的异亮氨酸（异亮氨酸，I）是的22天然存在的氨基酸如蛋白质的部分之一。由于人体不能像其他哺乳动物那样合成它，因此异亮氨酸是必须从饮食中获取的9种必需氨基酸之一。
这种氨基酸是科学家F. Ehrlich于1903年首次从甜菜或甜菜根糖蜜的含氮成分中分离出来的。后来，同一位作者从纤维蛋白和其他蛋白质的分解产物中分离了异亮氨酸。
氨基酸异亮氨酸的化学结构（来源：Clavecin，来自Wikimedia Commons）
它是存在于活生物体大部分细胞蛋白中的一种非极性氨基酸，此外，它也是支链氨基酸BCAAs（来自英国B支链C hain A mino A的同胞）以及亮氨酸和缬氨酸。
它在建立许多蛋白质的三级结构中具有功能，此外还参与与细胞能量代谢有关的各种代谢前体的形成。
特点
异亮氨酸被归类为具有R基团或脂族性质的链，即具有疏水性烃链的非极性氨基酸。
由于该特性，该组氨基酸例如丙氨酸，缬氨酸和亮氨酸趋于彼此保持接近，这有助于通过疏水相互作用来稳定它们所组成的蛋白质。
这种非极性氨基酸重约131 g / mol，并以接近6％的比例存在于蛋白质中，常常“埋在”它们的中心（由于其疏水性）。
结构体
异亮氨酸是一种α-氨基酸，与其他氨基酸一样，具有称为α碳（手性）的中心碳原子，该碳原子上连接有四个不同的基团：氢原子，氨基（-NH2），羧基（-COOH）和侧链或R基团。
异亮氨酸的R基团由4个碳原子的单个支链烃（-CH3-CH2-CH（CH3））组成，在其链中还存在一个手性碳原子。
由于该特性，异亮氨酸具有四种可能的形式：其中两种是称为L-异亮氨酸和D-异亮氨酸的旋光异构体，另外两种是L-异亮氨酸的非对映异构体。蛋白质中的主要形式是L-异亮氨酸。
异亮氨酸的分子式为C6H13NO2，化学名称为α-氨基-β-甲基-β-乙基丙酸或2-氨基-3-甲基戊酸。
特征
异亮氨酸在动物中具有多种生理功能，包括
- 伤口愈合
-氮废物解毒
-刺激免疫功能和
-促进不同激素的分泌。
它被认为是一种糖原氨基酸，因为它是柠檬酸循环（克雷布斯循环）中间体合成的前体分子，而柠檬酸循环（Krebs循环）的中间体后来又有助于肝脏中葡萄糖的形成。
因此，认为异亮氨酸参与了血浆葡萄糖水平的调节，从人体的能量角度来看，这具有重要意义。
异亮氨酸有助于谷氨酰胺和丙氨酸的合成途径，有利于支链氨基酸之间的平衡。
在临床环境中，一些作者指出，异亮氨酸，亮氨酸，酪氨酸和缬氨酸浓度的增加可能是受肿瘤影响的细胞的特征性标志物，其次是谷氨酰胺水平的增加。
其他功能
不同的科学研究表明，异亮氨酸对于血红蛋白的合成是必需的，血红蛋白是负责在许多动物的血液中运输氧气的蛋白质。
另外，这种氨基酸激活营养物质进入细胞。一些研究表明，在长期禁食期间，它能够代替葡萄糖作为能量来源，此外，它是一种生酮氨基酸。
生酮氨基酸是那些碳骨架可以作为脂肪酸或碳水化合物存储的氨基酸，因此它们在能量储备中起作用。
异亮氨酸和其他支链氨基酸（除了生长因子和环境条件外）可作用于雷帕霉素靶标信号转导途径，mTOR（雷帕霉素的机械代谢）。
该途径是真核生物中能够控制细胞生长和代谢以及蛋白质合成和自噬事件的重要信号传导途径。此外，它可以控制衰老的进程以及某些疾病，例如癌症或糖尿病。
生物合成
人类和其他动物无法合成异亮氨酸，但这是细胞蛋白质的一部分，这要归功于它从我们日常食用的食物中获取。
植物，真菌和大多数微生物能够通过某种复杂的途径合成该氨基酸，这些途径通常与人们认为必不可少的其他氨基酸相互连接。
例如，存在从天冬氨酸生产异亮氨酸，赖氨酸，蛋氨酸和苏氨酸的途径。
具体地，在细菌中，氨基酸苏氨酸经由丙酮酸，通过涉及丙酮酸碳中的2个与苏氨酸衍生的α-酮丁酸酯分子的缩合的途径，产生异亮氨酸。
该反应始于苏氨酸脱水酶的作用，该酶催化苏氨酸的脱水以产生α-酮丁酸和铵（NH3）。随后，参与缬氨酸生物合成的相同酶参与了以下步骤：
-转氨
-相应的酮酸的氧化脱羧和
-脱氢。
在这种类型的微生物中，赖氨酸，蛋氨酸，苏氨酸和异亮氨酸等氨基酸的合成受到高度协调和调节，特别是通过负反馈，其中反应产物抑制了所涉及酶的活性。
尽管亮氨酸和缬氨酸等异亮氨酸是人体必需的氨基酸，但人体组织中存在的氨基转移酶可以将它们可逆地相互转化为相应的α-酮酸，最终可以取代它们。饮食。
降解
