的丝氨酸是22种碱性氨基酸之一，尽管这不是分类为必需氨基酸对于人类和其它动物，因为它是由人体合成。
根据三字母命名法，丝氨酸在文献中被描述为Ser（单字母代码中的S）。该氨基酸参与大量的代谢途径，具有极性特征，但在中性pH下不带电荷。
丝氨酸氨基酸结构的表示（资料来源：Paginazero在it.wikipedia通过Wikimedia Commons）
许多对细胞重要的酶在其活性位点中都含有丰富的丝氨酸残基，这就是为什么该氨基酸具有多种生理和代谢意义的原因。
丝氨酸在其许多功能中，作为其他氨基酸如甘氨酸和半胱氨酸的生物合成中的前体和支架分子参与，并且是细胞膜中鞘脂结构的一部分。
丝氨酸的合成速率在每个器官中均不同，此外，其根据个体所处的发育阶段而变化。
科学家们提出，由于成人大脑中血脑屏障的通透性降低，会导致严重的脑部疾病，因此大脑组织中的L-丝氨酸浓度会随着年龄的增长而增加。
已知L-丝氨酸对于神经递质，磷脂和其他复杂大分子的生物合成至关重要，因为它为这些多种代谢途径提供了前体。
各种研究表明，向某些类型的患者提供L-丝氨酸补充剂或浓缩剂可改善葡萄糖稳态，线粒体功能并减少神经元死亡。
特征与结构
所有氨基酸都具有羧基和与相同碳原子键合的氨基作为其基本结构；但是，它们的侧链（称为R基团）彼此不同，侧链的大小，结构甚至电荷都可能不同。
丝氨酸含有三个碳原子：一个中央碳原子，一方面连接到羧基（COOH），另一方面，连接到氨基（NH3 +）。中心碳的其他两个键被一个氢原子和一个丝氨酸特征的CH2OH基团（R基团）占据。
氨基酸的氨基和羧基所连接的中心碳称为α-碳。R基团中的其他碳原子由希腊字母表示。
例如，在丝氨酸的情况下，其R基团中唯一与OH基团相连的碳原子被称为γ-碳。
分类
丝氨酸被分类为不带电荷的极性氨基酸。该组的成员是高度水溶性的氨基酸，即它们是亲水性化合物。在丝氨酸和苏氨酸中，亲水性是由于它们能够通过其羟基（OH）与水形成氢键的缘故。
在不带电荷的极性氨基酸组中，半胱氨酸，天冬酰胺和谷氨酰胺也被分组。所有这些在它们的R链中都具有极性基团，但是，该基团不可离子化，并且在接近中性的pH下它们会取消其电荷，从而产生“两性离子”形式的化合物。
立体化学
氨基酸的一般不对称性使得这些化合物的立体化学在它们参与的代谢途径中至关重要。在丝氨酸的情况下，可以发现其为D-或L-丝氨酸，后者仅由称为星形胶质细胞的神经系统细胞合成。
氨基酸的α碳是手性碳，因为它们连接了四个不同的取代基，从而为每个氨基酸产生至少两个可区分的立体异构体。
立体异构体是分子的镜像，即一个分子不能叠加在另一个分子上。它们用字母D或L表示，因为根据实验，这些氨基酸的溶液会沿相反方向旋转偏振光的平面。
在神经系统细胞中合成的L-丝氨酸用作合成甘氨酸或D-丝氨酸的底物。D-丝氨酸是神经元之间发生囊泡交换的最重要元素之一，这就是为什么一些作者提出丝氨酸的两种同工型实际上都是神经元必需氨基酸的原因。
特征
R链中丝氨酸的OH基使其成为良好的亲核试剂，因此对于许多在其活性位点带有丝氨酸的酶的活性至关重要。丝氨酸是核苷酸NADPH和谷胱甘肽合成所需的底物之一。
