- 氨基酸如何分类？
- 20种蛋白质氨基酸
- 甘氨酸（Gly，G）
- 丙氨酸（丙氨酸，A）
- 脯氨酸（Pro，P）
- 缬氨酸（Val，V）
- 亮氨酸（Leu，L）
- 异亮氨酸（Ile，I）
- 蛋氨酸（Met，M）
- 苯丙氨酸（Phe，F）
- 酪氨酸（Tyr，Y）
- 色氨酸（Trp，W）
- 丝氨酸（Ser，S）
- 苏氨酸（Thr，T）
- 半胱氨酸（Cys，C）
- 天冬酰胺（Asn，N）
- 谷氨酰胺（Gln，G）
- 赖氨酸（Lys，K）
- 组氨酸（His，H）
- 精氨酸（Arg，R）
- 天冬氨酸（Asp，D）
- 谷氨酸（Glu，E）
- 参考文献
的氨基酸是蛋白质形式其是氨基酸链的有机化合物。顾名思义，它们同时包含碱性基团（氨基，NH 2）和酸性基团（羧基，COOH）。
这些亚基是生物中成千上万种不同蛋白质形成的关键，就像细菌，大象，真菌和树木一样。
氨基酸的维恩图（来源：Amino_Acids_Venn_Diagram.png：克劳斯·霍夫迈尔衍生作品：solde9 /公共领域，通过Wikimedia Commons）
已经描述了200多种不同的氨基酸，但是该主题的学者已经确定，所有生物（简单或复杂）的蛋白质始终由相同的20种蛋白质组成，这些蛋白质结合在一起形成特征性的线性序列。
由于所有氨基酸都具有相同的主“主链”，因此，它们的侧链才使它们与众不同。因此，这些分子可以被认为是“字母”，其中蛋白质的结构语言是“书面的”。
所有20个氨基酸的共同主链由羧基（COOH）和通过碳原子连接的氨基（NH2）组成，即α-碳（20个共同氨基酸为α-氨基酸）。
20种氨基酸及其结构
α-碳还通过氢原子（H）和侧链连接。该侧链也称为R基团，其大小，结构，电荷和溶解度根据所讨论的每种氨基酸而变化。
氨基酸如何分类？
20种最常见的氨基酸（即蛋白质氨基酸）可以分为两组：必需氨基酸和非必需氨基酸。后者是由人体合成的，但前者必须从食物中获取，是细胞功能所必需的。
人类和其他动物的必需氨基酸为9：
-组氨酸（H，His）
-异亮氨酸（I，Ile）
-亮氨酸（L，Leu）
-赖氨酸（K，Lys）
-蛋氨酸（M，Met）
-苯丙氨酸（F，Phe）
-苏氨酸（T，Thr）
-色氨酸（W，Trp）和
-缬氨酸（V，Val）
非必需氨基酸为11：
-丙氨酸（A，Ala）
-精氨酸（R，Arg）
-天冬酰胺（N，Asn）
-天冬氨酸（D，Asp）
-半胱氨酸（C，Cys）
-谷氨酸（E，Glu）
-谷氨酰胺（Q，Gln）
-甘氨酸（G，Gly）
-脯氨酸（P，Pro）
-丝氨酸（S，Ser）和
-酪氨酸（Y，Tyr）
除此分类外，还可根据其R基团的特征将20个蛋白质氨基酸（构成蛋白质的氨基酸）分离为：
- 非极性或脂肪族氨基酸：甘氨酸，丙氨酸，脯氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸和蛋氨酸。
- 具有芳族R基团的氨基酸：苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸。
-不带电荷的极性氨基酸：丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺和谷氨酰胺。
-带正电荷的极性氨基酸：赖氨酸，组氨酸和精氨酸。
-带负电荷的极性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。
20种蛋白质氨基酸
以下是这些重要化合物各自的主要特征和功能的简要说明：
这是结构最简单的氨基酸，因为它的R基团由氢原子（H）组成，所以它的尺寸也很小。它于1820年首次从明胶中分离出来，但在构成丝的蛋白质中也非常丰富：丝蛋白。
甘氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它不是哺乳动物必需的氨基酸，因为它可以由这些动物的细胞从其他氨基酸（如丝氨酸和苏氨酸）合成。
