孔：特征，功能和组装 - 生物学

的孔蛋白是一种完整的膜蛋白，其允许各种类型的介质中的扩散的 - 尺寸的分子。它们在革兰氏阴性细菌（如在大肠杆菌中）以及线粒体和叶绿体的外膜上发现。这些跨膜蛋白完全穿透膜，其结构由β片组成。

与转运蛋白不同，孔蛋白是通道蛋白，也就是说，它们形成跨通道的开放通道或小孔，从而使具有适当大小和电荷的分子自由扩散。

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特点

孔蛋白是产生跨膜通道的蛋白，与大多数跨膜蛋白不同，跨膜蛋白的部分由β片而不是α螺旋组成。

这些完整的膜蛋白可能对通过它们的分子缺乏选择性，或者它们可能表现出一定程度的大小和电荷选择性。它们还可以允许小于特定大小的分子通过。

孔蛋白链的极性区域位于覆盖水通道的内部，而非极性部分则突出到桶的外部，与膜的脂质双层的疏水区域相互作用。

通过这些蛋白质形成的通道的扩散是由于穿过膜的分子或物质的浓度梯度引起的，并且是被动扩散，也就是说，物质移动不需要代谢能。

这种扩散是通过可以打开或关闭通道并可以被各种化合物抑制的特定机制控制的。

在1980年代末期，通过X射线晶体学首次确定了孔蛋白的原子结构，该结构对应于光合细菌荚膜红细菌的细胞膜。

所述孔蛋白由三聚体组成，其中每个单体形成具有16个β薄片的β桶，这些β薄片一起滚动，形成能够穿过膜并在内部包含充满水的孔的圆柱形结构。

从原核和真核细胞中已经描述了各种类型的孔蛋白。它们全部由形成β桶状结构的连接β薄片和直径为0.6至3nm的注水通道组成。

在线粒体中，孔蛋白由19个β折叠组成，折叠在一起形成β桶。

在许多细菌中，孔蛋白由16到18个反平行的β-折叠构成，形成一个β-桶，并在沿着链的相邻分子之间表现出氢键。

细菌的孔蛋白以及线粒体和叶绿体的膜在功能上相似，以相似的方式操作，这是由于它们在孔径，原子结构和被动扩散特性方面的相似性。

孔蛋白通道的宽度是由多肽在结构内壁上的排列所决定的，从而限制了通过它们的分子的大小。

这些结构的相似性加强了共生共生理论，根据该理论，真核细胞的线粒体来自被真核细胞前体吞噬的原核生物。

在真核细胞中，在线粒体和质体的外膜中发现孔蛋白。在质体中发现的孔蛋白很少进行研究。

就线粒体而言，它们被称为线粒体孔蛋白或电压门控阴离子通道（VDAC）。它们是大约3nm直径的宽通道，构成外膜中最大的蛋白质成分。它们代表该膜中总蛋白质的约30％。

它们产生高达5000 Da的不带电分子的渗透性。线粒体孔蛋白允许小分子，离子和代谢产物进入膜间空间。

跨膜空间的分子和离子不会穿过线粒体内膜，因为它具有更大的不渗透性。因此，两个膜之间的空间充满了小分子和离子，类似于细胞质。

在革兰氏阴性细菌中，外膜可以使它们与环境隔离，以此作为保护措施。该膜包含可渗透细菌所需营养的孔蛋白。

在原核细胞的膜中可以发现约100,000个孔蛋白，约占该结构总蛋白的70％。

在肠细菌中，外膜代表针对外部破坏剂（例如抗生素，胆汁盐和蛋白酶）的保护。

孔蛋白确保摄取和消除亲水性小分子，从而使细胞获得其正常功能所必需的营养，并能够释放出废物。在大肠杆菌中，孔蛋白允许二糖，磷酸盐和其他小分子通过。

线粒体孔蛋白通过称为TOM（线粒体外膜的转位酶）的蛋白质复合物导入线粒体，并通过SAM复合物（蛋白质分类和组装机制）插入。

许多研究描述了如何通过TOM和SAM复合物管理的机制将某些细菌外膜蛋白导入真核细胞的线粒体，表明该插入过程已在两个系统之间得以保留。

在细菌中，孔蛋白会被称为BAM的β桶装配机器所拥有的复合物插入。该复合物由五种蛋白质组成，其中四种是脂蛋白。

尽管在真核细胞和原核细胞之间孔蛋白的插入过程及其结构相似，但是一个显着的区别是，在原核生物中，插入这些结构需要脂蛋白的存在。

另一方面，其在线粒体外膜中的组装取决于SAM复合物的两个辅助蛋白（Sam35和Sam36）的存在。

阿尔伯茨（Alberts，B.），布雷（Bray），D。，沃森（Watson），法学博士（JD），刘易斯（Lewis），J。，罗伯茨（Roberts），K。细胞的分子生物学。第四版。Ed Garland科学。
达夫林，MT（1993）。Texbook生物化学与化学相关性。约翰·威立父子公司
Lodish，H。（2005）。细胞和分子生物学。泛美医学版
Schirmer，T。，&Rosenbusch，JP（1991）。原核和真核孔蛋白。结构生物学的最新观点，1（4），539-545。
舒尔茨，通用电气（1993）。细菌孔蛋白：结构和功能。结构生物学的最新观点，第5卷第4期，第701-707页。
Voet，D。和Voet，JG（2006）。生物化学。泛美医学版
Zeth，K.，&Thein，M.（2010年）。原核生物和真核生物中的孔：共同的主题和变化。生化杂志，431（1），13-22。