的细胞色素C氧化酶是一种复杂的，可以穿过细胞膜的脂质双层酶蛋白质。它是可溶的，主要与线粒体的内膜有关，在原核生物（细菌）和真核生物（单细胞和多细胞）中均发现。
这种酶也称为复合物IV，在有机体的有氧代谢功能中至关重要，因为它在电子传输链中至关重要，在该链中，细胞燃烧糖并捕获释放的部分能量以存储三磷酸腺苷或ATP。
血红素的球棒模型，是牛心脏中细胞色素C氧化酶的晶体结构中发现的分子。摘自并编辑：Benjah-bmm27。
细胞色素的名称意为“细胞色素”。这些是携带电子的血液蛋白质。细胞色素是由爱尔兰医生Charles Alexander MacMunn于1884年发现的。MacMunn首次发现了血液中呼吸色素的发现，今天称为细胞色素1。
在1920年代，俄国昆虫学家和寄生虫学家大卫·凯林（David Keilin）重新发现并鉴定了呼吸色素，并且将其命名为细胞色素。尽管MacMunn于1884年发现了它们，但科学界却将他忘记了，甚至有人误解了他的工作。
一般特征
通常，呼吸色素具有特征性的可见光谱。已知至少有四种完整的膜蛋白复合物，其中有5种不同类型的细胞色素：a，a3，b，c1和c，它们根据光谱吸收最大值的波长进行分类。
它们通常在线粒体内膜上发现。然而，它们也在内质网和叶绿体，真核生物和原核生物中观察到。
他们介绍了含铁（Fe）的血红素假体。每种已知的细胞色素在呼吸过程或链的电子传输中都以多酶复合物的形式起作用。
细胞色素具有参与氧化还原反应的功能。对于每种类型的细胞色素，它们接受电子的还原反应的发生方式不同，其值取决于呼吸链中电子的流动。
-细胞色素c
已知四类细胞色素c，如下。
I级
在这一类中是存在于细菌和线粒体中的可溶性低自旋细胞色素c（低自旋）。它们是八面体的。血红素结合位点在组氨酸的N端，第六个配体由C端的蛋氨酸残基提供。
在该类中，甚至可以识别几个子类，这些子类的三维结构已确定。
二级
在此类中发现了高自旋细胞色素c和一些低自旋细胞色素。具有高转向角的那些具有靠近C末端的结合位点，而具有低转向角的那些则第六配体似乎是靠近N端的甲硫氨酸残基（英语为N端）。它们与第五配体组氨酸五配位。
三级
该类别的特点是呈递具有多个血红素（c3和c7）且氧化还原电位低的细胞色素c，每个血红素基团只有30个氨基酸残基。在此类的代表中，血红素c基团除了具有不同的氧化还原电势外，还具有非等价的结构和功能。它们是八面体的。
IV级
根据一些作者的说法，创建此类仅是为了包括其他义肢存在的复杂蛋白质，以及血红素c或黄素细胞色素c等等。
细胞色素c氧化酶或复合物IV
细胞色素C氧化酶是一种线粒体酶，在细胞呼吸中执行电子传输的最后阶段。该酶催化电子从还原的细胞色素c迁移到氧气。
某些化学化合物（例如氰化物，二氧化碳和叠氮化物）可以抑制该酶的功能，从而导致所谓的细胞化学性窒息。抑制复合物IV的其他形式是基因突变。
从进化的角度来看，细胞色素C氧化酶仅在需氧生物中发现，几组科学家认为这种蛋白质的存在表明了进化关系，其中植物，真菌以及动物具有共同的祖先。
结构体
细胞色素c氧化酶在线粒体内膜中形成同型二聚体复合物，即由两个相似的单体组成。该酶复合物在原核生物中由3至4个亚基组成，而在生物体（如哺乳动物）中则最多包含13个（某些建议为14个）多肽。
在这些生物中，3种多肽是线粒体起源的，其余的则起源于细胞核。每个单体具有28个跨膜螺旋，这些螺旋将亲水域与膜基质和膜间空间隔开。
它具有一个催化单元，该催化单元在所有使用分子氧（氧化酶，尤其是血红素铜）催化氧化/还原反应的酶中均存在。该复合物包含通过亚基I和两个铜中心连接的细胞色素a和a3。