它直接参与细胞膜中的某些“通道”，这些通道控制钙离子从一侧到另一侧的通过。它还与嘌呤，卟啉和中枢神经系统中某些抑制性神经递质的合成有关。
这种氨基酸，也称为2-氨基丙酸，具有相对简单的结构，因为其R基团由甲基（-CH3）组成，因此其尺寸也很小。
阿拉妮娜（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它是许多蛋白质的一部分，由于它可以由人体细胞合成，因此虽然不是必需的，但在代谢上却很重要。它的丝素蛋白非常丰富，从1879年首次分离出来。
丙氨酸可以由丙酮酸合成，丙酮酸是一种通过称为糖酵解的代谢途径产生的化合物，其涉及葡萄糖的分解以获得ATP形式的能量。
它参与葡萄糖丙氨酸循环，该循环发生在肝脏和动物其他组织之间，并且是依赖于蛋白质形成碳水化合物和产生能量的分解代谢途径。
它也是糖异生和糖酵解丙酮酸激酶激酶抑制以及肝自噬中转氨反应的一部分。
脯氨酸（吡咯烷-2-羧酸）是具有特定结构的氨基酸，因为其R基团由吡咯烷环组成，该吡咯烷环由连接在一起的五个碳原子（包括α碳原子）形成。
脯氨酸（来源：原始上传者是Italian Wikipedia的Paginazero。/公共领域，通过Wikimedia Commons）
在许多蛋白质中，此氨基酸的刚性结构对于引入“扭曲”或“折叠”非常有用。在大多数脊椎动物中，胶原纤维就是这种情况，胶原纤维由许多脯氨酸和甘氨酸残基组成。
在植物中，已证明其参与细胞稳态的维持，包括氧化还原平衡和能量状态。它可以充当信号分子并调节不同的线粒体功能，影响细胞增殖或死亡等。
这是另一个带有脂肪族R基团的氨基酸，它由三个碳原子组成（CH3-CH-CH3）。IUPAC名称为2-3-氨基-3-丁酸，尽管在文献中也可以找到它作为α-氨基缬草酸。
Valine（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
缬氨酸于1856年首次从人类胰腺的水提物中提纯，但由于其结构与从某些植物中提取的戊酸相似，因此于1906年被命名。
它是人体必需的氨基酸，因为它不能被人体合成，尽管它似乎是许多球状蛋白质结构的一部分，但似乎并没有执行许多其他功能。
通过其降解，可以合成其他氨基酸，例如谷氨酰胺和丙氨酸。
亮氨酸是另一种必需氨基酸，与缬氨酸和异亮氨酸同属分支链氨基酸。表征此化合物的R基团是异丁基（CH2-CH-CH3-CH3），因此它非常疏水（排斥水）。
亮氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它于1819年被发现为动物肌肉纤维和绵羊毛蛋白的一部分。
从细胞内信号传导和基因表达的角度来看，它是一种活性氨基酸，它在蛋白质（例如血红蛋白）中非常丰富，并且直接参与蛋白质更新和合成的调节。在许多情况下，它是某些食品风味的增强剂。
1904年，还从纤维蛋白中发现了一种支链氨基酸异亮氨酸，这种蛋白与血液凝固有关。
异亮氨酸（来源：Taekyubabo，通过Wikimedia Commons）
像亮氨酸一样，它是必需氨基酸，其侧链由4个碳原子的支链（CH3-CH-CH2-CH3）组成。
它在细胞蛋白质中极为常见，可占其重量的10％以上。它也可用于谷氨酰胺和丙氨酸的合成，以及支链氨基酸的平衡。
蛋氨酸，也称为γ-甲基硫醇-α-氨基丁酸，是20世纪前十年间从酪蛋白（一种牛奶中的蛋白质）中分离出来的氨基酸。
蛋氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它是必需氨基酸，具有疏水性，因为它的R基团由带有硫原子的脂族链（-CH2-CH2-S-CH3）组成。
它对于合成许多蛋白质至关重要，包括激素，动物皮肤，头发和指甲的蛋白质。它以片剂的形式出售，可作为天然的放松剂使用，可用于睡眠，此外还可以保持头发和指甲的良好状态。
