所述β-半乳糖苷酶，β半乳糖苷酶也称为β-d-或galactohydrolase是属于家庭能够水解糖的半乳糖基残基的不同类型的分子的水解酶的酶：聚合物，寡糖和次级代谢物，等等。
以前称为“乳糖酶”，其分布以及用作底物的β-半乳糖苷化寡糖和多糖的分布极为广泛。它存在于细菌，真菌和酵母菌中。在植物中，它常见于杏仁，桃子，杏子和苹果中，而在动物中，它存在于诸如胃和肠等器官中。
B-半乳糖苷酶结构的图形表示（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD人员，通过Wikimedia Commons）
研究最多的酶是由lacZ基因编码的大肠杆菌的Lac操纵子，其研究对于理解遗传操纵子的功能及其许多调控方面至关重要。
它目前属于研究最深入的酶，其最著名的功能是乳糖糖苷键的水解。它在表达它的生物体中具有基本的代谢功能，也可用于不同的工业目的。
工业应用包括从乳糖不耐症人群的乳制品中去除乳糖，以及生产各种半乳糖苷化合物。它们还用于改善许多乳制品的甜度，风味和消化率。
特点
除了半乳糖苷底物（例如乳糖）外，大多数已知的β-半乳糖苷酶还需要二价金属离子，例如镁和钠。发现这些金属在其结构中的结合位点已证明了这一点。
自然界中存在的β-半乳糖苷酶具有多种pH范围，可在这些pH范围内起作用。真菌酶在酸性环境（2.5至5.4）中起作用，而酵母和细菌酶在6至7个pH单位之间起作用。
细菌β-半乳糖苷酶
与分析的其他半乳糖苷酶相比，细菌具有较大的半乳糖水解酶。在这些生物中，相同的酶催化三种类型的酶促反应：
-将乳糖水解成其组成性单糖：半乳糖和葡萄糖。
-它催化乳糖转半乳糖基化为半乳糖，这是一种二糖，参与参与Lac操纵子eç基因的表达的正向调节。
-以与乳糖类似的方式水解异乳糖。
真菌β-半乳糖苷酶
真菌拥有β-半乳糖苷酶，比其他生物体的酶更容易被半乳糖抑制。但是，它们是热稳定的，并且可以在酸性pH范围内工作。
由这些酶在真菌中介导的乳糖代谢分为细胞外和胞质，因为这些生物可以利用β-半乳糖苷酶在细胞外水解乳糖并将产物引入细胞中，或者它们可以直接摄取二糖并在内部进行加工。
结构体
细菌β-半乳糖苷酶是一种四聚酶（属于四个相同的亚基，AD），其每个单体均具有1,000多个氨基酸残基，这意味着每个分子的分子量均大于100 kDa，且分子量大于400复杂蛋白质的kDa。
相比之下，在植物中，该酶的大小要小得多，通常可以发现是相同亚基的二聚体。
每个单体的结构域由数字1到5区分。结构域3具有α/β“ TIM”桶形结构，并在桶形C末端具有活性位点。
据推测，酶复合物的活性位点在单体之间共享，因此该酶仅在以四聚体的形式复合时才具有生物活性。
它的活性位点具有与D-葡萄糖和D-半乳糖（构成乳糖的两种单糖）结合的能力。它对D-半乳糖特别特异，但对葡萄糖却不特异，因此该酶可以作用于其他半乳糖苷。
特征
在动物中
在人的肠中，该酶的主要功能与食物所摄取的乳糖的吸收有关，因为它位于肠刷状细胞质膜的腔侧。
此外，已显示该酶的溶酶体同工型参与许多糖脂，粘多糖和半乳糖苷糖蛋白的降解，在不同的细胞途径中具有多种用途。
在植物中
植物在叶子和种子中都具有β-半乳糖苷酶。它们在半乳糖脂的分解代谢中起重要作用，而半乳糖脂通常是藻类和植物的特征。
在这些生物中，β-半乳糖苷酶参与植物的生长，果实成熟的过程，在高等植物中，β-半乳糖苷酶是唯一能够水解细胞壁中半乳糖苷多糖中的半乳糖残基的酶。
在工业和研究中
在与乳制品有关的食品工业中，酶β-半乳糖苷酶用于催化乳制品中存在的乳糖的水解，这导致了与这些产品的存储有关的许多缺陷。
这种糖的水解旨在避免颗粒的沉淀，冷冻乳制甜点的结晶以及大多数商业化牛奶衍生物中“桑迪”质地的存在。
工业上使用的β-半乳糖苷酶通常从真菌曲霉属（Aspergillus sp。）获得，尽管由乳酸克鲁维酵母（Kluyveromyces lactis）酵母产生的酶也被广泛使用。
常规测试β-半乳糖苷酶活性，将其科学翻译为“乳糖发酵”，以鉴定存在于不同类型样品中的革兰氏阴性肠杆菌科。
此外，在医学上，它还用于生产无乳糖的乳制品，以及用于配制乳糖不耐症人士用来消化牛奶及其衍生物（酸奶，奶酪，冰淇淋，黄油，奶油等）的片剂。 。
由于该酶化学固定在特殊的支持物上，因此可以用作“生物传感器”或“生物标志物”，用途广泛，从免疫分析和毒理学分析到基因表达分析和病理诊断。
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