所述苏氨酸苏氨酸（Thr，T）或酸LS苏α氨基-β-丁酸，是构成氨基的细胞蛋白质的氨基酸中的一个。由于人和其他脊椎动物没有生产的生物合成途径，因此苏氨酸被认为是必须通过饮食获得的9种必需氨基酸之一。
苏氨酸是蛋白质中发现的20种常见氨基酸中的最后一种，这一事实是在天冬酰胺（1806年）被发现后的一个多世纪中发生的，这是描述的第一种氨基酸。
氨基酸苏氨酸的结构（来源：Clavecin，来自维基共享资源）
它是由威廉·卡明·罗斯（William Cumming Rose）在1936年发现的，他发明了“苏氨酸”一词，原因是他发现该氨基酸与苏糖酸（一种来自糖蜜的化合物）的结构相似。
苏氨酸作为一种蛋白质氨基酸，在细胞中具有多种功能，其中包括典型的糖蛋白碳水化合物链的结合位点和具有特定功能的蛋白激酶（苏氨酸/丝氨酸激酶蛋白）的识别位点。
同样，苏氨酸是诸如牙釉质，弹性蛋白和胶原蛋白之类的蛋白质的重要成分，并且在神经系统中也具有重要的功能。它被用作膳食补充剂和“缓解”焦虑和抑郁症的生理状态。
特点
苏氨酸属于具有R基团或侧链的正电荷或负电荷（不带电荷的极性氨基酸）的极性氨基酸。
其R基团的特性使其成为高度水溶性的氨基酸（亲水或亲水性），这对于该组的其他成员，如半胱氨酸，丝氨酸，天冬酰胺和谷氨酰胺也是如此。
苏氨酸与色氨酸，苯丙氨酸，异亮氨酸和酪氨酸一起，是具有生糖和生酮功能的五个氨基酸之一，因为相关的中间体如丙酮酸和琥珀酰-CoA是由其代谢产生的。
该氨基酸的分子量约为119 g / mol；像许多不带电荷的氨基酸一样，它的等电点约为5.87，其蛋白质结构频率接近6％。
一些作者将苏氨酸与其他具有“甜”味的氨基酸一起，例如丝氨酸，甘氨酸和丙氨酸。
结构体
苏氨酸等α-氨基酸具有一般结构，即对所有人而言是通用的。这的特征在于存在被称为“α碳”的碳原子，该碳原子是手性的，并且与四种不同类型的分子或取代基连接。
该碳原子的一个键与氢原子共享，另一个与R基团共享，这是每个氨基酸的特征，另外两个则被氨基（NH2）和羧基（COOH）所共有。氨基酸。
苏氨酸的R基团具有一个羟基，可使其与水性介质中的其他分子形成氢键。它的身份可以定义为一个醇基（一个有两个碳原子的乙醇），它失去了一个氢原子来连接α碳原子（-CHOH-CH3）。
该-OH基团可以作为多种分子的“桥”或结合位点（例如，寡糖链可以在糖蛋白形成过程中与其相连），因此是负责形成苏氨酸的修饰衍生物。
该氨基酸的生物活性形式是L-苏氨酸，正是这种形式既参与蛋白质结构的构型，又参与其起作用的各种代谢过程。
特征
苏氨酸作为一种蛋白质氨基酸，是自然界许多蛋白质结构的一部分，苏氨酸的重要性和丰富程度取决于其所属蛋白质的身份和功能。
苏氨酸除了具有蛋白质肽序列构象的结构功能外，还可以在神经系统和肝脏中发挥其他功能，在肝脏中它参与脂肪的代谢并阻止脂肪在该器官中的积累。
苏氨酸是丝氨酸/苏氨酸激酶识别的序列的一部分，这些序列负责许多蛋白质的磷酸化过程，这对于调节多种功能和细胞内信号传递事件至关重要。
它也可用于治疗某些肠道和消化系统疾病，并已证明可用于减轻诸如焦虑和抑郁之类的病理状况。
同样，L-苏氨酸是维持小鼠胚胎干细胞多能状态所需的氨基酸之一，这一事实显然与S-腺苷甲硫氨酸的代谢和组蛋白甲基化事件有关。 ，它们直接参与基因的表达。
在行业中
许多氨基酸的共同特性是它们与其他化学基团（如醛或酮）反应形成许多化合物的特征性“香精”的能力。
这些氨基酸中有苏氨酸，苏氨酸与丝氨酸一样，在某些食物的烘烤过程中会与蔗糖反应，并生成“吡嗪”，这是焙烤产品（如咖啡）的典型芳香化合物。
苏氨酸存在于许多天然药物中，也存在于营养不良患者或饮食中缺乏该氨基酸的许多营养补充剂中。
随着时间的推移，L-苏氨酸的另一个最臭名昭著的功能是用于猪和家禽生产行业的浓缩饲料制备中的添加剂。
从蛋白质的角度来看，L-苏氨酸在这些行业中用作食品补充剂的配方较差，因为它具有经济优势并减轻了这些农场动物消耗的粗蛋白的不足。
通常，这种氨基酸的主要生产形式是通过微生物发酵，2009年世界农业用产量超过75吨。
生物合成
苏氨酸是人的九种必需氨基酸之一，这意味着它不能被人体细胞合成，因此必须从其附带的动物或植物来源的蛋白质中获取。日常饮食。
植物，真菌和细菌通过相似的途径合成苏氨酸，而途径可能有所不同。但是，这些生物中的大多数都是从天门冬氨酸作为前体开始的，不仅是苏氨酸，还有蛋氨酸和赖氨酸。
微生物的生物合成途径
