蛋白质的变性包括由于不同的环境因素(例如温度,pH值或某些化学试剂)导致的三维结构损失。结构的丧失导致与该蛋白质相关的生物学功能丧失,无论是酶促,结构,转运蛋白还是其他。
蛋白质的结构对变化高度敏感。单个必需氢键的不稳定会使蛋白质变性。同样,相互作用对于实现蛋白质功能并不是严格必不可少的,并且如果不稳定,则对功能没有影响。
蛋白质的结构
为了了解蛋白质变性的过程,我们必须知道蛋白质的组织方式。这些代表一级,二级,三级和四级结构。
主要结构
组成所述蛋白质的是氨基酸序列。氨基酸是构成这些生物分子的基本组成部分,有20种不同的类型,每种具有特定的物理和化学特性。它们通过肽键连接在一起。
二级结构
在这种结构中,氨基酸的线性链开始通过氢键折叠。有两个基本的二级结构:α螺旋形,螺旋形和2螺旋形。当两个线性链平行排列时,折叠片材β和折叠片材β。
三级结构
它涉及其他类型的力,这些力导致三维形状的特定折叠。
构成蛋白质结构的氨基酸残基的R链可形成二硫键,蛋白质的疏水部分在内部凝结在一起,而亲水部分则面对水。范德华力充当所述相互作用的稳定剂。
四元结构
它由蛋白质单元的聚集体组成。
蛋白质变性后,会失去其四级,三级和二级结构,而一级结构保持完整。富含二硫键(三级结构)的蛋白质具有更高的抗变性能力。
引起变性的因素
破坏负责维持蛋白质天然结构的非共价键的稳定性的任何因素都可能导致其变性。我们可以提到的最重要的是:
pH值
在极高的pH值(无论是酸性还是碱性)下,蛋白质都可能失去其三维构型。H的过量+和OH -离子在介质中不稳定的蛋白质相互作用。
离子图案的这种变化会导致变性。pH变性在某些情况下可以是可逆的,而在另一些情况下则是不可逆的。
温度
温度升高会发生热变性。在平均环境条件下生活的生物中,蛋白质在高于40°C的温度下开始不稳定。显然,嗜热生物的蛋白质可以承受这些温度范围。
温度升高转化为影响氢键和其他非共价键的分子运动,从而导致三级结构丧失。
如果我们谈论酶,那么温度的这些升高会导致反应速率降低。
化学物质
高浓度的极性物质(例如尿素)会影响氢键。同样,非极性物质也会产生类似的后果。
清洁剂还会破坏蛋白质结构的稳定性。但是,这不是一个激进的过程,而且它们大多数都是可逆的。
还原剂
Β-巯基乙醇(HOCH2CH2SH)是实验室中经常用于使蛋白质变性的化学试剂。它负责还原氨基酸残基之间的二硫键。它可以破坏蛋白质的三级或四级结构。
具有类似功能的另一种还原剂是二硫苏糖醇(DTT)。此外,导致蛋白质天然结构丧失的其他因素是高浓度的重金属和紫外线辐射。
后果
当变性发生时,蛋白质丧失其功能。蛋白质在其天然状态下发挥最佳功能。
功能丧失并不总是与变性过程相关。蛋白质结构的微小变化可能会导致功能丧失,而不会破坏整个三维结构。
该过程可能是不可逆的,也可能不是不可逆的。在实验室中,如果条件逆转,蛋白质可能会恢复其初始构型。
复性
核糖核酸酶A证明了最著名的复性实验之一。
当研究人员添加诸如尿素或β-巯基乙醇之类的变性剂时,蛋白质就会变性。如果除去这些试剂,蛋白质将恢复其天然构象,并可以100%高效地执行其功能。
该研究最重要的结论之一是通过实验证明该蛋白质的三维构象由其一级结构给出。
在某些情况下,变性过程是完全不可逆的。例如,当我们煮鸡蛋时,我们要对构成鸡蛋的蛋白质(主要是白蛋白)加热,白色呈现出坚实而发白的外观。凭直觉我们可以得出结论,即使我们对其进行冷却,也不会恢复其初始形式。
在大多数情况下,变性过程伴随着溶解度的损失。它还降低了粘度,降低了扩散速度,并且更易于结晶。
伴侣蛋白
伴侣蛋白或伴侣蛋白负责防止其他蛋白的变性。它们还抑制某些蛋白质之间不适合的相互作用,以确保蛋白质正确折叠。
当培养基温度升高时,这些蛋白质会增加其浓度并起到防止其他蛋白质变性的作用。这就是为什么它们也被称为“热激蛋白”或HSP(热激蛋白)的原因。
伴侣蛋白类似于保护内部目的蛋白质的笼子或桶。
这些响应细胞应激情况的蛋白质已在各种活生物体中得到报道,并且是高度保守的。伴侣蛋白有不同的类别,并且根据其分子量分类。
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