蛋白质的四级结构定义了通过非共价力连接的每个多肽亚基之间的空间关系。在聚合蛋白中，组成它们的每条多肽链称为亚基或启动子。
蛋白质可以由一种（单体），两种（二聚体），几种（寡聚体）或许多原初体（聚合体）组成。这些启动子可以具有相似或非常不同的分子结构。在第一种情况下，它们被称为同型蛋白，在第二种情况下，它们被称为异型。
增殖性细胞核抗原蛋白的四级结构的实例。摘自并编辑：托马斯·沙菲（Thomas Shafee）。
以科学计数法，生物化学家使用下标希腊字母来描述蛋白质的前体组成。例如，四聚体同型蛋白质被指定α 4，而四聚体蛋白质由两个不同的二聚体的最高被指定α 2 β 2。
蛋白质结构
蛋白质是具有不同三维结构的复杂分子。这些配置是每种蛋白质所独有的，并允许它们执行非常特定的功能。蛋白质的结构组织水平如下。
主要结构
它是指在多肽链中排列不同氨基酸的序列。该序列由编码所述蛋白质的DNA序列给出。
二级结构
大多数蛋白质不是氨基酸的长链完全延伸，而是具有规则折叠成螺旋或片层的区域。这种折叠称为二级结构。
三级结构
二级结构的折叠区域又可以折叠并组装成更紧凑的结构。最后的折叠使蛋白质具有三维形状。
四元结构
在由一个以上亚基形成的蛋白质中，四级结构是每个亚基之间存在的空间关系，它们之间通过非共价键相连。
蛋白质的一级，二级，三级和四级结构，三维构象。摘自：亚历杭德罗·波尔图（Alejandro Porto）。
四级结构稳定性
蛋白质的三维结构通过弱或非共价相互作用而稳定。尽管这些键或相互作用比正常的共价键弱得多，但它们数量众多，并且累积作用强大。在这里，我们将看一些最常见的交互。
疏水相互作用
一些氨基酸含有疏水性侧链。当蛋白质具有这些氨基酸时，分子的折叠会使这些侧链朝向蛋白质内部排列，并保护它们免受水的侵害。不同侧链的性质意味着它们以不同的方式促进疏水作用。
范德华相互作用
当没有通过共价键连接的分子或原子彼此之间过于接近时，就会发生这些相互作用，因此，它们的最外层电子轨道开始重叠。
那时，在这些原子之间建立了排斥力，随着它们各自中心的接近，排斥力非常迅速地增长。这些就是所谓的“范德华力”。
负载-负载相互作用
一对带电粒子之间发生的是静电相互作用。在蛋白质中，这种相互作用的发生是由于蛋白质的净电荷以及其中所含离子的单个电荷。这种相互作用有时称为盐桥。
氢键
在与氢键供体基团共价键合的氢原子与属于键受体基团的一对自由电子之间建立了氢键。
这种键非常重要，因为许多分子的性质（包括水和生物分子的性质）在很大程度上归因于氢键。它具有共价键（共享电子）和非共价相互作用（电荷-电荷相互作用）的特性。
偶极子相互作用
在不带净电荷的分子（包括蛋白质）中，可能会发生内部电荷的不均匀排列，其中一个极端的负电荷要比另一个极端的负电荷稍微多一点。这就是所谓的偶极子。
分子的这种偶极状态可以是永久的，但也可以被诱导。偶极子可能被离子或其他偶极子吸引。如果偶极子是永久性的，则相互作用的范围要大于感应偶极子。
除了这些非共价相互作用外，一些寡聚蛋白还通过一种共价键（二硫键）稳定了其四级结构。这些建立在不同protomer的半胱氨酸的巯基之间。
二硫键也有助于稳定蛋白质的二级结构，但在这种情况下，它们连接同一多肽内的半胱氨酰残基（多肽内二硫键）。
准分子之间的相互作用
如上所述，在由几个亚基或启动子组成的蛋白质中，这些亚基可以是相似的（同型的）或不同的（异型的）。
同型相互作用
组成蛋白质的亚基是不对称多肽链。但是，在同型相互作用中，这些亚基可以以不同的方式缔合，从而实现不同类型的对称性。
每个启动子的相互作用基团通常位于不同的位置，这就是为什么它们被称为异源相互作用。有时以不同的方式发生不同亚基之间的异源相互作用，使得每个亚基相对于前一个亚基扭曲，从而能够实现螺旋结构。
在其他情况下，相互作用的发生方式是，定义的亚单元组围绕一个或多个对称轴排列，这就是所谓的点组对称性。当有多个对称轴时，每个子单元相对于其相邻的360°/ n旋转（其中n代表轴数）。
以这种方式获得的对称类型包括例如螺旋形，立方形和二十面体形。
当两个子单元通过二进制轴相互作用时，每个单元围绕该轴相对于另一个旋转180°。这种对称性称为C 2对称性。其中，每个亚基中的相互作用位点是相同的。在这种情况下，我们所说的不是异种相互作用，而是同种相互作用。
相反，如果二聚体的两个组分之间的缔合是异源的，则将获得不对称的二聚体。
异型相互作用
在蛋白质中相互作用的亚基并不总是具有相同的性质。有些蛋白质由十二个或更多不同的亚基组成。
维持蛋白质稳定性的相互作用与同型相互作用相同，但通常可获得完全不对称的分子。
血红蛋白，例如，是具有两个不同的双亚基（α四聚体2 β 2）。
血红蛋白的四级结构。摘自并编辑：Benjah-bmm27。由Alejandro Porto修改。。
参考文献
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