的蛋白糖基化是翻译后修饰是添加寡糖链的直链或支链的蛋白质。所得糖蛋白通常是表面蛋白和分泌途径的蛋白。
糖基化是真核生物中最常见的肽修饰之一，但也已显示它在某些古细菌和细菌中发生。
可以通过糖基化结合至蛋白质的寡糖链示例（Dna 621，来自Wikimedia Commons）
在真核生物中，这种机制发生在内质网（ER）和高尔基体之间，通过参与调节过程以及蛋白质+寡糖共价键形成的不同酶的干预。
糖酵解的类型
根据寡糖与蛋白质的结合位点，糖基化可分为4种类型：
N-
它是最常见的，当寡糖与Asn-X-Ser / Thr基序中的天冬酰胺残基的酰胺基团的氮结合时发生，其中X可以是脯氨酸以外的任何氨基酸。
要么
当碳水化合物与丝氨酸，苏氨酸，羟赖氨酸或酪氨酸的羟基结合时。它是一种不太常见的修饰方法，例如蛋白质，例如胶原蛋白，糖蛋白和粘蛋白。
C-
它包括添加一个甘露糖残基，该残基通过色氨酸残基中吲哚基的C2的CC键与该蛋白质结合。
迁移（来自英语“
多糖充当将蛋白质连接至膜上糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚的桥梁。
处理
在真核生物中
N-糖基化是已被最详细研究的一种。在哺乳动物细胞中，该过程始于粗糙的内质网，当蛋白质从核糖体中出来时，预先形成的多糖与蛋白质结合。
所述前体多糖由14个糖残基组成，即：3个葡萄糖（Glc），9个甘露糖（Man）和2个N-乙酰基葡萄糖胺（GlcNAc）残基。
这种前体在植物，动物和单细胞真核生物中很常见。它与膜结合的是多巴酚分子，一种嵌入ER膜的类异戊二烯脂质。
合成后，寡糖通过寡糖基转移酶复合物转移到蛋白质的三肽序列Asn-X-Ser / Thr中包含的天冬酰胺残基，同时进行翻译。
寡糖末端的三个Glc残基可作为正确寡糖合成的信号，并与Man残基之一一起被切割，然后将蛋白质带入高尔基体进行进一步处理。
一旦进入高尔基体，连接到糖蛋白的寡糖部分可以通过添加半乳糖，唾液酸，岩藻糖和许多其他残基来修饰，从而产生种类繁多，复杂得多的链。
寡糖加工（Dna 621，来自Wikimedia Commons）
进行糖基化过程所需的酶促机制包括用于添加糖的众多糖基转移酶，用于去除糖苷的糖苷酶，以及用于贡献残基的不同核苷酸糖转运蛋白。
在原核生物中
细菌不具有细胞内膜系统，因此最初的低聚糖形成（仅7个残基）发生在质膜的胞质侧。
所述前体在脂质上合成，然后通过ATP依赖性翻转酶转移至发生糖基化的周质空间。
真核糖基化和原核糖基化之间的另一个重要区别是，细菌中的寡糖转移酶（寡糖基转移酶）可以将糖残基转移到已经折叠的蛋白质的自由部分上，而不是由核糖体翻译出来。
此外，该酶识别的肽基序不是相同的真核三肽序列。
特征
附着于糖蛋白的N-寡糖具有多种用途。例如，某些蛋白质需要这种翻译后修饰才能实现其结构的正确折叠。
对于另一些人，它可以通过避免蛋白水解降解或因为这部分对于它们实现其生物学功能是必需的而提供稳定性。
由于寡糖具有很强的亲水性，因此它们在蛋白质中的共价添加必然会改变其极性和溶解性，从功能的角度来看可能具有相关性。
寡糖一旦附着在膜蛋白上，便成为有价值的信息载体。它们参与细胞信号传导，交流，识别，迁移和粘附的过程。
它们在血液凝结，愈合和免疫反应以及蛋白质质量控制的过程中具有重要作用，而蛋白质质量控制是聚糖依赖性的，对细胞是必不可少的。
重要性
至少有18种遗传疾病与人类蛋白质糖基化有关，其中一些涉及不良的身心发展，而另一些则可能致命。
与糖基化疾病有关的发现越来越多，尤其是在儿科患者中。这些疾病中的许多是先天性的，并且与寡糖形成的初始阶段或参与这些过程的酶的调节有关的缺陷有关。
由于大部分糖基化蛋白组成糖萼，因此人们越来越有兴趣验证糖基化过程中的突变或改变可能与肿瘤细胞微环境的变化有关，从而促进肿瘤的发展。肿瘤和肿瘤患者转移的发展。
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