所述溶菌酶是水解酶广泛分布在能够水解细菌肽聚糖壁的糖苷键的性质。它们存在于动植物中，并起着抵抗细菌感染的防御机制的作用。
这些酶的发现可以追溯到1922年，当时亚历山大·弗莱明（Alexander Fleming）意识到一种蛋白质具有催化能力，可以裂解某些人体组织和分泌物中的细菌。
溶菌酶结构的图形表示（来源：Jawahar Swaminathan和欧洲生物信息学研究所的MSD员工通过Wikimedia Commons）
溶菌酶由于容易获得且体积小，是最早被测序的酶之一，其结构通过X射线确定，目前已在蛋白质化学，酶学，晶体学和分子生物学中用作模型系统。
溶菌酶是一种“细菌分解”酶，专门用于水解在肽聚糖细胞壁中存在的N-乙酰基山梨酸和N-乙酰基葡糖胺之间形成的β-1,4糖苷键的水解，尤其是在肽聚糖细胞壁中。革兰氏阳性细菌。
它在表达和用作各种目的的生物技术资源的所有生物中均具有消化和免疫的各种功能。
特点
溶菌酶由地球上主要的活生物体表达，但它们在动物中尤为丰富，正是从这些溶菌酶中进一步纯化和研究了溶菌酶。
在人类中，在肝脏，软骨，唾液，粘液和眼泪等不同体液和组织中发现了高浓度的溶菌酶。它由造血细胞表达，也存在于粒细胞，单核细胞和巨噬细胞以及骨髓中的其他前体细胞中。
植物来源的溶菌酶会水解底物，类似于被称为几丁质酶的其他紧密相关的酶所使用的底物，因此，尽管效率较低，它们也可以水解几丁质中的键。
动物溶菌酶的类型及其特征
动物界至少描述了三种溶菌酶：
-C型溶菌酶（“ C”，“ c onvencional”或“ c hicken”的意思是鸡英语）
-溶菌酶类型G（“ g oose ”为“ G ”，在英语中表示鹅），并且
-I型溶菌酶（“无脊椎动物”中的“ I ”）
这三类溶菌酶的氨基酸序列，生化特性和酶促性质彼此不同。
C型溶菌酶
这些溶菌酶被认为是该家族的“模型”酶，因为它们已成为研究结构和功能的模型。由于它们是首次从蛋清中分离出来的，因此被称为英语“鸡”的“ C”型。
在这类动物中，大多数脊椎动物，特别是鸟类和哺乳动物产生的溶菌酶。它还包括某些节肢动物中的酶，例如鳞翅目，双翅目，某些蜘蛛纲和甲壳类。
它们是小酶，因为它们的分子量不超过15 kDa。它们是具有高等电点的基本蛋白质。
G型溶菌酶
这种类型的第一种溶菌酶是在鹅蛋清中鉴定出来的，并存在于多种鸟类中，如鸡，天鹅，鸵鸟，食火鸡等。
在某些情况下，某些鸟类的蛋清中G型溶菌酶比C型溶菌酶丰富，而在其他情况下，C型溶菌酶则更为丰富。
这些溶菌酶也存在于双壳软体动物和某些被膜中。它们比C型蛋白质稍大，但其分子量通常不超过25 kDa。
I型溶菌酶
这些溶菌酶主要存在于无脊椎动物中。它的存在已被确认在无脊椎动物，棘皮动物，甲壳类动物，昆虫，软体动物和线虫中，而在哺乳动物和其他脊椎动物中则不存在。
它们具有比C型和G型蛋白质更高的酸性等电点。
结构体
上一节中描述的三种动物酶具有非常相似的三维结构。
人溶菌酶是C型溶菌酶，是这些酶中第一个要研究和结构表征的酶。它是一个具有130个氨基酸残基的小蛋白质，由位于12号染色体上的一个基因编码，该基因具有4个外显子和3个内含子。
其结构分为两个域：一个称为α域，另一个称为β域。α域由四个α螺旋组成，β域由反平行的β折叠和大环组成。
酶的催化位点位于两个结构域之间形成的裂口中，为了与底物结合，它具有谷氨酸和天冬氨酸残基。另外，它具有至少六个被称为A，B，C，D，E和F的“亚位点”，它们能够结合六个连续的糖残基。
特征
溶菌酶不仅在保护和抵抗表达其的生物体中的细菌感染方面具有生理功能，而且如上所述，从化学，酶学和结构的观点来看，溶菌酶作为模型酶已经非常有用。
在当今工业中，它被认为是一种强大的杀菌剂，用于食品和药品的防腐。
由于这些酶催化的反应，它们可以作用于不同的细菌种群并改变其壁的稳定性，随后转化为细胞裂解。
溶菌酶可与其他类似酶一起作用于革兰氏阳性细菌和革兰氏阴性细菌，因此它们可以被视为不同种类生物体的抗菌“免疫”系统的组成部分。
在哺乳动物血液中存在的白细胞中，这些酶在入侵微生物的降解中具有重要功能，使其成为人类和其他哺乳动物免疫系统必不可少的物质。
由于植物溶菌酶是抵抗细菌病原体的第一道防线，因此它们与表达植物溶菌酶的动物基本上具有相同的功能。
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