蛋白质的二级结构：特征 - 生物学

蛋白质的二级结构是定义多肽链某些部分的局部折叠构象的名称。这种结构由定期重复的几种模式组成。

蛋白质链折叠的方式有很多。但是，这些形式中只有少数是非常稳定的。在自然界中，蛋白质最常见的形式是α螺旋和β折叠。这些结构可以通过氨基酸残基的键角ψ（psi）和φ（phi）来描述。

蛋白质的α螺旋球和棒的图和模型（二级结构）。摘自：亚历杭德罗·波尔图（Alejandro Porto）。

在氨基酸残基的侧链之间建立的相互作用可以帮助稳定或相反地使蛋白质的二级结构不稳定。可以在许多纤维蛋白的结构中观察到二级结构。

历史

在上个世纪30年代，威廉·阿特斯伯里（William Atsbury）使用X射线研究发现，头发的蛋白质以及豪猪的刺毛的蛋白质在结构上有规律地重复出现。

基于这些结果，并了解到氢键在肽键的极性基团的取向中的重要性，因此，威廉·鲍林（William Pauling）和他的合作者据此确定了蛋白质可能具有的规则构象。

鲍林（Pauling）和他的合作者在50年代的十年间确立了必须在多肽链的键中实现的几个假设，其中首先，两个原子之间的距离不能小于彼此的距离。范德华广播电台。

他们还指出，需要非共价键来稳定链的折叠。

基于这些假设和先前的知识，并使用分子模型，他们能够描述蛋白质的某些规则构象，包括后来被证明是自然界中最常见的那些构象，例如α螺旋和β折叠。。

它是最简单的二级结构，其中多肽链围绕假想轴以卷曲和紧实的形式排列。此外，每个氨基酸的侧链均从该螺旋骨架突出。

在这种情况下，氨基酸被排列成它们具有-45°至-50°的结合角ψ和-60°的Φ。这些角度分别是指羰基的α-碳和氧之间的键以及每种氨基酸的氮和α-碳之间的键。

另外，科学家们确定，每转一圈α螺旋，就会有3.6个氨基酸残基存在，并且这一转弯在蛋白质中始终是右旋的。除了是最简单的结构外，α-螺旋是α-角蛋白中的主要形式，球状蛋白质中约25％的氨基酸采用这种结构。

由于其众多的氢键，α螺旋得以稳定。因此，在螺旋的每一圈中，建立了这种类型的三个或四个链节。

在氢键中，肽键的氮和随后的第四个氨基酸的羰基的氧原子在该链的氨基末端侧的方向上相互作用。

科学家表明，只要所有氨基酸具有相同的立体异构构型，α-螺旋就可以由由L-或D-氨基酸组成的多肽链形成。另外，天然的L-氨基酸可以形成向右和向左旋转的α螺旋。

然而，并不是所有的多肽都能形成稳定的α-螺旋，因为它们的一级结构会影响其稳定性。一些氨基酸的R链会破坏结构的稳定性，从而阻止α螺旋的构象。

在β折叠或β折叠折叠中，每个氨基酸残基相对于前面的氨基酸残基具有180°旋转。以这种方式，结果是多肽链的骨架保持延伸并呈之字形或手风琴形状。

手风琴折叠的多肽链可以彼此相邻放置，并在两条链之间产生线性氢键。

两个相邻的多肽链可以平行排列，也就是说，两个都可以沿氨基羧基方向取向，形成平行的β-折叠；或者它们可以位于相反的方向，然后形成反平行β片。

相邻氨基酸残基的侧链以相反的方向从链主链突出，形成交替的模式。一些蛋白质结构限制了β结构的氨基酸类型。

例如，在密集包装的蛋白质中，短R链氨基酸（例如甘氨酸和丙氨酸）在它们的接触表面上更为频繁。

蛋白质二级结构的β折叠。摘自并编辑：普雷斯顿庄园学校+ JFL。

这种结构的特征是每转出现3个氨基酸残基，而不是由α螺旋和由10个元素组成的氢键环所呈现的3.6个氨基酸残基。在某些蛋白质中已经观察到这种结构，但是在自然界中并不是很常见。

另一方面，这种结构每转一圈会出现4.4个氨基酸残基，并有一个16元的氢键环。尽管这种配置在空间上是可能的，但实际上从未见过。

造成这种情况的可能原因是其空心中心，该中心太大而无法作用范德华力，这将有助于稳定结构，但是其中心太小而无法使水分子通过。

超二级结构是α-螺旋和β-折叠片的二级结构的组合。这些结构可以出现在许多球状蛋白中。有不同的可能组合，每种组合都有自己的特征。

超二级结构的一些例子是：βαβ单元，其中两个平行的β片通过α-螺旋链段连接；αα单元，特征在于两个连续的α螺旋，但被一个非螺旋链段隔开，并由其侧链的相容性关联。

几个β薄片可以在其自身上折叠以提供β桶形结构，而在其自身上折叠的反平行β薄片则构成了称为希腊键的超二级结构。