苯丙氨酸或β-苯基-α-氨基丙酸是R基团为苯环的芳香族氨基酸。它于1879年在Fabaceae家族的植物中被发现，如今已成为许多天然树脂（例如聚苯乙烯）的一部分。
苯丙氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
作为疏水氨基酸，苯丙氨酸实际上存在于蛋白质的所有疏水域中。在许多植物中，该氨基酸对于合成称为苯丙烷和类黄酮的次生代谢产物至关重要。
在动物中，苯丙氨酸还存在于高度重要的肽中，例如血管加压素，黑素和脑啡肽，它们都是神经元功能所必需的。
酪氨酸（β-对羟基苯基-α-氨基丙酸）是另一种芳香族氨基酸，其R基团是与羟基（-OH）相连的芳香环，这就是为什么它能够与其他元素相互作用的原因。它于1846年被发现，通常从苯丙氨酸获得。
酪氨酸（来源：NEUROtiker /公共领域，通过Wikimedia Commons）
它不是必需的氨基酸，但如果其生物合成途径失败则可能是氨基酸。它在人体中具有许多功能，其中，它作为合成神经递质和肾上腺素和甲状腺激素等激素的基质而参与其中。
这对于合成黑色素至关重要，黑色素是一种可以保护我们免受太阳紫外线侵害的分子。它还有助于产生内啡肽（内源性止痛药）和抗氧化剂，例如维生素E。
它直接作用于蛋白质的磷酸化以及氮和硫基的添加。
这种氨基酸，也称为2-氨基-3-吲哚基丙酸，是必需氨基酸组的一部分，也是芳香族氨基酸，因为其R基团由吲哚基组成。
色氨酸（来源：原始上传者是Italian Wikipedia的Paginazero。/公共领域，通过Wikimedia Commons）
除蛋白质合成外，其在动物中的主要功能还与神经递质5-羟色胺和褪黑素（一种在睡眠和唤醒周期中起作用的抗氧化剂）的合成有关。
该氨基酸还被细胞用作形成辅因子NAD的前体，该辅因子NAD参与多种氧化还原酶反应。
在植物中，色氨酸是植物激素生长素合成的主要前体之一，植物素参与这些生物体的生长，发育和其他生理功能的调节。
丝氨酸或2-氨基-3-羟基丙酸是可以由甘氨酸产生的非必需氨基酸。其R基团是式-CH 2 OH的醇，因此它是无电荷的极性氨基酸。
Serina（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它在许多必需蛋白质中具有重要的功能，是脂肪，脂肪酸和细胞膜代谢所必需的。参与肌肉生长和哺乳动物免疫系统的健康。
它们的功能还与半胱氨酸，嘌呤和嘧啶（氮基），神经酰胺和磷脂酰丝氨酸（膜磷脂）的合成有关。在细菌中，它参与色氨酸的合成和糖异生中的反刍动物。
它是被称为丝氨酸蛋白酶的具有水解活性的酶的活性位点的一部分，并且还参与其他蛋白质的磷酸化。
苏氨酸或苏氨酸-Ls-α-氨基-β-丁酸是另一种必需氨基酸，是动植物中大量细胞蛋白的一部分。它是最后发现的氨基酸之一（1936年），在细胞中具有许多重要功能，包括：
-它是糖蛋白糖链的结合位点
-它是具有特定功能的蛋白激酶的识别位点
-它是重要蛋白质的一部分，例如形成牙釉质，弹性蛋白和胶原蛋白的蛋白质，以及神经系统其他蛋白质的一部分
-药理上用作食品补充剂，抗焦虑药和抗抑郁药
苏氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
苏氨酸的R基团与丝氨酸一样，含有-OH基团，因此是结构为-CH-OH-CH3的醇。
这种非必需氨基酸是1810年发现的，它是在不同动物角中发现的蛋白质的主要成分。
半胱氨酸（来源：最初的上传者是意大利维基百科的Paginazero./公共领域，通过Wikimedia Commons）
它的R基团由巯基或巯基（-CH2-SH）组成，因此对于在发现它的蛋白质中形成分子内和分子间二硫键至关重要，这对于结构的建立非常重要。这些的三维。
该氨基酸还参与谷胱甘肽，蛋氨酸，硫辛酸，硫胺素，辅酶A和许多其他生物学上重要分子的合成。此外，它是角蛋白的一部分，角蛋白是在动物中非常丰富的结构蛋白。
