免疫球蛋白：结构，类型和功能 - 解剖生理学 - 2025

所述免疫球蛋白是产生B细胞和浆细胞，其辅助所述生物体的防御分子。它们由属于免疫系统的糖蛋白生物分子组成。它们是仅次于白蛋白的血清中最丰富的蛋白质之一。

抗体是免疫球蛋白的另一个名称，由于它们在包含它们的血清电泳中的行为，因此被认为是球蛋白。免疫球蛋白分子可以是简单的也可以是复杂的，具体取决于它是以单体形式还是以聚合形式存在。

免疫球蛋白的共同结构类似于字母“ Y”。存在五种类型的免疫球蛋白，它们在体内呈现出形态，功能和位置差异。抗体的结构差异不是形状而是组成。每种类型都有特定的目标。

免疫球蛋白促进的免疫反应是高度特异性和高度复杂的机制。在细菌等异物进入人体的情况下，激活了细胞分泌的刺激物。免疫球蛋白的作用是与异物结合并消除它。

免疫球蛋白或抗体可以同时存在于血液和器官的膜表面。这些生物分子代表了人体防御系统中的重要元素。

结构体

抗体的结构包含氨基酸和碳水化合物，即低聚糖。氨基酸的主要存在，数量和分布决定了免疫球蛋白的结构。

像所有蛋白质一样，免疫球蛋白具有一级，二级，三级和四级结构，决定了它们的典型外观。

关于它们存在的氨基酸数量，免疫球蛋白具有两种类型的链：重链和轻链。而且，根据其结构中的氨基酸序列，每个链具有可变区和恒定区。

重链

免疫球蛋白的重链对应于由440个氨基酸的序列组成的多肽单元。

每个免疫球蛋白具有2条重链，每个重链又具有可变区和恒定区。恒定区具有330个氨基酸，可变的110个测序的氨基酸。

每个免疫球蛋白的重链结构不同。共有5种类型的重链决定了免疫球蛋白的类型。

重链类型分别由希腊字母γ，μ，α，ε，δ表示，分别代表免疫球蛋白IgG，IgM，IgA，IgE和IgD。

重链ε和μ的恒定区由四个域形成，而与α，γ，δ相对应的具有三个。因此，对于每种类型的免疫球蛋白，每个恒定区将有所不同，但对于相同类型的免疫球蛋白是相同的。

重链的可变区由单个免疫球蛋白结构域组成。该区域具有110个氨基酸的序列，并且会根据抗体对抗原的特异性而有所不同。

在重链的结构中，可以观察到成角度或弯曲-称为铰链-代表链的柔性区域。

轻链

免疫球蛋白轻链是由约220个氨基酸组成的多肽。人中的轻链有两种类型：κ（κ）和λ（λ），后者有四个亚型。恒定结构域和可变结构域各自具有110个氨基酸的序列。

抗体可以具有两条κ（κκ）轻链或一对λ（λλ）链，但不可能同时拥有每种类型的一条。

Fc和Fab片段

由于每种免疫球蛋白的形状均类似于“ Y”形，因此可以分为两个部分。“下部”链段的碱基称为可结晶级分或Fc；而“ Y”臂则形成Fab或与抗原结合的部分。免疫球蛋白的这些结构部分均执行不同的功能。

段Fc

Fc区段具有免疫球蛋白重链的两个或三个恒定结构域。

Fc可与嗜碱性粒细胞，嗜酸性粒细胞或肥大细胞上的蛋白质或特异性受体结合，从而诱导特异性免疫反应，从而消除抗原。Fc对应于免疫球蛋白的羧基末端。

Fab部门

抗体的Fab级分或片段除重链和轻链的恒定域外，在其末端还包含可变域。

重链的恒定结构域与形成铰链的Fc区段的结构域连续。对应于免疫球蛋白的氨基末端。

Fab区段的重要性在于它允许与抗原，外来物质和潜在有害物质结合。

每个免疫球蛋白的可变结构域保证了它对给定抗原的特异性。该特征甚至允许其用于炎症和传染病的诊断。

种类

通过亚历杭德罗·波尔图，通过Wikimedia Commons

迄今为止已知的免疫球蛋白具有特定的重链，该重链对每个重链而言都是恒定的，并且彼此不同。

重链共有五种，它们决定了五种类型的免疫球蛋白，其功能各不相同。

免疫球蛋白G（IgG）

免疫球蛋白G是最多的品种。它具有γ重链，以单分子或单体形式存在。

IgG在血清和组织空间中含量最高。重链氨基酸序列的最小变化决定了其分为亚型的1、2、3和4。

免疫球蛋白G的Fc片段具有330个氨基酸序列，分子量为150,000，其中105,000对应于其重链。

免疫球蛋白M（IgM）

免疫球蛋白M是重链为μ的五聚体。它的分子量很高，大约为900,000。

其重链的氨基酸序列在其Fc部分中为440。主要在血清中发现，占免疫球蛋白的10％至12％。IgM只有一种亚型。

免疫球蛋白A（IgA）

它对应于重链类型α，占免疫球蛋白总量的15％。IgA以单体或二聚体的形式存在于血液和分泌物中，甚至存在于母乳中。该免疫球蛋白的分子量为320,000，具有两个亚型：IgA1和IgA2。

