的变构或变构调节被定义为抑制或酶的活化通过从其基板和作用于它的结构的特定部位，从其活性位点不同的调节分子介导不同的过程。
术语“变构”或“变构”来自希腊语“ allos”，意为“其他”和“stereós”，意为“形式”或“位置”；因此，它的字面翻译为“另一个空间”，“另一个地方”或“另一个结构”。
变构调节的图示。（A）活动站点。（B）变构部位。（C）基材。（D）抑制剂。（E）酶。（来源：艾萨克·韦伯（Isaac Webb），通过Wikimedia Commons）
一些作者将变构作用描述为一个过程，通过该过程，系统中的远程位点（例如酶的结构）被能量耦合以产生功能性反应，这就是为什么可以假设某个区域的变化会影响该过程的原因。其他任何东西。
这类调节是参与多种已知生物学过程（例如信号转导，代谢（合成代谢和分解代谢），基因表达调节等）的典型酶。
F. Monod，F.Jacob和J.Changeux于1960年代提出了关于变构作用及其参与细胞代谢控制的第一个想法，当时他们正在研究不同氨基酸的生物合成途径，这些氨基酸在之后被抑制。最终产品的积累。
尽管这方面的第一篇出版物与遗传调控有关，但此后不久，Monod，Wyman和Changeux便将变构思想扩展到具有酶促活性的蛋白质，并提出了一种基于多聚体蛋白质的模型，主要基于亚基之间的相互作用。当其中任何一个连接到效应器上时。
许多后来的概念在几年前由科什兰（Koshland）提出的“诱导适应”理论中有基础。
一般特征
通常，所有酶都有两个不同的配体结合位点：一个称为活性位点，充当底物（负责酶的生物学活性）的分子与之结合，另一个是称为变构位点，对其他代谢物具有特异性。
这些“其他代谢物”称为变构效应物，可对酶催化反应的速率或它们与活性位点结合的底物的亲和力产生积极或消极的影响。
通常，效应子在酶的变构位点的结合在结构的另一个位点引起作用，从而改变其活性或功能性能。
变构酶反应的图解（来源：文件：Enzyme allostery en.png：文件：Enzyme allostery.png：Allostery.png：Nicolas Le Novere（谈话）。Lenov在en.wikipedia上的衍生工作：TimVickers（谈话）衍生物作品：Retama（talk）衍生作品：KES47。
尽管自然界中有成千上万种变构或变构调节的例子，但有些比其他例子更为突出。血红蛋白就是这种情况，它是在结构方面深入描述的首批蛋白质之一。
血红蛋白对许多动物来说是非常重要的蛋白质，因为它负责将氧气通过血液从肺部运输到组织。该蛋白质同时呈现同质和异质变构调节。
血红蛋白的同素异构性与以下事实有关：氧分子与组成它的一个亚基的结合直接影响相邻亚基与另一个氧分子结合的亲和力，从而增加了它的亲和力（正调控或协同作用） ）。
异构变构
另一方面，各向同性的变构作用与pH和2,3-二磷酸甘油酸的存在对氧与该酶亚基的结合具有抑制作用有关。
参与嘧啶合成途径的天冬氨酸转氨甲酰酶或ATCase也是变构调节的“经典”实例之一。该酶具有12个亚基，其中6个具有催化活性，6个具有调节性，被其引导途径的最终产物胞苷三磷酸（CTP）抑制。
乳糖操纵子
Monod，Jacob和Changeux的第一个构想的成果是Jacob和Monod发表的一篇与大肠杆菌i的乳糖操纵子有关的文章，这是在遗传水平上异向变构调节的典型例子之一。
该系统的变构调节与底物转化为产物的能力无关，而与蛋白质与操纵子DNA区域的结合亲和力无关。
参考文献
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