微生物（例如细菌）中的L-苏氨酸生物合成途径由五个不同的酶催化步骤组成。如所讨论的，起始底物是天冬氨酸，其被ATP依赖的天冬氨酸激酶磷酸化。
该反应产生了代谢产物L-天冬氨酰磷酸（L-aspartyl-P），可作为天冬氨酰半醛脱氢酶的底物，以NADPH依赖性的方式催化其转化为天冬氨酰半醛。
天冬氨酰半醛可用于L-赖氨酸的生物合成和L-苏氨酸的生物合成。在这种情况下，该分子被NADPH依赖性高丝氨酸脱氢酶用于生产L-高丝氨酸。
L-高丝氨酸通过ATP依赖性高丝氨酸激酶被磷酸化为L-高丝氨酸磷酸酯（L-高丝氨酸-P），并且所述反应产物又是苏氨酸合酶的底物，其能够合成L-苏氨酸。
L-蛋氨酸可以由上一步中产生的L-高丝氨酸合成，因此它代表了L-苏氨酸合成的“竞争性”途径。
以这种方式合成的L-苏氨酸可以用于蛋白质合成，也可以在下游用于甘氨酸和L-亮氨酸的合成，这两个氨基酸从蛋白质的角度来看也是相关的。
规
重要的是要强调，参与细菌中L-苏氨酸生物合成的5种酶中的3种是通过负反馈反应的产物来调节的。它们是天冬氨酸激酶，高丝氨酸脱氢酶和高丝氨酸激酶。
此外，由于L-赖氨酸，L-蛋氨酸，L-异亮氨酸和甘氨酸的形成取决于其生产途径，因此该生物合成途径的调节还取决于与其相关的其他生物合成产物的细胞需求。 L-苏氨酸。
降解
苏氨酸可以通过两种不同的途径降解，生成丙酮酸或琥珀酰辅酶A。后者是苏氨酸分解代谢在人类中最重要的产物。
苏氨酸代谢主要发生在肝脏中，但胰腺虽然参与程度较小，但也参与了这一过程。该途径开始于氨基酸通过特异性转运蛋白跨肝细胞质膜的转运。
由苏氨酸生产丙酮酸
苏氨酸向丙酮酸的转化归功于其向甘氨酸的转化，这发生在两个催化步骤中，该步骤从苏氨酸形成2-氨基-3-酮丁酸酯开始，并通过苏氨酸脱氢酶的作用开始。
在人类中，该途径仅占苏氨酸分解代谢的10％到30％，但是，其重要性与所考虑的生物有关，因为在其他哺乳动物中，例如，它与分解代谢的相关性更高请讲。
由苏氨酸生产琥珀酰辅酶A
与蛋氨酸，缬氨酸和异亮氨酸一样，苏氨酸的碳原子也可用于生产磺基辅酶A。该过程开始于将氨基酸转化为α-酮丁酸酯，随后将其用作α-酮酸脱氢酶的底物以产生丙酰基-CoA。
苏氨酸脱水酶催化苏氨酸转化为α-酮丁酸酯，这涉及一个分子水（H2O）和另一个铵离子（NH4 +）的损失。
丙酰基-CoA通过两步反应被羧化为甲基丙二酰基-CoA，该反应需要以碳酸氢盐（HCO3-）的形式进入碳原子。该产物用作依赖于甲基丙二酰-CoA突变酶-辅酶B12的底物，所述B12依赖于“使分子增生”以产生琥珀酰-CoA。
其他分解代谢产品
此外，苏氨酸的碳骨架可分解代谢用于生产乙酰辅酶A，从能量角度出发，这在人体细胞中也具有重要意义。
在某些生物中，苏氨酸还充当某些生物合成途径（例如异亮氨酸）的底物。在这种情况下，通过5个催化步骤，可将源自苏氨酸分解代谢的α-酮丁酸酯导向异亮氨酸的形成。
富含苏氨酸的食物
尽管大多数富含蛋白质的食物都包含一定比例的所有氨基酸，但是鸡蛋，牛奶，大豆和明胶中氨基酸苏氨酸的含量特别高。
苏氨酸还存在于动物的肉中，例如鸡肉，猪肉，兔子，羊肉和各种类型的家禽。在植物性食品中，它富含白菜，洋葱，大蒜，唐莴苣和茄子。
它也存在于大米，玉米，麦麸，豆类谷物以及许多水果中，例如草莓，香蕉，葡萄，菠萝，李子和其他富含蛋白质的坚果，例如核桃或开心果，等等。
摄入的好处
根据世界粮食及农业卫生组织（世卫组织，粮农组织）专家委员会的数据，普通成年人每天苏氨酸的需求量约为每公斤体重7毫克，这应该是从饮食中摄取的食物中获取。
这些数字来自对男女进行的研究获得的实验数据，其中苏氨酸的量足以在人体细胞中实现正氮平衡。
然而，对6个月至1岁的儿童进行的研究表明，对于这些儿童，L-苏氨酸的最低需求量为每天每公斤体重50至60 mg。
摄入营养补充剂或富含L-苏氨酸的特殊配方药物的主要好处是治疗肌萎缩性侧索硬化症或Lou Gehrig病。
苏氨酸的额外供应有利于肠内营养的吸收，也有助于改善肝功能。对于磷酸基团通过细胞的运输也很重要。
缺乏症
在幼儿中，苏氨酸代谢存在先天性缺陷，会导致发育迟缓和其他相关的代谢异常。
这种氨基酸的缺乏与婴儿体重增加的某些失败有关，以及与缺乏氮保留及其在尿液中丢失有关的其他病理。
在苏氨酸含量低的饮食中，人类可能更容易出现脂肪肝和一些与此氨基酸相关的肠道感染。
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