免疫球蛋白E（IgE）

免疫球蛋白E由ε型重链组成，血清中非常稀少，约为0.002％。

IgE的分子量为200,000，主要以单体形式存在于血清，鼻粘液和唾液中。在嗜碱性粒细胞和肥大细胞中发现这种免疫球蛋白也是很普遍的。

免疫球蛋白D（IgD）

重链变体δ对应于免疫球蛋白D，其占总免疫球蛋白的0.2％。IgD具有180,000的分子量，并且被构造为单体。

它与附着在其表面的B淋巴细胞有关。但是，IgD的作用尚不清楚。

类型变更

免疫球蛋白由于需要防御抗原而可能发生结构类型改变。

这种变化是由于B淋巴细胞通过适应性免疫的特性在制造抗体中的作用。结构变化在重链的恒定区，而不改变可变区。

类型或类别的改变可导致IgM变为IgG或IgE，这是由干扰素γ或白介素IL-4和IL-5诱导的反应而发生的。

特征

免疫球蛋白在免疫系统中的作用对于人体的防御至关重要。

免疫球蛋白是体液免疫系统的一部分。也就是说，它们是细胞分泌的用于抵御病原体或有害物质的物质。

它们提供了有效，有效，特异性和系统化的防御手段，作为免疫系统的一部分具有重要价值。它们在免疫范围内具有一般和特定功能：

一般功能

抗体或免疫球蛋白既执行独立功能，又激活细胞介导的效应子和分泌反应。

抗原-抗体结合

免疫球蛋白具有特异性和选择性地结合抗原剂的功能。

抗原-抗体复合物的形成是免疫球蛋白的主要功能，因此，免疫反应可以阻止抗原的作用。每种抗体可以同时结合两个或多个抗原。

效应器功能

大多数时候，抗原-抗体复合物可作为引发剂激活特定的细胞反应或引发一系列决定抗原消除的事件。两种最常见的效应子反应是细胞结合和补体激活。

一旦细胞与抗原结合，细胞结合就取决于免疫球蛋白Fc片段特异性受体的存在。

肥大细胞，嗜酸性粒细胞，嗜碱性粒细胞，淋巴细胞和吞噬细胞等细胞拥有这些受体，并提供了消除抗原的机制。

补体级联反应的激活是一个复杂的机制，涉及序列的开始，因此最终结果是分泌消除抗原的有毒物质。

具体功能

首先，每种类型的免疫球蛋白都具有特定的防御功能：

免疫球蛋白G

-免疫球蛋白G可提供针对抗原性试剂（包括细菌和病毒）的大部分防御作用。

-IgG激活补体和吞噬作用等机制。

-对抗原特异的IgG的构成是持久的。

-母亲在怀孕期间可以转移给孩子的唯一抗体是IgG。

免疫球蛋白M

-IgM是对有害和传染原具有快速反应的抗体，因为它可以立即发挥作用直至被IgG取代。

-该抗体激活掺入淋巴细胞膜的细胞反应和体液反应，例如补体。

-这是人类合成的第一个免疫球蛋白。

免疫球蛋白A

-它位于粘膜表面，可作为抵御病原体的防御屏障。

-它存在于呼吸道粘膜，消化系统，泌尿道以及唾液，鼻粘液和眼泪等分泌物中。

-尽管补体激活率低，但它可以与溶菌酶结合杀死细菌。

-母乳和初乳中都存在免疫球蛋白D，可以使新生儿在母乳喂养期间获得它。

免疫球蛋白E

-免疫球蛋白E对产生过敏性抗原具有强大的防御机制。

-IgE与过敏原之间的相互作用将导致炎症物质出现，引起过敏症状，例如打喷嚏，咳嗽，荨麻疹，流泪和鼻粘液增多。

-IgE还可以通过其Fc片段将自身附着于寄生虫的表面，从而产生导致其死亡的反应。

免疫球蛋白D

-IgD的单体结构与未与抗原相互作用的B淋巴细胞相连，因此它们起受体的作用。

-IgD的作用尚不清楚。

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