该纤维连接蛋白是一种糖蛋白属于细胞外基质。通常，这种蛋白质负责将细胞膜与外部发现的胶原纤维接合或结合。
“纤连蛋白”的名称来自由两个拉丁词组成的单词，第一个是“ fiber”，意指纤维或细丝，第二个是“ necter”，意指连接，连接，胶合或结合。
纤连蛋白分子结构（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工，通过Wikimedia Commons获得）
纤连蛋白在1948年首次被可视化为通过科恩（Cohn）的冷乙醇分馏过程制备的纤维蛋白原污染物。这被鉴定为具有冷的不溶性球蛋白特征的独特血浆糖蛋白。
该蛋白质具有高分子量，并与组织内的多种功能有关。这些包括细胞与细胞之间的粘附，细胞骨架的组织，致癌转化等。
纤连蛋白通过其在血浆，脑脊液，滑液，羊水，精液，唾液和炎性渗出液中的可溶形式分布于人体的许多部位。
研究人员报告说，当孕妇患有先兆子痫时，血浆纤连蛋白浓度会升高。因此，专家已经将纤连蛋白浓度的这种增加并入以诊断这种状况。
结构体
纤连蛋白是大的糖蛋白，其分子量约为440 kDa。它们由约2,300个氨基酸组成，占蛋白质的95％，其他5％为碳水化合物。
对蛋白质的基因组和转录组序列（信使RNA）进行了不同的分析，结果表明该蛋白质由三个重复的同源序列块组成，每个序列的长度分别为45、60和90个氨基酸。
这三种类型的序列构成纤连蛋白总结构的90％以上。I和II型同源序列是通过二硫键相互连接的环。这些环分别包含45和60个氨基酸残基。
同源III型序列对应于90个氨基酸，以线性方式排列，内部没有二硫键。但是，某些具有同源III型序列的内部氨基酸具有游离的巯基（RSH）。
这三个同源序列在或多或少的线性矩阵中折叠并组织，以形成几乎相同的蛋白质亚基的两个“二聚臂”。两个亚基之间的差异源自转录后成熟事件。
纤连蛋白通常可以两种方式看到。当它们沉积在膜的表面上并准备好与细胞外部的某些其他成分结合时，会观察到一种开放形式。这种形状只能通过电子显微镜观察。
在生理溶液中可以看到另一种形式。每个臂或延伸的末端朝着蛋白质的中心折叠，通过胶原结合位点的羧基末端连接。这种形式的蛋白质具有球形外观。
“多粘附”域和属性
纤连蛋白的多粘附特性是由于存在对不同底物和蛋白质具有高亲和力值的不同结构域而引起的。
“二聚臂”可分为7个不同的功能域。这些根据各自结合的底物或结构域分类。例如：域1和域8是纤维蛋白结合域。
结构域2具有胶原蛋白结合特性，结构域6是细胞粘附区域，也就是说，它可以将自身锚定在几乎任何膜或细胞外表面上。域3和5的功能今天仍然未知。
在结构域9中，定位了蛋白质的羧基末端或C末端。结构域6的细胞粘附区具有由氨基酸序列精氨酸-甘氨酸-天冬酰胺（Arg-Gly-Asp）组成的三肽。
该三肽由胶原蛋白和整联蛋白等几种蛋白质共享。它是纤连蛋白和整联蛋白识别质膜所需的最小结构。
纤连蛋白呈球状时，代表血液中的可溶性和游离形式。然而，在细胞表面和细胞外基质中发现它是“开放的”，刚性的和不溶的形式。
特征
纤连蛋白的参与突出的一些过程是细胞间粘附，细胞粘附，对质膜或基底膜的连接或粘附，血凝块的稳定和伤口愈合。
细胞通过称为“整联蛋白”的受体蛋白粘附在纤连蛋白上的特定位点。这种蛋白质穿过质膜到达细胞内部。
软骨组织细胞外基质的成分（来源：Kassidy Veasaw，来自Wikimedia Commons）
整联蛋白的细胞外结构域与纤连蛋白结合，而整联蛋白的细胞内结构域附着于肌动蛋白丝。这种类型的锚固使其可以将在细胞外基质中产生的张力传递至细胞的细胞骨架。
纤连蛋白参与伤口愈合过程。这些以其可溶形式沉积在伤口附近的胶原纤维上，有助于吞噬细胞，成纤维细胞的迁移和开放性伤口中的细胞增殖。
当成纤维细胞“旋转”纤连蛋白网络时，实际的愈合过程就开始了。该网络充当新胶原蛋白纤维，硫酸乙酰肝素，蛋白聚糖，软骨素sultafo和修复组织所需的细胞外基质其他成分沉积的一种支架或支撑。
纤连蛋白还参与表皮细胞的运动，因为通过颗粒状组织，它有助于重组组织表皮下的基底膜，从而有助于角质化的发生。
所有纤连蛋白对所有细胞都具有必不可少的功能。它们参与细胞迁移和分化，体内平衡，伤口愈合，吞噬作用等多种过程。
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