根据蛋白质氨基酸残基之间键的刚性和旋转自由度，α螺旋是蛋白质可在空间中采用的最简单的二级结构。
其特征在于氨基酸排列成螺旋状，其似乎围绕假想的纵轴排列，R基团面向其外侧。
alpha螺旋结构图（Alejandro Porto，通过Wikimedia Commons）
Pauling等人于1951年首次描述了α螺旋，他利用原子间距离，键角以及肽和氨基酸的其他结构参数的可用数据来预测链可能采取的最可能构型。多肽。
α螺旋的描述源于对通过氢键稳定的肽链中所有可能的结构的搜索，其中的残基在化学计量上是等价的，并且每个残基的构型都是平面的，如来自迄今为止可用的肽键的共振。
这种二级结构是蛋白质中最常见的结构，可溶蛋白质和整合膜蛋白质都采用这种二级结构。据信超过60％的蛋白质以α螺旋或β折叠的形式存在。
结构体
通常，每匝α螺旋平均具有3.6个氨基酸残基，长度约为5.4Å。然而，转角和长度在蛋白质之间变化，严格依赖于一级结构的氨基酸序列。
大多数α螺旋具有右旋角，但是现在已知可以存在具有左旋α螺旋的蛋白质。一个或另一个发生的条件是所有氨基酸都处于相同构型（L或D），因为它们负责旋转的方向。
这些重要的蛋白质结构结构基序的稳定是通过氢键实现的。这些键在相对于自身的N-末端区域中的与肽键的负电性氮连接的氢原子与氨基酸的负电性羧基氧原子之间进一步位于四个位置之间。
螺旋的每一匝依次通过氢键与下一螺旋相连，氢键对于实现分子的整体稳定性至关重要。
并非所有的肽都能形成稳定的α螺旋。这是由链中每个氨基酸形成螺旋的固有能力所决定的，这直接与其取代基R基团的化学和物理性质有关。
例如，在一定的pH值下，许多极性残基可以获取相同的电荷，因此它们不能连续放置在螺旋中，因为它们之间的排斥作用会导致其发生很大的变形。
氨基酸的大小，形状和位置也是决定螺旋稳定性的重要因素。无需赘言，位于序列内紧靠的残基（例如Asn，Ser，Thr和Cys）也可能对α螺旋的构型产生负面影响。
以相同的方式，给定肽中的α螺旋片段的疏水性和亲水性仅取决于氨基酸R基团的身份。
在完整的膜蛋白中，α螺旋上充满了具有强疏水性的残基，这对于组成磷脂的非极性尾部之间的节段的插入和构型是绝对必要的。
另一方面，可溶性蛋白质具有富含极性残基的α螺旋，这使得与存在于细胞质或间隙中的水性介质更好的相互作用成为可能。
功能重要性
α螺旋基序具有广泛的生物学功能。螺旋之间的特定相互作用模式在膜蛋白和可溶性蛋白的功能，组装和低聚中都起着至关重要的作用。
这些域存在于许多转录因子中，从调节基因表达的角度来看很重要。它们还存在于具有结构相关性的蛋白质和具有各种运输和/或信号传递功能的膜蛋白质中。
这是一些带有α螺旋的蛋白质的经典例子：
肌球蛋白
肌球蛋白是肌动蛋白激活的ATPase，负责肌肉收缩和多种形式的细胞迁移。肌肉和非肌肉肌球蛋白均由两个球形区域或“头部”组成，这些区域或区域由长的alpha螺旋“尾巴”连接在一起。
胶原
人体总蛋白质含量的三分之一是胶原蛋白。它是细胞外空间中最丰富的蛋白质，其独特的特征是由具有左手螺旋构型的三条平行链组成的结构基序，它们结合形成右旋有义三螺旋。
角蛋白
角蛋白是由脊椎动物的某些上皮细胞产生的一组细丝形成蛋白。它们是指甲，头发，爪子，龟壳，角和羽毛的主要成分。其原纤维结构的一部分由α螺旋链段组成。
角蛋白结构化（Mlpatton，来自Wikimedia Commons）
血红蛋白
血液中的氧气由血红蛋白携带。该四聚体蛋白的球蛋白部分由两个相同的分别为141个残基的α螺旋和两个分别为146个残基的β链组成。
锌指型蛋白
真核生物拥有大量的锌指状蛋白，这些蛋白具有不同的功能：DNA识别，RNA包装，转录激活，细胞凋亡调节，蛋白质折叠等。许多锌指蛋白的结构主要成分为α螺旋，这对于其功能至关重要。
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