所述鞭毛蛋白是灯丝，其是细菌鞭毛的一部分的结构的蛋白质中。绝大多数细菌仅具有一种鞭毛蛋白。但是，有两个以上。
该蛋白质的分子大小在30 kDa和60 kDa之间变化。例如，在肠杆菌科中，它的分子大小很大，而在某些淡水细菌中，它的大小很小。
资料来源：达特茅斯学院达特茅斯电子显微镜设施
鞭毛蛋白是允许宿主细胞粘附和侵袭的致病因子。此外，它是涉及先天性和适应性免疫反应的许多类型细胞的强大激活剂。
鞭毛的超微结构和迁移
鞭毛锚定在细胞表面。它由三部分组成：1）从细胞表面伸出的细丝，它是刚性的空心圆柱结构；2）基体，嵌入细胞壁和膜层，形成多个环；3）钩子，一种短的弯曲结构，将基体连接到细丝。
基体是鞭毛最复杂的部分。在革兰氏阴性细菌中，它有四个与中央柱相连的环。以克为正数，它有两个环。鞭毛的旋转运动发生在基体内。
鞭毛在细菌表面的位置在生物体之间变化很大，可能是：1）单反，只有一个鞭毛；2）极性，具有两个或多个；或3）腹膜，有许多外侧鞭毛。螺旋体中也有鞭毛，位于周质空间。
幽门螺杆菌非常容易移动，因为它有六到八个单极鞭毛。通过粘液的pH梯度可使幽门螺杆菌自身定向并在邻近上皮细胞的区域中建立自身。假单胞菌具有极性鞭毛，其表现出对糖的趋化性并且与毒力相关。
鞭毛蛋白的结构
鞭毛蛋白序列的一个显着特征是其N端和C端区域高度保守，而中央区域在同一属的种和亚种之间高度可变。这种高变异性导致沙门氏菌属数百种血清型。
鞭毛蛋白分子通过末端区域彼此相互作用并聚合形成细丝。在这种情况下，末端区域朝向灯丝的圆柱形结构的内部，而中央区域则暴露于外部。
与不加盐的情况下解聚的微管蛋白丝不同，细菌的细丝在水中非常稳定。微管蛋白的约20,000个亚单位形成细丝。
两种类型的鞭毛蛋白在幽门螺杆菌和铜绿假单胞菌丝中聚合：FlaA和FlaB，由fliC基因编码。FlaAs是异质的，可分为几个亚组，分子质量在45至52 kDa之间变化。FlaB是均质的，分子量为53 kDa。
鞭毛蛋白的赖氨酸残基经常被甲基化。另外，还有其他修饰，例如FlaA的糖基化和FlaB的酪氨酸残基的磷酸化，其功能分别是毒力和输出信号。
细菌中鞭毛丝的生长
可以通过实验消除细菌的祸害，并研究其再生。鞭毛蛋白亚基通过该结构的内部区域转运。当它们达到极限时，在称为HAP2或FliD的蛋白质（“帽蛋白质”）的帮助下自发添加亚基。
灯丝的合成是通过自己的组装进行的。也就是说，鞭毛蛋白的聚合不需要酶或因子。
细丝组装的信息可在子单元本身中找到。因此，鞭毛蛋白亚基聚合形成11个原丝，形成完整的原丝。
铜绿假单胞菌和奇异变形杆菌的鞭毛蛋白合成被诸如红霉素，克拉霉素和阿奇霉素的抗生素抑制。
鞭毛蛋白作为免疫系统的激活剂
最初的研究表明，沙门氏菌中亚纳摩尔浓度的鞭毛蛋白是单核细胞系中细胞因子的有效诱导剂。
随后，显示促炎反应的诱导涉及鞭毛蛋白与先天免疫系统细胞表面上的受体之间的相互作用。
与鞭毛蛋白相互作用的表面受体是toll-5型（TLR5）。随后，对重组鞭毛蛋白的研究表明，当它缺乏高变区时，它不能诱导免疫反应。