它具有一个或多个通过一个或多个（通常是两个）硫醚键与周围蛋白质结构连接的血红素c基团。其他作者建议在卟啉环和两个半胱氨酸残基之间存在一个与蛋白质共价连接的单个血红素C基团。
上述唯一的血红素c基团被疏水残基包围并被六配位，组氨酸位于多肽链的18位，蛋氨酸位于80位。
细胞色素c氧化酶亚基F。取自和编辑：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD研究人员
特征
细胞色素C氧化酶是三种主要生理机制中的主角，我们将在下面看到。
凋亡或程序性细胞死亡
凋亡是由有机体本身引起的程序性细胞破坏或死亡，其目的是控制生长，发育，消除受损组织和调节免疫系统。在此生理过程中，细胞色素C氧化酶作为中间体参与。
线粒体释放的这种蛋白质导致与内质网的相互作用，从而导致钙的分泌或释放。钙的逐步增加触发细胞色素c氧化酶的大量释放，直至达到钙的细胞毒性水平。
细胞毒性钙水平和细胞色素c的释放引起几种胱天蛋白酶的级联活化，这引起细胞的破坏。
细胞或组织再生
多项研究表明，当细胞色素C氧化酶暴露于670纳米的波长时，它会参与功能性复合物，该复合物可穿透受损或受损的组织并提高细胞再生的速度。
能量代谢
这也许是细胞色素C氧化酶最知名，最相关的功能。正是（呼吸链的）氧化酶复合物负责收集来自细胞色素c的电子并将其转移至氧分子，将其还原为两个水分子。
与此过程相关的是，质子通过膜发生了移位，从而导致了电化学梯度的生成，ATP合成酶复合物可用于产生或合成ATP（三磷酸腺苷）。
抑制剂类
细胞色素c氧化酶被各种化合物和过程抑制。它的发生方式可能是调节酶的产生或作用的自然方式，也可能由于中毒而偶然发生。
在叠氮化物，氰化物或一氧化碳的存在下，细胞色素c氧化酶与这些结合，并且蛋白复合物的功能受到抑制。这导致细胞呼吸过程的破坏，并因此引起细胞的化学窒息。
其他化合物，例如一氧化氮，硫化氢，甲醇和一些甲基化醇，也会引起细胞色素c氧化酶的抑制。
不足
细胞色素c氧化酶是一种受细胞核和线粒体中基因控制的酶。存在遗传变异或突变，可导致细胞色素C氧化酶缺乏。
这些突变扰乱了酶的功能，因为它们改变了酶的结构，在胚胎发育过程中伴随着代谢紊乱（根据人体研究），后来将影响该生物的最初生命。
细胞色素C氧化酶缺乏症会影响高能量需求的组织，例如心脏，肝脏，大脑和肌肉。这些突变的症状会在生命的两年之前反映出来，并可能表现为强烈或轻度的状况。
甚至在第一岁后不久就可以看到轻度的症状，并且伴有这些症状的人通常只会出现肌肉张力降低（血钾减少）和肌肉萎缩（肌病）。
另一方面，症状较重的人可能患有肌肉萎缩和脑病。缺乏细胞色素C氧化酶引起的其他疾病包括肥厚型心肌病，肝脏病理性肿大，李氏综合征和乳酸性酸中毒。
在系统发育中的用途
系统发生学是一门从祖先到后代的角度研究生物起源，形成和进化发展的科学。在过去的几十年中，利用分子分析进行系统发育研究越来越频繁，产生了很多信息并解决了分类学问题。
从这个意义上讲，一些系统发育研究表明，使用细胞色素C氧化酶可以帮助建立进化关系。这是因为这种蛋白质复合物是高度保守的，存在于从单细胞生物到大型脊椎动物的各种各样的生物中。
这样的例子是对人类，黑猩猩（Pan paniscus）和恒河猕猴（Macaca mulatta）进行的测试。这些测试表明，人类和黑猩猩细胞色素C氧化酶分子是相同的。
它还表明，恒河猴的细胞色素C氧化酶分子与前两个氨基酸相差一个氨基酸，因此重申了黑猩猩与人之间的祖先关系。
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