所述水解酶是酶，它们负责许多不同的化合物水解各种类型的化学键。水解的主要键是酯键，糖苷键和肽键。
在水解酶组中，已经分类了200多种不同的酶，至少分为13组。它们的分类基本上是基于用作其底物的化合物的类型。
使用生物信息学工具对水解酶的结构进行图形建模（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD人员，通过Wikimedia Commons）
水解酶对于动物肠道食物的消化是必不可少的，因为水解酶负责降解组成所食用食物碳酸盐结构的大部分键。
这些酶在水性介质中起作用，因为一旦分子被裂解，它们就需要在它们周围的水分子才能添加到化合物中。简而言之，水解酶对它们所作用的化合物进行水解催化。
例如，当水解酶破坏CC共价键时，结果通常是C-OH基团和CH基团。
结构体
像许多酶一样，水解酶是组织成复杂结构的球状蛋白，这些结构通过分子内相互作用来组织自身。
像所有酶一样，水解酶在其结构的一个区域（称为“活性位点”）中结合一个或多个底物分子。这个位点是一个被许多氨基酸残基包围的口袋或裂缝，这些氨基酸残基促进了基质的附着或附着。
每种类型的水解酶都对给定的底物具有特异性，这取决于其三级结构和构成其活性位点的氨基酸的构象。这种特殊性是埃米尔·菲舍尔（Emil Fischer）通过一种教学方式提出的，作为一种“锁和钥匙”。
现已知道，底物通常引起酶构象的改变或畸变，并且这些酶反过来使底物的结构变形以使其“适合”其活性位点。
特征
所有水解酶的主要功能是破坏两种化合物之间或同一分子结构内的化学键。
有水解酶可以破坏几乎所有类型的键：有些会降解碳水化合物之间的酯键，有些会破坏蛋白质氨基酸之间的肽键，有些会破坏羧基等。
由水解酶催化的化学键的水解目的变化很大。例如，溶菌酶负责化学键的水解，目的是保护合成它的生物。
该酶破坏了将化合物在细菌细胞壁中结合在一起的键，从而保护人体免受细菌繁殖和可能的感染。
核酸酶是具有降解核酸能力的“磷酸酶”酶，其也可以代表针对DNA或RNA病毒的细胞防御机制。
其他水解酶，例如“丝氨酸蛋白酶”类型的水解酶，降解消化道中蛋白质的肽键，使氨基酸可消化在消化道上皮中。
水解酶甚至参与细胞代谢中的各种能量产生事件，因为在糖酵解中，磷酸酶催化从高能底物（例如丙酮酸）释放磷酸分子。
水解酶的例子
在科学家们已经发现的多种水解酶中，有些研究比其他研究更受关注，因为它们参与了许多对细胞生命至关重要的过程。
这些包括溶菌酶，丝氨酸蛋白酶，核酸内切酶型磷酸酶和葡糖苷酶或糖基化酶。
溶菌酶
这种类型的酶会破坏革兰氏阳性细菌细胞壁的肽聚糖层。这通常最终导致细菌完全溶解。
溶菌酶可保护动物的身体免受细菌感染，并在与环境接触的组织（例如眼泪，唾液和粘液）中大量分泌人体。
鸡蛋溶菌酶是第一个通过X射线结晶的蛋白质结构，这种结晶是1965年由戴维·菲利普斯（David Phillips）在伦敦皇家学院进行的。
该酶的活性位点由肽天冬酰胺-丙氨酸-蛋氨酸-天冬酰胺-丙氨酸-甘氨酸-天冬酰胺-丙氨酸-蛋氨酸组成（NAM-NAG-NAM）。
丝氨酸蛋白酶
该组中的酶负责水解肽和蛋白质中的肽键。最常研究的是胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。然而，有许多不同类型的丝氨酸蛋白酶，其在底物特异性及其催化机理方面有所不同。
“丝氨酸蛋白酶”的特征在于在它们的活性位点具有丝氨酸类型的亲核氨基酸，其在氨基酸之间的肽键的断裂中起作用。丝氨酸蛋白酶还能够破坏多种酯键。
丝氨酸蛋白酶破坏氨基酸组氨酸中肽键的作用的图解说明（来源：Zephyris，英文维基百科，经维基共享资源）
这些酶非特异性地切割肽和蛋白质。但是，所有要切割的肽和蛋白质必须在肽键的N端连接到酶的活性位点。
每种丝氨酸蛋白酶精确地切割在羧基末端氨基酸的C末端与朝肽N末端的氨基酸胺之间形成的酰胺键。
核酸酶型磷酸酶
这些酶催化糖的磷酸二酯键和构成核苷酸的含氮碱基的磷酸酯的裂解。这些酶有许多不同的类型，因为它们对核酸类型和切割位点具有特异性。
核酸内切酶水解磷酸二酯键作用的图形示意图（来源：J3D3，来自Wikimedia Commons）
核酸内切酶在生物技术领域是必不可少的，因为它们使科学家能够通过切割和替换几乎任何细胞的遗传信息片段来修饰生物的基因组。
内切核酸酶以三个步骤进行含氮碱基的裂解。首先是通过亲核氨基酸，然后形成带有负电荷的中间结构，该结构吸引磷酸基团并最终破坏两个碱基之间的键。
参考文献
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