TLR5存在于免疫系统的细胞中，例如淋巴细胞，嗜中性粒细胞，单核细胞，巨噬细胞，树突状细胞，上皮细胞和淋巴结。在肠中，TLR5调节微生物群的组成。
革兰氏阴性细菌通常使用III型分泌系统将鞭毛蛋白转运到宿主细胞的细胞质中，从而引发一系列细胞内事件。因此，细胞内培养基中的鞭毛蛋白被NAIP家族的蛋白（凋亡抑制剂蛋白/ NLR家族）识别。
随后，鞭毛蛋白-NAIP5 / 6复合物与NOD样受体相互作用，从而产生宿主对感染和损伤的反应。
鞭毛和植物
植物通过鞭毛蛋白感应2（FLS2）途径识别这种蛋白质。后者是富含亮氨酸重复序列的受体激酶，与TLR5同源。FLS与鞭毛蛋白的N末端区域相互作用。
鞭毛蛋白与FLS2的结合产生MAP激酶途径的磷酸化，最终磷酸化合成介导针对真菌和细菌感染的保护作用的蛋白质。
在某些茄属植物中，鞭毛蛋白还可以结合FLS3受体。通过这种方式，它们可以保护自己免受逃避FLS2介导的防御的病原体的侵害。
鞭毛蛋白作为佐剂
佐剂是增加细胞对抗原的细胞或体液应答的材料。由于许多疫苗产生的免疫反应较差，因此需要好的佐剂。
许多研究证明鞭毛蛋白作为佐剂的有效性。这些研究包括在疫苗中使用重组鞭毛蛋白，并使用动物模型进行评估。但是，该蛋白尚未通过临床试验的I期。
研究的重组鞭毛蛋白包括：鞭毛蛋白–流感病毒血凝素的表位1；曼氏血吸虫的鞭毛表位；鞭毛蛋白–来自大肠杆菌的热稳定毒素；鞭毛蛋白-疟原虫表面蛋白1; 鞭毛蛋白–尼罗河病毒的包膜蛋白，以及其他重组体。
在人用疫苗中使用鞭毛蛋白作为佐剂有一些优势。这些优点如下：
1）在非常低的剂量下有效。
2）它们不刺激IgE反应。
3）可以将另一种佐剂Ag的序列插入鞭毛蛋白序列中，而不会影响通过TLR5的鞭毛蛋白信号传导途径。
鞭毛蛋白的其他用途
由于鞭毛蛋白基因表现出很大的变异性，因此它们可用于特定检测，或用于物种或菌株鉴定。
例如，PCR / RFLP的组合已用于研究北美地区大肠杆菌分离物中鞭毛蛋白基因的分布和多态性。
参考文献
- 哈萨姆，IA，达累，宾夕法尼亚州，Shahnawaz，I.，Jaume，JC，Lee，JH，2017。细菌鞭毛蛋白-一种有效的免疫调节剂。实验与分子医学，49，e373。
- Kawamura-Sato，K.，Inuma，Y。，长谷川，T.，Horii，T.，Yamashino，T.，Ohta，M.2000。亚群抑制浓度对铜绿假单胞菌和变形杆菌中鞭毛蛋白表达的影响。抗菌剂和化学疗法，44：2869–2872。
- Mizel，SB，Bates，JT，2010。鞭毛蛋白作为佐剂：细胞机制和潜力。免疫学杂志，185，5677-5682。
- Prescott，LM，Harley，JP，Klain，SD2002。微生物学。纽约Mc Graw-Hill。
- Schaechter，M.，2009年。微生物学研究百科全书。学术出版社，圣地亚哥。
- Winstanley，C.，Morgan，AW1997。细菌鞭毛蛋白基因作为生物标记物，用于检测，种群遗传和流行病学分析。微生物学，143，3071-3084。