L-丝氨酸对于中枢神经系统的发育和正常运转至关重要。研究表明，在体外向海马神经元和浦肯野细胞低剂量外源递送L-丝氨酸可提高其存活率。
癌细胞和淋巴细胞的各种研究发现，丝氨酸依赖性碳单位对于核苷酸的过量产生以及癌细胞的随后增殖是必需的。
硒代半胱氨酸是22种碱性氨基酸之一，仅作为丝氨酸的衍生物而获得。这种氨基酸仅在某些蛋白质中被观察到，它含有硒而不是与半胱氨酸结合的硫，并且它是从酯化的丝氨酸开始合成的。
生物合成
丝氨酸是一种非必需氨基酸，因为它是由人体合成的。但是，它主要可以从不同来源的饮食中吸收，例如蛋白质和磷脂。
丝氨酸通过甘氨酸分子的转化以L形式合成，甘氨酸分子是由羟甲基转移酶介导的反应。
已知L-丝氨酸合成的主要位点是在星形胶质细胞中而不是在神经元中。在这些细胞中，合成是通过磷酸化途径发生的，其中糖酵解中间体3-磷酸甘油酯参与其中。
三种酶在该途径中起作用：3-磷酸甘油酸脱氢酶，磷酸丝氨酸转移酶和磷酸丝氨酸磷酸酶。
涉及丝氨酸合成的其他重要器官是肝脏，肾脏，睾丸和脾脏。通过磷酸化以外的途径合成丝氨酸的酶仅在肝脏和肾脏中发现。
最早的已知丝氨酸合成途径之一是参与糖异生的分解代谢途径，其中L-丝氨酸作为次生代谢产物获得。但是，该途径对体内丝氨酸产生的贡献较低。
代谢
目前已知可以从肝脏中的碳水化合物代谢获得丝氨酸，其中产生D-甘油酸，3-磷酸甘油酸和3-磷酸羟基丙酮酸。由于3-羟基丙酮酸和丙氨酸之间的转氨过程，产生了丝氨酸。
用放射性标记葡萄糖的碳4的大鼠进行的实验得出的结论是，该碳有效地掺入了丝氨酸的碳骨架中，表明所述氨基酸具有可能来自丙酮酸的三碳前体。
在细菌中，L-丝氨酸脱氨酶是负责丝氨酸代谢的主要酶：它将L-丝氨酸转化为丙酮酸。已知这种酶在以葡萄糖为基础的培养基中生长的大肠杆菌培养物中存在并具有活性。
尚不知道L-丝氨酸脱氨酶在这些微生物中的真正功能是什么，因为其表达是由突变效应物诱导的，该效应物通过紫外线辐射破坏DNA，并存在萘啶酸，丝裂霉素等。由此得出结论，它必须具有重要的生理意义。
富含丝氨酸的食物
所有蛋白质含量高的食物都富含丝氨酸，主要是鸡蛋，肉和鱼。但是，这是一种非必需氨基酸，因此由于人体能够自行合成，因此并非必须严格摄取。
有些人患有罕见的疾病，因为他们的表型缺乏丝氨酸和甘氨酸的合成机制，因此，他们需要摄取两种氨基酸的浓缩食品补充剂。
此外，专门销售维生素补充剂的商业品牌（Lamberts，Now Sport和HoloMega）提供磷脂酰丝氨酸和L-丝氨酸浓缩物，以提高竞争激烈的运动员和举重运动员的肌肉质量。
相关疾病
丝氨酸生物合成中涉及的酶的功能失调会导致严重的病理。通过降低血浆和脑脊液中丝氨酸的浓度，可以引起高渗，精神运动迟钝，小头畸形，癫痫和中枢神经系统的复杂疾病。
目前，已经发现，丝氨酸缺乏参与糖尿病的发展，因为L-丝氨酸对于胰岛素及其受体的合成是必需的。
丝氨酸生物合成缺陷的婴儿出生时神经系统异常，宫内发育迟缓，先天性小头畸形，白内障，癫痫发作和严重的神经发育延迟。
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