Α淀粉酶：特征，结构，功能 - 生物学 - 2025

的α淀粉酶（α淀粉酶）是一种淀粉分解酶组的淀粉酶远藤负责的包含不同类型的在自然界中的碳水化合物的葡萄糖残基之间α-1,4键的水解。

由于在动物，植物和微生物中被发现，因此被系统地称为α-1,4-葡聚糖4-葡糖醛水解氢具有广泛的分布。例如，在人类中，唾液中存在的淀粉酶和胰腺分泌的淀粉酶属于α-淀粉酶类型。

动物α淀粉酶的C末端结构域的结构（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工，通过Wikimedia Commons）

库恩（Kuhn）在1925年率先发明了“α-淀粉酶”一词，其依据是催化这些酶的水解产物具有α构型。后来，在1968年确定这些分子优先作用于线性和直链结构构型的底物。

像其他淀粉分解酶一样，α-淀粉酶负责淀粉和其他相关分子（如糖原）的水解，产生由重复的葡萄糖单元组成的较小的聚合物。

除了该酶在动物，植物和表达该酶的微生物中具有的生理功能外，α-淀粉酶以及其他现有的淀粉酶类别还占该酶用于工业和生物技术目的的酶的25％。当前市场。

许多种类的真菌和细菌是获得α-淀粉酶的主要来源，α-淀粉酶在工业和科学实验中得到了更频繁的使用。这主要是由于其多功能性，易于获得，操作简单以及与生产相关的低成本。

特点

自然界中发现的α-淀粉酶的功能可以具有非常不同的最佳pH范围。例如，动植物α-淀粉酶的最佳pH值在5.5至8.0个pH单位之间，但某些细菌和真菌的碱性和酸性酶更多。

此外，唾液和哺乳动物胰腺中存在的酶在接近7（中性）的pH值下效果最佳。此外，它们需要氯离子才能达到其最大的酶促活性，并能够与二价钙离子结合。

唾液和胰腺的两种动物酶都是在生物体中通过独立的机制产生的，这些机制涉及特定的细胞和腺体，可能与血液和其他体腔中存在的酶无关。

这些酶发挥作用的最佳pH和温度在很大程度上取决于所考虑生物的生理，因为存在极端微生物，这些微生物在这些条件和许多其他参数的特定条件下生长。

最后，就其活性的调节而言，α-淀粉酶类酶之间​​的共同特征是，这些酶与其他淀粉酶一样，可被重金属离子（例如汞，铜，银和铅。

结构体

α-淀粉酶是一种多域酶，在动植物中具有大约50 kDa的分子量，并且不同的作者同意属于该糖水解酶家族的酶是具有十个以上结构域的酶。

中心结构域或催化结构域是高度保守的，称为结构域A，由对称折叠的8个β折叠的薄片以“桶形”排列并被8个α螺旋包围，因此也可以是在文献中发现为（β/α）8或桶形“ TIM”。

重要的是要注意，结构域A的β-折叠的C末端是保守的氨基酸残基，参与催化和底物结合，该结构域位于蛋白质的N末端区域。

这些酶中研究最多的另一个结构域是所谓的B结构域，该结构域突出于结构域A的β折叠片和3的α螺旋之间。这在底物和二价钙的结合中起着基本作用。

已经描述了α-淀粉酶的其他结构域，例如结构域C，D，F，G，H和I，它们位于结构域A的前面或后面，其功能尚不完全清楚，并且取决于它被研究。

微生物的α-淀粉酶

α-淀粉酶的分子量以及其他生化和结构特征取决于所研究的生物。因此，许多真菌和细菌的α-淀粉酶的重量低至10 kDa，高至210 kDa。

尽管细菌中蛋白质的糖基化非常罕见，但其中某些微生物酶的高分子量通常与糖基化的存在有关。

特征

在动物中，α-淀粉酶负责淀粉和糖原代谢的第一步，因为它们负责水解成较小的片段。负责在哺乳动物中生产的胃肠系统的器官是胰腺和唾液腺。

除了其明显的代谢功能外，许多动物的唾液腺所产生的α-淀粉酶的产生还由于去甲肾上腺素的作用而被激活，被许多作者认为是中枢神经系统压力的重要“心理生物学”标志。

它在口腔健康中也具有辅助功能，因为其活性可消除口腔细菌并防止其粘附于口腔表面。

植物的主要功能

在植物中，α-淀粉酶在种子萌发中起着至关重要的作用，因为它们是水解胚乳中存在的淀粉的酶，可滋养内部的胚芽，这一过程主要由赤霉素（一种植物激素）控制。

工业应用

属于α-淀粉酶家族的酶在许多不同的环境中具有多种应用：工业，科学和生物技术等。

在大型淀粉加工工业中，α-淀粉酶通常用于生产葡萄糖和果糖，以及用于生产质地改善和起绒能力更高的面包。

在生物技术领域中，为了改善其在不同条件下的稳定性和性能，对商业上使用的酶的改进有很多兴趣。

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