钛蛋白是用于描述一对巨大的多肽链的术语，该多肽链构成各种骨骼肌和心肌肉瘤中的第三大最丰富的蛋白质。
就氨基酸残基的数量而言，因此就分子量而言，Titin是已知的最大蛋白质之一。该蛋白也称为连接蛋白，存在于脊椎动物和无脊椎动物中。
Titina结构（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工通过Wikimedia Commons）
1977年首次使用该名称（connectin）进行描述，并在1979年将其定义为变性条件下（使用十二烷基硫酸钠）聚丙烯酰胺凝胶中电泳凝胶上部的双带。1989年通过免疫电子显微镜确定了其位置。
肌动蛋白与另一种大蛋白星云蛋白一起是肌肉细胞骨架弹性网络的主要组成部分之一，与肉瘤中的细丝（肌球蛋白）和细丝（肌动蛋白）共存。如此之多，以至于它被称为肌肉纤维的第三丝系统。
粗细的细丝负责产生作用力，而钛细丝的细丝决定肉瘤的粘弹性。
肌节是肌原纤维（肌纤维）的重复单元。它的长度约为2 µm，并由“斑块”或称为Z线的线界定，这些线将每个肌原纤维细分为一定大小的横纹碎片。
tintin分子组装成非常长，柔韧性，细且可延伸的丝状链。Titin负责骨骼肌的弹性，据信起分子支架的作用，可指定肌原纤维中肉瘤的正确组装。
结构体
在脊椎动物中，替丁具有约27,000个氨基酸残基，分子量约为3 MDa（3,000 kDa）。它由两条称为T1和T2的多肽链组成，它们具有相似的化学组成和相似的抗原特性。
在无脊椎动物的肌肉中，存在分子量介于0.7至1.2MDa之间的“迷你素”。这组蛋白质包括来自秀丽隐杆线虫的蛋白质“ twitchin”和在果蝇属中发现的蛋白质“ projectin”。
椎体蛋白是主要由免疫球蛋白和纤连蛋白III样（FNIII样）域串联排列组成的模块蛋白。它具有一个富含脯氨酸，谷氨酸，缬氨酸和赖氨酸残基的弹性区域，称为PEVK结构域，在其羧基末端还有另一个丝氨酸激酶结构域。
每个结构域的长度约为100个氨基酸，被称为I类titin（纤连蛋白样结构域III）和II类titin（免疫球蛋白样结构域）。两个结构域均折叠成4纳米长的“三明治”结构，该结构由反平行的β-折叠构成。
心脏连接蛋白分子包含132个免疫球蛋白结构域重复基序和112个纤连蛋白样结构域III重复基序。
这些蛋白质的编码基因（TTN）是内含子的“冠军”，因为它内部有将近180个内含子。
亚基的转录物经过差异处理，尤其是免疫球蛋白（Ig）和PEVK样结构域的编码区，它们产生具有不同可扩展特性的同工型。
特征
肌动蛋白在肉瘤中的功能取决于其与不同结构的关联：其C末端锚定于M线，而每个Titin的N末端锚定于Z线。
星云蛋白和替丁蛋白分别充当“分子尺”，调节粗细丝的长度。如前所述，Titin从Z盘延伸到肌线中心的M线以外，并调节其长度，从而防止肌肉纤维过度拉伸。
已经显示，肌动蛋白的折叠和展开有助于肌肉收缩过程，也就是说，它产生机械作用，从而实现肉瘤的缩短或延伸。而粗细纤维是运动的分子动力。
Titin参与了肉瘤中心粗丝的维护，其纤维负责在肉瘤的拉伸过程中产生被动张力。
其他功能
肌动蛋白除了参与粘弹性力的产生外，还具有其他功能，其中包括：
-通过与其他肌节蛋白和非肌节蛋白结合而参与机械化学信号传递事件
-收缩装置的长度依赖性激活
-肉瘤的组装
-在脊椎动物中细胞骨架的结构和功能中的贡献。
某些研究表明，在人细胞和果蝇胚胎中，替丁具有另一种作为染色体蛋白的功能。纯化蛋白的弹性特性与活细胞和体外组装的染色体的弹性特性完全一致。
由于编码该基因的基因的定点诱变实验已证明了该蛋白质参与了染色体的紧缩，因此会导致肌肉和染色体缺陷。
Lange等人在2005年证明了titin激酶结构域与肌肉基因的复杂表达系统有关，该结构域的突变导致遗传性肌肉疾病证明了这一事实。
相关病理
一些心脏病与肌动蛋白弹性的改变有关。这种改变极大地影响了心肌的伸展性和被动舒张硬度，并可能影响了机械敏感性。
TTN基因已被确定为人类疾病的主要基因之一，因此近年来心脏蛋白的特性和功能得到了广泛的研究。
扩张型心肌病和肥厚型心肌病也是几种基因（包括TTN基因）突变的产物。
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