天冬酰胺是一种非必需氨基酸，属于不带电荷的极性氨基酸。这是从芦笋汁中分离出来的第一个氨基酸（1806年）。
天冬酰胺（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它的特征是基团R是羧酰胺（-CH2-CO-NH2），因此它很容易形成氢键。
它对动物的细胞代谢和身体生理有活性。除了参与神经系统和氨的解毒作用外，它还可以调节基因表达和免疫系统。
某些作者将谷氨酰胺的R基团描述为谷氨酸侧链（-CH 2 -CH 2 -CO-NH 2）的酰胺。这不是必需的氨基酸，因为在动物细胞中有多种生物合成途径。
谷氨酰胺（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它直接参与蛋白质的更新和细胞信号传导，基因表达以及哺乳动物的免疫系统。它被认为是细胞增殖的“燃料”，并具有抑制细胞死亡的作用。
谷氨酰胺还参与嘌呤，嘧啶，鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸，脯氨酸和天冬酰胺的合成。
赖氨酸或ε-氨基己酸是人类和其他动物必需的氨基酸。它于1889年作为酪蛋白，明胶，蛋清蛋白和其他动物蛋白的一部分被发现。
赖氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
赖氨酸的R基团具有带正电荷的氨基（-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +），其疏水性为特征。
它不仅充当人体细胞的微量营养素，而且还是各种生物体的代谢产物。它对肌肉的生长和重塑至关重要，并且在蛋白质甲基化和其他修饰方面似乎也具有抗病毒活性。
它是一种“半必需”氨基酸，因为在成人中有多种合成途径，但是它们并不总是能满足人体的需求。
组氨酸（来源：NEUROtiker /公共领域，通过Wikimedia Commons）
它是一种具有R基团的极性氨基酸，称为咪唑鎓，其具有两个氮原子的环状结构，其特征使其可以参与质子转移发生的不同酶促反应。
组氨酸参与蛋白质甲基化，是血红蛋白（在动物血液中携带氧气的蛋白质）结构的一部分，在某些抗氧化剂二肽中，并且是其他重要分子（例如组胺）的前体。
这种带正电荷的氨基酸最早是在1895年从某些动物的鹿角蛋白中分离出来的。它不是必需的氨基酸，但是对于尿素的合成非常重要，尿素是动物体内排泄氮的一种方式。
精氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
它的R基团是-CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2，并充当抗氧化剂，激素分泌调节剂，铵解毒剂，基因表达调节剂，氮库，蛋白质甲基化等。 。
天冬氨酸具有一个R基团和一个第二羧基（-CH 2 -COOH），并且是带负电荷的氨基酸基团的一部分。
天冬氨酸（来源：原始上传者是Italian Wikipedia的Paginazero。/公共领域，通过Wikimedia Commons）
其主要功能与嘌呤，嘧啶，天冬酰胺和精氨酸的合成有关。它参与氨基转移反应，尿素循环和肌醇的合成。
它还属于带负电荷的氨基酸，其R基团的结构为-CH2-CH2-COOH，与天冬氨酸非常相似。它是在1866年从水解的小麦面筋中发现的，已知是许多生物中许多常见蛋白质的一部分。
谷氨酸（来源：Borb，通过Wikimedia Commons）
这种非必需氨基酸在动物细胞中具有许多重要功能，特别是在谷氨酰胺和精氨酸的合成中，这是另外两种蛋白质氨基酸。
此外，它是脊椎动物中枢神经系统中兴奋性信号传递的重要介体，因此它在某些蛋白质中的存在对于脑功能，认知发育，记忆和学习至关重要。
参考文献
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