Raff），M。细胞的分子生物学（第6版）。纽约：花环科学。
- 坎波斯（EI）和莱因伯格（2009）。组蛋白：注释染色质。安努 吉内特牧师 ，43，559–599。
- Harvey，AC，&Downs，JA（2004）。链接器组蛋白提供哪些功能？分子微生物学，53，771–775。
- Henikoff，S.，&Ahmad，K.（2005年）。将各种组蛋白组装成染色质。安努 Rev. Cell。Dev.Biol。，21，133-153。
- Isenberg，I.（1979年）。组蛋白。安努 生物化学牧师。，48，159–191。
- Kornberg，RD和Thomas，JO（1974）。染色质结构：组蛋白的低聚物。科学184（4139），865-868。
- Smith，E.，DeLange，R。和Bonner，J。（1970）。组蛋白的化学与生物学。生理评论，50（2），159–170。