像自然界中已知的许多氨基酸一样，异亮氨酸可以被降解以形成不同代谢途径的中间产物，其中克雷布斯循环最为突出（它提供了最大量的能产生能量或能量的辅酶）。用于其他化合物的生物合成）。
异亮氨酸，色氨酸，赖氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，苏氨酸和亮氨酸均可用于产生乙酰辅酶A，乙酰辅酶A是多种细胞反应的关键代谢中间产物。
与其他氨基酸不同，支链氨基酸（亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸）在肝脏中不会降解，但会在肌肉，大脑，肾脏和脂肪组织中被氧化为燃料。
由于存在一种能够同时作用于这三个氨基酸并产生其相应的α-酮氨基酸的氨基转移酶，这些器官和组织可以使用这些氨基酸。
一旦产生了这些氧化的氨基酸衍生物，α-酮酸脱氢酶复合物就会催化它们的氧化脱羧反应，并在其中释放出二氧化碳（CO2）分子并产生所讨论氨基酸的酰基-CoA衍生物。
与异亮氨酸代谢有关的病理
异亮氨酸和其他氨基酸的代谢缺陷可引起多种奇怪和复杂的病状，例如疾病“枫糖浆尿液”（具有枫糖浆味的尿液）或支链酮酸尿症。
顾名思义，这种疾病的特征是患有该疾病的患者尿液具有独特的香气，以及呕吐，癫痫发作，智力低下和过早死亡。
特别地，这必须与酶复合物α-酮酸脱氢酶中的错误有关，该酶复合物中的支链氨基酸（如异亮氨酸及其氧化衍生物）会从尿液中排出。
总的来说，与支链氨基酸分解代谢相关的病理学（例如异亮氨酸）被称为有机酸尿症，尽管与该氨基酸直接相关的病理学非常罕见。
富含异亮氨酸的食物
这种氨基酸在动物的肌肉组织中含量很高，这就是为什么动物来源的肉类，例如牛肉，猪肉，鱼和其他类似的肉类，例如羊肉，鸡肉，火鸡，鹿肉等，内容丰富。
它也存在于乳制品及其衍生物中，例如奶酪。它存在于鸡蛋中，也存在于不同类型的种子和坚果中，是构成它们的蛋白质的重要组成部分。
它在大豆和豌豆以及用于各种食品目的的酵母提取物中含量丰富。
成人血浆异亮氨酸水平在30至108μmol/ l之间，儿童和2至18岁之间的年轻人在22至107μmol/ l之间，0至2岁之间的婴儿约为在26至86μmol/ l之间。
这些数据表明，食用富含这种和其他相关氨基酸的食物对于维持有机体的许多生理功能是必要的，因为人类无法从头合成。
摄入的好处
异亮氨酸营养补品通常包含其他必需的支链氨基酸，例如缬氨酸或亮氨酸或其他。
食用异亮氨酸最常见的例子是运动员用来增加肌肉质量或蛋白质合成百分比的营养补品。但是，不断地争论支持这些实践的科学依据，并且其结果也不能完全保证。
然而，异亮氨酸可用于抵消饮食中富含高粱和玉米（亮氨酸含量高的食物）的患者的维生素缺乏症（糙皮病）的代谢作用，这些食物会影响色氨酸和色氨酸的代谢。烟酸在人类中的含量。
例如，糙皮草在实验大鼠中的作用涉及生长延迟，这可以通过补充异亮氨酸来克服。
-在畜牧业
在动物生产领域，赖氨酸，苏氨酸，蛋氨酸和异亮氨酸等氨基酸已用于中试试验，以喂养在受控条件下生长的猪。
异亮氨酸，特别是似乎对氮同化有影响，尽管它并不能增加这些农场动物的体重。
-在某些临床情况下
一些出版物建议异亮氨酸能够降低血浆葡萄糖水平，因此建议患有糖尿病或胰岛素产生率低的患者服用异亮氨酸。
病毒感染
补充异亮氨酸已被证明对感染轮状病毒的患者有用，该疾病可引起年幼儿童和其他幼小动物胃肠炎和腹泻等疾病。
最近的研究得出结论，由于具有上述特征的实验动物（感染了轮状病毒）消耗了该氨基酸，这归因于PRR信号通路或受体的激活以及对PPAR的识别，从而有助于先天免疫系统的生长和表现。模式。
缺乏症
异亮氨酸缺乏会导致视力，皮肤（例如皮炎）和肠道（明显的腹泻和其他胃肠道表现）问题。
由于它是血红蛋白形成和合成以及红血球（血细胞）再生所必需的氨基酸，因此严重的异亮氨酸缺乏会产生严重的生理后果，特别是与贫血和其他血液病有关。 。
在“正常”的啮齿动物中已通过实验证明了这一点，这些啮齿动物的饮食中缺乏这种异亮氨酸的饮食，但随着贫血状况的发展而告终。
然而，异亮氨酸仅在婴儿中参与血红蛋白的形成，因为成年人的蛋白质不具有大量的这种氨基酸；因此，异亮氨酸仅在婴儿中参与血红蛋白的形成。这意味着在开发的早期阶段，异亮氨酸的缺乏最为明显。
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